Протеин: структура и функция.

Известно е, че протеини - основа на произхода на живота на нашата планета.Според теорията на Опарин-Халдейн бе Сливащата капки, състоящи се от пептидни молекули, той се превръща в основа на произхода на живите същества.Това е без съмнение, защото анализът на вътрешната структура на всеки представител на биомаса, показва, че тези вещества имат всичко: растения, животни, микроорганизми, гъби, вируси.И те са много разнообразни и макромолекулната природата.

име от четири от тези структури, те са синоними:

протеини;
протеини;
полипептиди;
пептиди.

протеинови молекули

Техният брой е наистина неизчислими.В този случай всички протеинови молекули могат да бъдат разделени на две основни групи:

проста - съставени само от аминокиселинните последователности, свързани с пептидни връзки;
комплекс - структура и структура на протеин се характеризира с допълнителна протолитично (протези) групи, наричан също кофактори.

Този сложни молекули също имат своя класификация.

дипломни сложни пептиди

гликопротеини - са тясно свързани съединения на протеини и въглехидрати.Структурата на молекулите са преплетени простетични групи мукополизахариди.
липопротеини - комплексно съединение на протеини и липиди.
металопротеини - да действа като простетични групи метални йони (желязо, манган, мед и други).
Нуклеопротеиди - линк протеини и нуклеинови киселини (ДНК, РНК).
Fosfoproteidy - потвърждение за остатъка на протеин и фосфорна киселина.
chromoproteids - много подобни на металопротеини, обаче, един елемент, който е част от протезна група е набор от цветове (червено - хемоглобин, зелено - хлорофил, и така нататък).

Всяка група обсъжда структурата и свойствата на протеините са различни.Функциите, които те изпълняват, също се различават в зависимост от типа на молекула.

химична структура на протеините

От тази гледна точка, протеините - това е дълга, твърда верига от аминокиселинни остатъци, свързани помежду си специални облигации, наречени пептид.От страна структури киселини заминават отрасли - радикали.Такава структура на молекулата е открит от Е. Фишер в началото на XXI век.

по-подробно по-късно са били проучени протеини, структурата и функцията на протеините.Стана ясно, че аминокиселините, изграждащи пептид структура, общо 20, но по този начин те могат да бъдат комбинирани по различни начини.Следователно, различни полипептидни структури.В допълнение, процесът на живот и изпълнението на нейните функции протеини са в състояние да се подложи на серия от химични трансформации.В резултат на това те променят структурата на, и там е напълно нов тип връзка.

да пробие пептидната връзка, т.е. прекъсне структурата на веригите протеин, е необходимо да се избере най-суровите условия (високи температури, киселини или основи, катализатор).Това се дължи на високото съдържание на ковалентни връзки в молекулата, а именно в пептидната група.

откриване на протеинова структура в лабораторията се извършва чрез реакция биурет - влияние на полипептид-утаява хидроксид, меден (II).Сложната пептид група и меден йон дава ярка виолетов цвят.

Има четири основна структурна организация, всяка от които има свои собствени характеристики на структурата на протеините.Нива

организация: първичната структура

Както бе споменато по-горе, пептидът - последователност от аминокиселинни остатъци с включения, коензими или без тях.Така че това се нарича първичната структура на молекулата, което е естествено, разбира се, това е истински аминокиселини, свързани с пептидни връзки, и нищо повече.Това означава, че полипептидът е линейна структура.Тази конкретна структура на протеините на плана - това е комбинация от киселини е от решаващо значение за изпълнение на функциите на протеиновата молекула.Благодарение на тези характеристики е възможно не само за идентифициране на пептид, но също така да се предвиди свойствата и ролята на изцяло нов, все още неизвестен.Примери за пептиди с първичната структура на природните - инсулин, химотрипсин, пепсин, и др.

вторична структура

Структура и свойства на белтъци в тази категория са няколко промени.Такава структура може да се образува първоначално от естеството или когато са изложени на тежки начална температура на хидролиза или други условия.

Тази структура има три разновидности:

гладки, правилни, стерео-бобини, конструирани от аминокиселинни остатъци, които се усукват около основната ос на връзката.Държани заедно само от водородни връзки, които настъпват между кислород един пептид група и другия водород.Където структурата се смята, че се дължи на факта, че намотките са равномерно повтаря на всеки 4 единица.Такава структура може да бъде или левичар или pravozakruchennoy.Но в най-известните протеини Дясновъртящ изомерите преобладава.Такава структура, наречена алфа-структури.
състава и структурата на протеини след вид се различава от предишната по това водородните връзки се образуват между няколко не стои от едната страна на остатъци молекулата и значително разстояние между, и достатъчно далеч.Поради тази причина, цялата структура става по-вълнообразни, змийски сложен полипептидни вериги.Има една функция, която трябва да бъде протеин.Структурата на аминокиселини на клоновете трябва да бъде толкова къс, колкото тази на глицин или аланин, например.Този тип вторична структура се нарича бета-листове за способността им да се държим заедно, ако формирането на цялостната структура.
принадлежност към третия тип структура на биологията на протеин показва колко сложна raznorazbrosannye, неподредени фрагменти, които нямат stereoregularity и могат да променят структурата под влияние на външни условия.

Примери за протеини, които имат вторична структура по природа, не се разкриват.

Висше образование

Това е доста сложна структура, която носи името "глобули".Какво е протеин?Нейната структура се основава на вторична структура, обаче, добавяне на нови видове взаимодействия между групи от атоми, и цялата молекула като гънки, водени по този начин, за да се гарантира, че хидрофилните групи са насочени към вътрешността на глобули и хидрофобни - навън.

Това обяснява заряд на белтъчните молекули в колоидни разтвори на вода.Какви видове взаимодействия са там?

водородни връзки - остават непроменени между същите части като в вторичната структура.
хидрофобен (хидрофилни) взаимодействие - възникват, когато се разтваря във вода полипептид.
Ionic атракция - raznozaryazhennymi образуван между групи от аминокиселинни остатъци (радикали).
нековалентни взаимодействия - могат да се образуват между конкретните сайтове киселина - цистеин молекули, или по-скоро техните опашки.

По този начин, съставът и структурата на протеини, имащи третичната структура може да се опише като глобули навити в полипептидни вериги, притежаващи и стабилизиране на своята структура поради различни видове химични реакции.Примери на такива пептиди: fosfoglitseratkenaza, тРНК, алфа-кератин, фиброин коприна и др.

четвъртична структура

Това е една от най-сложните глобули, които образуват протеини.Структура и функция на белтъци, такъв план е много специфична и многостранен.

Каква е тази структура?Това е кратно (в някои случаи десетки) малки и големи полипептидни вериги, които се образуват независимо един от друг.Но след това, от същите взаимодействия, които сме считани за третичната структура, тези пептиди са усукани и преплетени.Така полученият комплекс конформационни глобули, които могат да съдържат метални атоми, и липидни групи и въглехидрати.Примери за такива протеини: ДНК полимераза, вирус тютюн плик протеин, хемоглобин и други.

Всички ние преразглежда структурата на пептидите имат свои собствени методи за идентификация в лаборатория, основана на текущите възможности за използване на хроматография, центрофугиране, електронни и оптични микроскопия и високите компютърни технологии.

Функции

структура и функция на белтъците е тясно свързано с един друг.Това означава, че всеки пептид играе роля, който е уникален и специфичен.Там са тези, които са в състояние да изпълняват в жива клетка, няколко важни сделки.Въпреки това, тя може в обобщена форма, за да изразят основните функции на белтъчните молекули в организма на живи същества:

задвижване.Едноклетъчни организми или органели, или някакъв вид мобилност клетка, разселени намаления.Това се осигурява от протеини, които образуват структурата на двигателния апарат: ресничките, камшичета, цитоплазмената мембрана.Ако говорим за неспособността на клетките да денивелация, протеините могат да допринесат за тяхното намаление (мускулна миозин).
хранителен или резервна функция.Тя представлява натрупване на белтъчни молекули в яйцеклетки, ембриони и растителни семена за бъдещо попълване на липсващите хранителни вещества.След разцепването на пептиди и аминокиселини дават биологично активни вещества, които са от съществено значение за нормалното развитие на живите организми.
енергийна функция.Отделно от въглехидрати принуждава организма да произвежда и протеини.При разпадането на 1 г пептид освободен 17,6 кДж на полезна енергия под формата на аденозин трифосфат (АТР), което се консумира в процесите на живот.
предупреждение и регулаторна функция.Това е да се приложи внимателно наблюдение на текущите процеси и сигнализирането на клетките за тъкани от тях да се телата на последните системи, и така нататък.Типичен пример е инсулин, което е строго определя количеството глюкоза в кръвта.
рецепторна функция.Изработено чрез промяна на структурата на пептида с едната страна на мембраната и ангажиране на другия край на преструктурирането.Когато това се случи предаването на сигнала и на необходимата информация.Повечето от тези протеини са вградени в цитоплазмената мембрана на клетките и поддържа строг контрол върху всички на материала, преминаващ през него.Ви предупреждава за химическите и физическите промени в околната среда.
транспортната функция на пептидите.Тя се провежда протеинови канали и носещи протеини.Тяхната роля е ясно - транспортни молекули, необходими за места с ниска концентрация на частите с висок.Типичен пример е транспорт на кислород и въглероден диоксид към органи и тъкани протеин хемоглобин.Те също извършва доставка на съединения с ниско молекулно тегло през клетъчната мембрана вътре.
структура функция.Един от най-важните от тези, които изпълнява протеин.Се предоставя Структурата на всички клетки и техните органели пептиди.Те са като рамката и оформянето на структурата.Освен това, те също така да подкрепи и да го променят, ако е необходимо.Следователно, за растежа и развитието на всички живи организми протеини, необходими в диетата.Тези пептиди включват еластин, тубулин, колаген, актин и други кератин.
каталитична функция.Нейното изпълнение ензими.Многобройни и разнообразни, те ускоряват всички химични и биохимични реакции в тялото.Без тяхното участие, обикновен ябълка в стомаха би могъл да смила само за два дни, може да се огъне в същото време.Под действието на каталаза, пероксидази и други ензими, този процес се извършва по два часа.Като цяло, това е чрез тази роля на белтъчния анаболизъм и катаболизъм се извършва, което означава, че пластмаса и енергийния метаболизъм.

защитна роля

Има няколко вида заплахи, от които протеини са предназначени за защита на тялото.

Първо, химическа атака травматично реагент газови молекули на вещества от различен спектър.Пептидите са в състояние да се присъединят към тях в химическа реакция, превеждат в безвредна форма или просто неутрализиране.

Второ, заплахата от физически травми - ако времето на протеин не се преобразува фибриногена във фибрин в мястото на нараняване, кръвта не пресече, и по този начин ще се получи запушване.След това, напротив, трябва да плазмин пептид способен смучат съсирек и възстановяване на проходимостта на кораба.

Трето, заплахата от имунитет.Структурата и стойността на протеините, които формират имунната защита, е от решаващо значение.Антителата, имуноглобулини, интерферони - са всички важни и значими елементи на лимфната и имунната система.Всякакви чужди частици, злонамерен молекула на мъртвите клетки, или на цялата структура претърпява незабавно проучване на пептид съединение.Ето защо човек може да притежава, без помощта на лекарства всеки ден, за да се предпазят от заразяване и прости вируси.

физични свойства

клетъчен протеин структура е много специфичен и зависи от функцията.Но физическите свойства на пептиди са сходни и са сведени до следните характеристики.

молекулно тегло - до 1,000,000 далтона.
във воден разтвор форма колоидни системи.Има структура придобива начисляват способна варират в зависимост от киселинността.
Когато са изложени на тежки условия (радиация, киселинни или алкални, температура, и т.н.) може да премине към други слоеве конформации, т.е. денатуриране.Този процес е 90% необратимо.Въпреки това, налице е обратна смяна - ренатурацията.

Това са основните свойства на физическите характеристики на пептидите.