enzymer (enzymer) - en høj molekylvægt organiske forbindelser af protein naturen, kroppen, der udfører rollen som biologiske katalysatorer.
virkningsmekanisme af enzymer
belyse mekanismer bag den katalytiske virkning af enzymer er et af de grundlæggende problemer, og ikke blot presserende problemer i enzymologi, men moderne biokemi og molekylær biologi.
Længe før det blev tilgængelige rene enzymer, og har præciseret deres natur, er blevet overbevist om, at afgørende for gennemførelsen af enzymatisk proces har en forbindelse med underlaget af enzymet.Forsøg på at detektere enzym kompleks med substratet i lang tid ikke føre til succes, da dette kompleks er labilt, nedbrydes meget hurtigt.Anvendelsen af spektroskopi gjort det muligt at identificere de enzym-substrat komplekser for katalase, peroxidase, alkohol, flavinzavisimyh enzymer.
metode røntgenstråleanalyse gav en masse vigtige oplysninger om strukturen og katalytiske virkningsmekanismer af enzymer.Denne metode blev anvendt til at etablere forbindelsen substrat analoger med enzymer lysozym og chymotrypsin.
Nogle direkte bevis for eksistensen af enzym-substrat komplekser formået at komme til hvor et af stadierne i den katalytiske cyklus af enzymet er bundet til underlaget ved en kovalent binding.Et eksempel er omsætningen af hydrolyse af n-nitrophenylacetat katalyseret af chymotrypsin.Når den blandes med enzymet chymotrypsin ether acetyleret ved hydroxylgruppen i den reaktive serinrest.Denne fase er hurtig, men atsetilhimotripsina hydrolyse til dannelse af acetat og fri chymotrypsin er betydeligt langsommere.Derfor, i nærværelse af n-nitrophenylacetat akkumuleres atsetilhimotripsin der er let opdages.
substrat i nærvær af enzymet præparat kan "fange" ved overførsel komplekse ustabile EU i en inaktiv form, for eksempel ved behandling af enzymet-substrat-kompleks, natriumborhydrid, har en stærk reducerende effekt.Et så komplekst som stabilt covalent derivat blev påvist i enzymet aldolase.Det konstateredes, at substratmolekylet reagerer med e-aminogruppen i lysin.
substrat reagerer med enzymet i en særlig del, som kaldes det aktive center, eller en kerne enzym.Under
aktive center, eller en kerne, realisere enzymprotein del, som forbinder til substratet (cofaktorer), hvilket bevirker de enzymatiske egenskaber af molekylet.Det aktive sted bestemmer specificiteten og katalytiske aktivitet af enzymet bør være en vis sværhedsgrad, der er tilpasset til tæt tilgang og interagere med substratmolekylet, eller dele direkte involveret i reaktionen.
skelne mellem funktionelle grupper indgår i "katalytisk aktive" del af enzymet og danner del, der tilvejebringer en specifik affinitet (binding af substrat til enzymet) - den såkaldte PIN-kode eller (eller adsorption del af det aktive sted på enzymet) "anker".
virkningsmekanisme af enzymet teorien forklarer Michaelis-Menten.Ifølge denne teori, processen foregår i fire faser.
virkningsmekanisme af enzymer: Jeg iscenesætte
mellem substratet (S) og enzymet (E) få en forbindelse - formet enzym-substrat kompleks af EU, hvor komponenterne er forbundet af kovalente, ionisk, vand og andre obligationer.
virkningsmekanisme af enzymer IІ fase
substrat under påvirkning af den tilhørende enzym aktiveres og bliver til rådighed for de relevante EU katalysereaktioner.
virkningsmekanisme af enzymer IІI etape
katalyse forpligter EU.Denne teori bekræftes af eksperimentelle undersøgelser.
Endelig er IV fase karakteriseret ved frigivelsen af enzymet E og reaktionsprodukter R. sekvens af transformationer kan vises som følger: E + S - EU - EU * - E + P.
specificitet enzym handling
Hver enzym virker på et specifikt substrat, eller en gruppe af stoffer, der ligner i struktur.Specificiteten enzym virkning skyldes ligheden mellem konfigurationen af det aktive site og substrat.I processen med interaktion dannet enzym-substrat-kompleks.
