Proteine: struttura e funzione.

E 'noto che le proteine ​​- la base dell'origine della vita sul nostro pianeta.Secondo la teoria di Oparin-Haldane era gocce coacervato costituiti da molecole peptidiche, divenne la base di origine degli esseri viventi.Questo è senza dubbio perché l'analisi della struttura interna di un rappresentante di biomassa dimostra che queste sostanze hanno tutto: piante, animali, microrganismi, funghi, virus.E sono la natura molto diversa e macromolecolare.Nome

da quattro di queste strutture, che sono sinonimi: proteine ​​

• ;Proteine ​​
• ;
• polipeptidi;Peptidi
• .Le molecole proteiche

Il loro numero è davvero incalcolabile.In questo caso, tutte le molecole proteiche possono essere suddivisi in due gruppi principali:

• semplici - composti esclusivamente da sequenze amminoacidiche uniti da legami peptidici;
• complesso - struttura e struttura di una proteina caratterizzata da protolytic supplementare gruppi (protesi), chiamati anche cofattori.

Questo complesso di molecole hanno anche la loro classificazione.

laurea peptidi complessi glicoproteine ​​

1. - sono composti di proteine ​​e carboidrati strettamente correlati.La struttura delle molecole si intrecciano gruppi prostetici mucopolisaccaridi.Lipoproteine ​​
2. - complesso composto di proteine ​​e lipidi.Metalloproteine ​​
3. - ad agire come un gruppo prostetico ioni metallici (ferro, manganese, rame, e altri).
4. nucleoproteine ​​- proteine ​​di collegamento e acidi nucleici (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - conformazione del residuo di acido fosforico e proteine.Chromoproteids
6. - molto simili a metalloproteine, tuttavia, un elemento che fa parte del gruppo prostetico è un insieme di colore (rosso - emoglobina, verde - clorofilla, e così via).

Ogni gruppo ha discusso la struttura e le proprietà delle proteine ​​sono diversi.Le funzioni svolte, variano anche in funzione del tipo di molecola.

struttura chimica delle proteine ​​

Da questo punto di vista, le proteine ​​- è una lunga, solida catena di aminoacidi residui obbligazioni specifiche interconnessi chiamati peptidi.Dal lato acidi strutture partono rami - i radicali.Tale struttura della molecola è stato scoperto da E. Fischer all'inizio del XXI secolo.

più dettagliatamente in seguito sono state studiate le proteine, la struttura e la funzione delle proteine.E 'diventato chiaro che gli aminoacidi che costituiscono la struttura peptidica, per un totale di 20, ma possono quindi essere combinati in vari modi.Quindi, una varietà di strutture polipeptidiche.Inoltre, il processo della vita e delle sue funzioni proteine ​​sono in grado di subire una serie di trasformazioni chimiche.Come risultato, cambiano la struttura, e vi è un nuovo tipo di connessione.

per rompere il legame peptidico, cioè, rompere la struttura proteica dei circuiti, è necessario scegliere le condizioni molto rigide (temperature elevate, acidi o alcali, catalizzatore).Ciò è dovuto alla elevata forza dei legami covalenti nella molecola, cioè nel gruppo peptide.

rilevamento della struttura di proteine ​​in laboratorio avviene tramite reazione con biureto - influenza sulla idrossido polipeptide-precipitata, rame (II).Il gruppo del peptide complesso e lo ione rame dà un colore viola brillante.

Ci sono quattro organizzazione strutturale di base, ognuno dei quali ha le sue caratteristiche della struttura delle proteine.Livelli

organizzazione: struttura primaria

Come menzionato sopra, il peptide - una sequenza di residui amminoacidici con inclusioni, coenzimi o senza di loro.Quindi questo è chiamato la struttura primaria della molecola, che è naturale, naturalmente, è amminoacidi veri uniti da legami peptidici, e nulla più.Cioè, il polipeptide è una struttura lineare.Questa particolare struttura delle proteine ​​del piano - che è una combinazione di acidi è fondamentale per lo svolgimento delle funzioni della molecola proteica.Grazie a queste caratteristiche è possibile non solo identificare il peptide, ma anche per prevedere le proprietà e il ruolo di una nuova, non ancora scoperte.Esempi di peptidi aventi la struttura primaria delle naturali - insulina, pepsina, chimotripsina, e altri.

conformazione secondaria

Struttura e proprietà delle proteine ​​in questa categoria sono diversi cambiamenti.Tale struttura può essere formata inizialmente sulla natura o quando esposto a temperature rigide idrolisi iniziale o altre condizioni.

Questa conformazione ha tre varietà:

1. lisce, corrette, bobine stereoregolari costruiti da residui di aminoacidi che sono intrecciati attorno all'asse principale del collegamento.Tenuta insieme solo da legami idrogeno che si verificano tra l'ossigeno un gruppo e l'altro peptide idrogeno.In cui la struttura è considerato dovuto al fatto che gli avvolgimenti sono uniformemente ripetute ogni 4 unità.Una tale struttura può essere sia mancino o pravozakruchennoy.Ma le proteine ​​in più conosciute destrogira predomina isomeri.Tale conformazione chiamato alfa-strutture.Composizione
2. e struttura delle proteine ​​seguente tipo differisce dalla precedente in quanto i legami idrogeno sono formati tra un certo numero di non piedi su un lato dei residui molecola, e la notevole distanza tra, e abbastanza lontano.Per questo motivo, l'intera struttura diventa più ondulati, serpente contorto catene polipeptidiche.C'è una caratteristica che dovrebbe essere proteine.La struttura di aminoacidi sui rami dovrebbe essere il più breve che di glicina o alanina, per esempio.Questo tipo di conformazione secondaria è chiamato beta schede per la loro capacità di incollarsi se la formazione della struttura complessiva.
3. appartenenti al terzo tipo di struttura della biologia proteine ​​indica raznorazbrosannye come complesso, frammenti disordinati che non hanno stereoregolarità e può cambiare la struttura sotto l'influenza delle condizioni esterne.

Esempi di proteine ​​che hanno una struttura secondaria per natura, non viene rivelato.

terziaria

Si tratta di una conformazione abbastanza complesso che ha il nome di "globuli".Che cosa è una proteina?La sua struttura si basa sulla struttura secondaria, tuttavia, l'aggiunta di nuovi tipi di interazioni tra gruppi di atomi, e l'intera molecola come pieghe, guidate quindi, per garantire che i gruppi idrofili sono diretti verso l'interno del globulo e idrofobico - esteriormente.

Questo spiega l'accusa di molecole proteiche in soluzioni colloidali di acqua.Quali tipi di interazioni ci sono?

1. legami idrogeno - restano invariati tra le stesse parti, come nella struttura secondaria.
2. idrofobica (idrofila) interazione - sorgono quando disciolto in acqua polipeptide.
3. ionico attrazione - raznozaryazhennymi formata tra gruppi di residui di aminoacidi (radicali).
4. interazioni covalenti - possono essere formate tra i siti specifici acidi - molecole di cisteina, o meglio, le loro code.

Così, la composizione e la struttura delle proteine ​​aventi la struttura terziaria può essere descritta come globuli laminati in catene polipeptidiche, tenendo e stabilizzare la sua conformazione a causa di diversi tipi di reazioni chimiche.Esempi di tali peptidi: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-cheratina, fibroina di seta, e altri.

struttura quaternaria

Questo è uno dei globuli più complessi che formano le proteine.Struttura e funzione delle proteine, un tale piano è molto specifica e multiforme.

Cos'è questa conformazione?Questo è un multiplo (in alcuni casi decine) catene polipeptidiche grandi e piccoli, che sono formate in modo indipendente l'uno dall'altro.Ma poi, dalle stesse interazioni che abbiamo considerato per la struttura terziaria, questi peptidi sono ritorti e intrecciati.Così ottenuto complessi globuli conformazionali che possono contenere atomi di metallo, e gruppi di lipidi e carboidrati.Esempi di tali proteine: DNA polimerasi, virus tabacco proteina dell'involucro, emoglobina, e altri.

Tutti abbiamo esaminato la struttura dei peptidi hanno i loro metodi di identificazione in laboratorio, sulla base di attuali possibilità di utilizzo di cromatografia, centrifugazione, microscopia elettronica e ottica e alte tecnologie informatiche.Funzioni

struttura e la funzione delle proteine ​​

è strettamente correlato con l'altro.Cioè, ogni peptide ha un ruolo che è unico e specifico.Ci sono quelli che sono in grado di esibirsi in una cellula vivente, diverse operazioni significative.Tuttavia, può in forma sintetica per esprimere le funzioni di base di molecole proteiche negli organismi degli esseri viventi:

1. propulsione.Organismi o organelli unicellulari, o qualche tipo di mobilità delle cellule, riduzioni sfollati.Ciò è garantito da proteine ​​che compongono la struttura dell'apparato motore: cilia, flagelli, la membrana citoplasmatica.Se si parla di incapacità delle cellule di spostamento, le proteine ​​possono contribuire alla loro riduzione (miosina muscolare).
2. funzione nutritiva o di backup.Esso rappresenta l'accumulo di molecole proteiche di ovociti, embrioni e semi di piante per la futura ricostituzione delle sostanze nutrienti mancanti.Su clivaggio dei peptidi e aminoacidi dare le sostanze biologicamente attive che sono essenziali per il normale sviluppo degli organismi viventi.
3. funzione energetica.Oltre carboidrati costringe il corpo può produrre e proteine.Nel decadimento di 1 g di peptide rilasciato 17,6 kJ di energia utile sotto forma di adenosina trifosfato (ATP), che viene consumato nei processi della vita.Avvertimento
4. e funzione regolatrice.È attuare un attento monitoraggio dei processi in corso e segnalazione delle cellule ai tessuti da loro agli organi di questi ultimi sistemi, e così via.Un esempio tipico è l'insulina, che è fissa rigorosamente la quantità di glucosio nel sangue.
5. funzione del recettore.Eseguita modificando la conformazione del peptide con un lato della membrana e impegnare l'altra estremità della ristrutturazione.Quando si verifica la trasmissione del segnale e le informazioni richieste.La maggior parte di queste proteine ​​sono incorporati nella membrana citoplasmatica delle cellule e mantiene uno stretto controllo tutto il materiale che lo attraversa.Per segnalare i cambiamenti chimici e fisici in ambiente.Funzione di trasporto
6. dei peptidi.Viene effettuata canali di proteine ​​e proteine ​​di trasporto.Il loro ruolo è chiaro - molecole di trasporto necessario per luoghi con una bassa concentrazione di parti con elevata.Un esempio tipico è il trasporto di ossigeno e anidride carbonica agli organi e tessuti proteina emoglobina.Hanno anche effettuato la consegna di composti a basso peso molecolare attraverso la membrana cellulare all'interno.
7. funzione di struttura.Uno dei più importanti di quelli che esegue proteina.È fornita La struttura di tutte le cellule e le loro organelli peptidi.Sono come il telaio e la forma della struttura.Inoltre, hanno anche il supporto e modificare, se necessario.Pertanto, per la crescita e lo sviluppo di tutti gli organismi viventi proteine ​​necessarie nella dieta.Tali peptidi includono elastina, tubulina, collagene, actina, e altri cheratina.
8. funzione catalitica.La sua esecuzione di enzimi.Numerosi e vari, accelerano e tutte le reazioni chimiche biochimiche nel corpo.Senza la loro partecipazione, mela ordinaria nello stomaco sarebbe in grado di digerire solo per due giorni, è facile piegare contemporaneamente.Sotto l'azione della catalasi, perossidasi e altri enzimi, questo processo richiede due ore.In generale, è attraverso questo ruolo della proteina anabolismo e catabolismo viene effettuata, cioè, il metabolismo energetico e di plastica.

ruolo protettivo

Ci sono diversi tipi di minacce, da cui le proteine ​​sono progettati per proteggere il corpo.

In primo luogo, le molecole di gas reagente traumatico attacco chimico di sostanze dello spettro diverso.I peptidi sono in grado di unirsi a loro in una reazione chimica, che si traduce in una forma innocua o semplicemente neutralizzare.

secondo luogo, la minaccia fisica di lesioni - se il tempo proteine ​​fibrinogeno non si trasforma in fibrina nel sito della ferita, il sangue non cagliare, e quindi si verifica il blocco.Poi, al contrario, deve plasmina peptide capace succhiato coagulo e ripristinare la pervietà del vaso.

In terzo luogo, la minaccia di immunità.La struttura ed il valore delle proteine ​​che formano le difese immunitarie, è cruciale.Gli anticorpi, immunoglobuline, interferoni - sono tutti elementi importanti e significativi del sistema linfatico e immunitario.Eventuali particelle estranee, molecola maligno delle cellule morte, o l'intera struttura subisce studio immediato dal composto peptide.Questo è il motivo per cui una persona può possedere, senza l'aiuto di farmaci ogni giorno per proteggersi da infezioni e virus semplici.

proprietà fisiche

struttura delle proteine ​​delle cellule è molto specifica e dipende dalla funzione.Ma le proprietà fisiche dei peptidi sono simili e si riducono alle seguenti caratteristiche.Peso molecolare

1. - fino a 1.000.000 di Dalton.
2. nei sistemi colloidali sotto forma di soluzione acquosa.Ci acquisisce struttura carica capace variano a seconda del acidità.
3. Se esposto a condizioni estreme (radiazioni, acido o alcalino, temperatura, ecc) può passare ad altri strati conformazioni, cioè denaturare.Questo processo è del 90% irreversibile.Tuttavia, vi è uno spostamento inverso - rinaturazione.

Queste sono le proprietà di base delle caratteristiche fisiche dei peptidi.