a moleculei de proteine de a fi studiate de peste 200 de ani.Ea este cunoscută pentru multe proteine.Unele dintre ele au fost sintetizate (de exemplu, insulina, RNază).Unitatea structurală și funcțională de bază a moleculei proteice sunt aminoacizi.Mai mult carboxil și amino ale proteinelor conține de asemenea alți grupări funcționale, care determină proprietățile lor.Astfel de grupări includ aranjate într-o catenă laterală a moleculei proteice: grupare carboxi a acidului aspartic sau acid glutamic, grupa amino a lizinei sau hidroxilizină, grup guanidină de arginină, grupa imidazol histidină, gruparea hidroxil de serină și treonină, un grup fenol de tirozină, gruparea sulfhidril a cisteinei, cistină grupare disulfurătioeter grup de metionina, fenilalanina bază benzelnoe catene alifatice de alți aminoacizi.
Există patru nivele de organizare structurală a moleculelor de proteine.
structura primară a proteinei.Aminoacizii din moleculei proteice sunt unite prin legături peptidice, formând astfel structura primară.Aceasta depinde de compoziția calitativă a secvenței de aminoacizi a numerelor și interconectare lor.Structura primară a proteinei cel mai adesea determinate de Sanger.Se tratează cu o soluție de ditroftorbenzola proteine țintă (DNP), formând astfel o proteină-dinitrofenil (DNP-proteină).Ulterior DNP-hidrolizat proteic, reziduul a unei molecule de proteină produsă și acid DNP-amino.Acidul DNP-amino este izolat din amestecul și la hidroliză.Produse de hidroliză sunt aminoacizi și dinitrobenzen.Reziduul a moleculei proteice reacționează cu noi porțiuni DNP până la până întregii molecule nu se încadrează în afară pe aminoacidul.Pe baza studiului cantitativ de aminoacizi alcatuiesc structura primară a sistemului de proteine individuale.Structura primară cunoscută a insulinei de proteine, mioglobinei, hemoglobina, glucagon și multe altele).
Prin Edman proteine de degradare este tratat cu fenil izotiocianat.Uneori folosesc enzime proteolitice - tripsina, pepsina, chimotripsina, peptidaze, etc.
proteine structura secundară.Oamenii de știință americani utilizând analiza cu raze X și a constatat că lanțul polipeptidic proteină adesea exista sub forma de alfa-helix și structuri uneori beta.
helix alfa, comparativ cu o scară în spirală, care efectuează funcția de grade de resturi de aminoacizi.In moleculele de proteine fibroase (fibroin de mătase) lanțuri polipeptidice este aproape complet extinsă (beta-structură) și plasate sub formă de sfere, stabilizat prin legaturi de hidrogen.
alfa-helix poate fi format in mod spontan în polipeptidele sintetice (dederon, nailon), care au o greutate moleculară de la 10 la 20 mii. Da.În anumite părți ale moleculelor de proteină (insulină, hemoglobină, RNase) încălcat configurație alfa elicoidal al lanțului peptidic, și structura spirala formată dintr-un alt tip.
structura terțiară a proteinei.Porțiuni în formă de spirală a lanțului polipeptidic al moleculei proteice sunt în diferite raporturi, care determină terțiar (tridimensional) structura, forma un volum si forma a moleculei proteice.Se crede că structura terțiară a automate și apare ca urmare a interacțiunii dintre radicalii de aminoacizi cu moleculele de solvent.În care radicalii hidrofobi sunt "trase" în moleculelor de proteină pentru a forma zonele lor uscate și grupări hidrofile sunt orientate spre solventul, care duce la formarea de confirmări energetic favorabil moleculă.Acest proces este însoțită de formarea de legături intramoleculare.Structura terțiară a moleculei proteice transcrisă de RNA-ază, hemoglobină, lizozim de ou.
structura cuaternare de proteine.Acest tip de structură a moleculelor proteice este rezultatul asocierii mai multor subunități integrate într-o singură moleculă.Fiecare subunitate are o structură primară, secundare și terțiare.
