Protein denaturacija

click fraud protection

mesnatost (struktura) peptidne verige se naloži in edinstven za vsako beljakovin.V posebnih okoliščinah je raztrganje velikega števila povezav, ki stabilizirane prostorske strukture molekule spojin.Zaradi tega je razlika povsem celotna molekula (ali njen znaten delež) ima obliko naključnega klobčiča.Ta proces se imenuje "denaturacija".Ta sprememba lahko sproži toploto od šestdeset do osemdeset stopinj.Tako je vsaka molekula, lahko nastalo vrzel razlikujejo konformacijo od drugih.

protein denaturacija pojavi pod vplivom nobenih agentov sposobna uničiti nekovalentne vezi.Ta proces se lahko pojavijo pri alkalnih ali kislimi pogoji, na površino profila faze pod vplivom določenih organskih spojin (fenoli, alkoholi in drugi).Denaturacija proteina lahko pride pod vplivom gvanidinijevim kloridom ali sečnine.Ta sredstva se tvori šibke vezi (hidrofobni, ionskim, vodik) z karbonilnimi ali amino skupine peptida hrbtenico s številom skupin aminokislinskih ostankov, ki nadomešča obstoječe beljakovinske lastne vodikove vezi v molekuli.Kot rezultat se pojavi sprememba v sekundarne in terciarne strukture.

Odpornost na denaturirana sredstva v veliki meri odvisna od prisotnosti beljakovin molekula spojini disulfidnih vezi.Inhibitor tripsina ima tri povezave S - S. Če izterjava protein denaturacija pojavi brez drugih vplivov.Če nato dane krmne pogojih, kjer se izvedemo oksidacijo cisteinskih SH-skupine in tvorbo disulfidnih vezi, začetna konformacija obnovljena.Prisotnost ene same disulfidno vezjo bistveno poveča stabilnost prostorske strukture.

denaturacija beljakovin, ki jo običajno spremlja zmanjšanje topnosti.Poleg tega je pogosto tvori oborino.Tukaj je v obliki "koagulirnega beljakovin."Pri visokih koncentracijah spojin v raztopini, "uvajanja" gre skozi celotno raztopino, kot je, na primer, da se zgodi, ko vre jajc.Ko denaturiranje proteina izgubi svojo biološko aktivnost.Na to načeloma uporaba karbolnega kisline (fenol vodne raztopine) kot antiseptično sredstvo.

Nestabilnost prostorske strukture, velika verjetnost neuspeha pod vplivom različnih dejavnikov bistveno ovirala izolacijo in študijo beljakovin.To je povzročilo tudi določene težave pri uporabi spojine v medicini in industriji.Če je bil

protein denaturacija izvedena zaradi izpostavljenosti visokim temperaturam, počasno hlajenje pod določenimi pogoji proces renativatsii - obnovo avtohtone (prvotne) mesnatosti.To dejstvo kaže, da je polaganje peptidne verige v skladu s primarno strukturo.

Formation konformacija (prvotna lokacija) je spontan proces.Z drugimi besedami, ta ureditev ustreza minimalni količini proste energije vsebovane v molekuli.Nastalo mogoče sklepati, da je prostorska Strukturo spojine kodirana v aminokislinski sekvenci v peptidno verigo.To pa pomeni, da so vse polipeptide povezane menjavanje aminokislin (npr mioglobinovye peptid verige) prejme enako konformacijo.

proteini lahko pomembne razlike v primarno strukturo, četudi malo ali popolnoma identična konformacijo.