ядрена структура на протеини и протеиди полипептидна верига на протеиновата молекула и може да се състои от една, две или повече вериги.Въпреки това, физични, биологични и химични свойства на биополимери се причиняват не само обща химична структура, която може да бъде "безсмислен", но също така и от други нива на организацията на протеиновите молекули.
първична структура на протеин се определя от качествен и количествен състав на аминокиселини.Пептидните връзки са на базата на първична структура.За първи път тази хипотеза предполага, през 1888 г. и по-късно Danilevskiy подозренията му бяха потвърдени от пептиден синтез, която се извършва от E. Фишер.Структурата на белтъчната молекула е проучен подробно Danilevskiy и Е. Фишер.Според тази теория, протеинови молекули се състоят от голям брой аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки.Протеинова молекула може да има една или повече полипептидни вериги.
В проучването на първичната структура на протеините, използващи химични агенти и протеолитични ензими.Например, използвайки Edman разграждане е много удобно да се определят крайни аминокиселини.
протеин вторична структура показва пространствената конфигурация на молекулата на протеин.Следните видове вторична структура на алфа-спирала, бета-спираловидна, колаген спирала.Учените са установили, че структурата на пептиди е най-често алфа-спирала.
протеин вторична структура се стабилизира чрез водородни връзки.Последният възникне между водородни атоми, свързани към електроотрицателна азотен атом една пептидна връзка, и карбонил кислороден атом на четвъртия един от неговите аминокиселини, и са насочени по спиралата.Енергийни изчисления показват, че полимеризацията на тези аминокиселини е по-ефективно полето алфа-спирала, която присъства в природния протеин.
протеин вторична структура: структурата на Beta-лист
полипептидни вериги в бета-нагънат напълно удължени.Бета-лист, образуван от реакцията на две пептидни връзки.Тази структура е типично за влакнести протеини (кератин, фиброин, и т.н.).По-специално, бета-кератин характеризира с паралелно на полипептидни вериги, които допълнително се стабилизира чрез междуверижни дисулфидни връзки на.Фиброин Копринените съседни антипаралелните полипептидни вериги.
вторична структура на протеините: колаген спирала
образование се състои от три вериги spiralized tropocollagen, която има формата на пръта.Винтова обрат верига и форма superhelix.Helix стабилизира чрез водородни връзки между водорода появяващи се пептидни амино групи на аминокиселинни остатъци на една верига и кислорода на карбонилната група на аминокиселинния остатък на друга верига.Представено колаген структура дава висока здравина и еластичност.
третична структура на протеинови
Повечето протеините в естественото състояние има много компактна структура, която се определя от формата, размера и полярността на аминокиселинни остатъци, и аминокиселинната последователност.
значително влияние върху формирането на нативната конформация на протеина или третична структура, като хидрофобни и йонни взаимодействия, водородни връзки и други. Под влияние на тези сили се постига своята термодинамично целесъобразно конформацията на протеиновата молекула и стабилизиране.
четвъртична структура
Този вид структура на молекулата е резултат от свързването на няколко подгрупи в единен комплекс молекула.Структурата на всяко подразделение включва първични, вторични и третични структури.
