Какво е функция на ензима протеин?

работата на нашето тяло - изключително сложен процес, който включва милиони клетки, хиляди различни вещества.Но има една област, която е изцяло зависима от специфичните протеини, без които животът на хората или на животните ще бъдат напълно невъзможно.Както може би предположил, ние говорим за ензими.

Днес ние ще разгледаме ензимната функция на протеини.Това е основна сфера на биохимията.

Тъй Тези материали са за предпочитане протеини, те могат сами да се счита за тях.Трябва да знаете, че са били открити за първи път ензимите в 30-те години на 19-ти век, само на учените взеха повече от век, за да стигне до повече или по-малко единно определение за тях.Така че това, което функция се изпълнява от протеини са ензими?На тази, както и тяхната структура и реакции от примерите ще научите от тази статия.

трябва да се разбере, че не всеки протеин може да бъде един ензим, дори и на теория.Само кълбовидни оформени протеини могат да имат каталитична активност по отношение на други органични съединения.Тъй като всички от този клас природни съединения, ензими се състои от аминокиселинни остатъци.Не забравяйте, че ензимната функция на протеини (примери от които ще бъдат във вестника) може да се извършва само от тези, чиято молекулна маса от не по-малко от 5000.

Какво ензим съвременната дефиниция

Ензимите - са катализатори от биологичен произход.Те имат способността да се ускори реакцията чрез близък контакт между двамата на реагентите (субстрати).Можем да кажем, че ензимната функцията на протеините - процес, някои катализа на биохимични реакции, които са специфични за жив организъм.Една малка част от тях могат да бъдат възпроизвеждани само в лаборатория.

Трябва да се отбележи, че през последните години в тази област има известен пробив.Учените постепенно се доближава до създаването на изкуствени ензими, които могат да се използват не само за икономиката, но и да е лекарство.Ензимите са разработени, които могат ефективно да унищожи дори малки части, започвайки рак.

кои части от ензима, пряко участващи в реакцията?

Отбележете, че в контакт със субстрата не се включва цялото тяло на ензима, но само малка част, което е активния център.Това е тяхната основна функция, взаимно допълване.Тази концепция предполага, че ензим субстрат е идеална форма и неговите физико-химични свойства.Може да се каже, че функцията на ензимите в този случай, е следният:

• водата си слиза от повърхността на черупката.
• Има известна деформация (поляризация, например).
• след което са разположени по специален начин в пространството, докато приближава един на друг.

Тези фактори водят до ускоряване на реакцията.А сега нека да се направи сравнение между ензимите и неорганични катализатори.

Както можете да видите, ензимната функция на белтъци включва специфичност.От себе си аз също ще добавя, че много от тези протеини имат също специфични видове.Казано по-просто, човешкия ензим е едва ли подходящ за морски свинчета.

Важна информация за структурата на ензими

Структурата на тези съединения се изолират само три нива.Основната структура може да бъде идентифициран от аминокиселинни остатъци, които са част от ензимите.Тъй като ензимната функция на протеини, примери за които ние многократно цитирани в тази статия могат да се упражняват само определени категории съединения, да ги идентифицира точно на тази база е съвсем реална.

Що се отнася до средното ниво, принадлежащи към нея се определя с помощта на допълнителни видове връзки, които могат да възникнат между аминокиселинните остатъци.Това съобщение водород, електростатично, хидрофобни и ван дер Ваалс взаимодействия.В резултат на напрежението, което да предизвика тези връзки в различни части на ензим, произвеждан α-спирала, цикълът и бета-нишки.

третична структура е резултат от факта, че сравнително големи части от полипептидната верига е просто се срина.Получените нишките са наречени домейни.Накрая, окончателното оформяне на тази структура се извършва само след установен между различни домейни продължително взаимодействие.Трябва да се помни, че образуването на домейните се извършва в напълно независим начин от друг.Някои характеристики

домени

Обикновено полипептидна верига, от която те се образуват, се състои от приблизително 150 аминокиселинни остатъци.Когато домени взаимодействат един с друг, образува глобули.Тъй като функцията се изпълнява от ензимните активни центрове, базирани на тях, трябва да са наясно с важността на този процес.

се домейн се характеризира с това, че между аминокиселинни остатъци в структурата си има множество взаимодействия.Техният брой е много по-голяма от тази за реакцията между самите домени.Следователно, кухината между относително "уязвими" за действието на различни органични разтворители.Обемът от порядъка на 20-30 Ангстрьома куб, който отговаря на някои от водните молекули.Различни области могат да имат напълно уникален триизмерна структура, която е свързана с изпълнението на напълно различни функции.

активните центрове

Като правило, активните центрове са разположени строго между домейни.Съответно, всеки от които играе много важна роля в хода на реакцията.В резултат на тази конструкция на домейни намерено значителна гъвкавост, мобилност в областта на ензима.Това е изключително важно, тъй като функцията ензимна се извършва само онези съединения, които могат да се променят по подходящ начин пространствената й позиция.

връзка между дължината на полипептид в организма на ензима, и от колко сложни функции те извършват, има пряка връзка.Нарастващата сложност на ролята е постигнато както чрез образуването на активния център на реакцията между каталитичния домен и поради образуването на изцяло нови области.

Някои ензимни протеини (примери - лизозим и гликогенфосфорилаза) може да варира значително в размер (129 и 842 аминокиселинни остатъци, съответно), въпреки че катализира реакцията на разцепване на едни и същи видове химични връзки.Разликата е, че по-масивни и големи ензими са в състояние да контролират по-добре позицията си в космоса, което осигурява по-голяма стабилност и бързина на реакция.

основна класификация на ензими

момента, обща и широко разпространена в целия свят е стандартна класификация.Според нея, тя стои шест основни класа, със съответните подкласове.Ние считаме само основните.Тук те са: 1.

Оксидоредуктази.Функцията на ензими в този случай - стимулиране на окислително-редукционни реакции.

2. трансферази.Може да извършва преводи между субстратите на следните групи:

• -въглеродни остатъци.
• Останки от алдехиди и кетони.
• ацил и гликозилови компоненти.
• Alkyl (като изключение, не може да толерира CH 3) остатъци.
• азотни основи.
• групи, съдържащи фосфор.

3. хидролази.В този случай ензимната функция на протеини е разцепването на следните видове съединения:

• естер.
• гликозиди.
• естери и тиоестери.
• отношения пептид тип.
• облигации на КН (с изключение на същия пептид).

4. лиази.Те имат способността да освободи група с последващо образуване на двойна връзка.Освен това, там може да извърши обратен процес: присъедини избрани групи да се удвои облигации.

5. изомерази.В този случай ензимната функция на протеини се усложнява изомерни реакции катализа.Тази група включва следните ензими:

• рацемаза, епимеразни.
• Tsistransizomerazy.
• интрамолекулярни оксидоредуктази.
• интрамолекулярни трансферази.
• вътрешномолекулен лиазата.

6. лигази (известни още като синтетаза).Те се използват за разделяне на АТР, докато някои образуващи връзки.

лесно да се види, че ензимната функция на протеини е изключително важно, тъй като те са в някаква степен на контрол над почти всички реакции, които се провеждат всяка секунда в тялото си.

Това, което остава на ензима след взаимодействието със субстрата?

често глобуларен протеин е ензим произход, активният център на която се представлява от аминокиселинни остатъци.Във всички останали случаи, центърът включва силно свързано с него протезна група или коензим (ATP, например), връзката е много по-слаба.Катализатор нарича холоензим, и остатък след отстраняване на образувания АТР апоензим.

Така, на тази основа ензими са разделени в следните групи:

• Simple хидролаза, лиазата и изомераза, които обикновено не съдържат коензим база.
• ензимен протеин (примери - някои трансаминази), съдържащи протезна група (липоева киселина, например).Тази група включва много от пероксидаза.
• Enizmy, която изисква регенерация на коензим.Те включват киназа, както и повечето от оксидоредуктази.
• Други катализатори, съставът на който все още не е напълно изяснен.

Всички вещества, които са част от първата група, са широко използвани в хранително-вкусовата промишленост.Всички други катализатори изискват много специални условия за неговото активиране, и затова работят само в организма или при някои лабораторни тестове.По този начин, ензимни функции - това е много специфична реакция, която се състои в стимулиране (каталитичен) реакции при някои видове добре определени условия на човек или животно.

Какво се случва в активната зона, или защо ензими работят толкова ефективно?

Ние многократно заяви, че ключът към разбирането на ензимната катализа е създаването на активния център.Това става свързването на субстрата, която при тези обстоятелства е много по-активно реагира на специфично.За да можете да се разбере сложността на реакциите, извършени там, дам един прост пример: да се появят глюкоза ферментация, вие трябва незабавно да ензими 12!Също така е трудно взаимодействие е възможно само поради факта, че протеин, който изпълнява функцията на ензима, има най-висока степен на специфичност.

видовата специфичност ензими

Това е абсолютна.В този случай, спецификата е показан само един строго определен вид ензим.По този начин, уреаза реагира само с карбамид.Лактоза мляко в реакцията, той не влиза при никакви обстоятелства.Това е, което функционира на протеините изпълняват ензими в организма.

В допълнение, групата не е необичайно абсолютна специфичност. Както подсказва името, в този случай е налице "чувствителност" строго към класа на органични съединения (естери, включително комплексни алкохоли или алдехиди).По този начин, пепсин, който е един от ключовите ензими на стомаха, проявява специфичност само за хидролиза на пептидната връзка.Alkogoldegidraza взаимодейства изключително с алкохоли и не laktikodegidraza разделят всичко друго, но алфа-хидрокси киселини.

Това се случва също, че ензимната функция характеристика на определена група от съединения, но при определени условия, ензимите могат да действат по съвсем различен от основната му "мишена" на дадено вещество.В този случай, катализаторът "тенденция" за определен клас вещества, но при определени условия може да се отцепи и друго съединение (не е задължително еквивалент).Въпреки това, в този случай, реакцията ще продължи много по-бавно.

трипсин широко известна способност да действа на пептидни връзки, но много малко хора знаят, че този протеин, който изпълнява функцията ензимна в стомашно-чревния тракт, може да взаимодейства с различни естерни съединения.

Накрая, специфичността е оптичен.Тези ензими могат да взаимодействат с голямо разнообразие от вещества изброяват изцяло, но само при условие, че те имат добре определени оптични свойства.По този начин, ензимната функция на протеини в този случай е много подобен на принципа на действие на ензим, неорганични катализатори.

Кои фактори определят ефективността на катализа?

Днес се смята, че фактори, които определят изключително висока степен на ефективност на ензими са: концентрация

• ефект.
• Ефект на пространствена ориентация.
• гъвкавост на активното място на реакцията.

Като цяло, същността на ефекта на концентрацията не се различава от това в реакцията на неорганична катализа.В този случай, активният център създаде такава концентрация на субстрата, което е няколко пъти по-висока от една и съща стойност за всички други обеми.В центъра на реакцията селективно сортирани молекули вещество да реагират заедно.Не е трудно да се отгатне, че този ефект води до увеличаване на химична реакция чрез няколко порядъка.

Когато стандартен химически процес се извършва, е изключително важно, коя част на взаимодействащите молекули ще се сблъскат помежду си.Просто казано, молекулите на веществото в момента на сблъсъка трябва стриктно да се ориентират един спрямо друг.Поради факта, че активното място на ензима, като възстановяването е извършено насилствено, при което всички компоненти, които са подредени в определен ред, реакцията на катализа се ускорява от около три порядъци.

Под мулти-функционалност в този случай се отнася за имуществото на всички компоненти на активното място, в същото време (или напълно съгласни) да действа от молекулата "химикал" вещество.Ето това (молекулата) не е правилно само фиксиран в пространството (виж. По-горе), но също така и значително променя своите характеристики.Всичко това заедно води до факта, че ензимът става много по-лесно да действа върху субстрата, както е необходимо.