struktur af et protein kan repræsenteres ved en af de fire muligheder.Hver option har sine egne særheder.Så der er en kvaternær, ternære, sekundære og primære struktur af proteinet.
Sidste på listen niveau er et lineært polypeptid kæde af aminosyrer.Aminosyrer sammenføjet ved hjælp af peptidbindinger.Den primære struktur af et protein er den enkleste organisationen af molekylet.Ved hjælp af kovalente peptidbindinger mellem alfa-aminogruppen i en aminosyre og alfa-carboxylgruppen af et andet molekyle giver høj stabilitet.
i dannelsen af peptidbindinger i celler aktiveres først carboxylgruppe.Når der er en sammenhæng med en aminogruppe.Omtrent det samme udføres laboratorium polypeptidsyntese.
peptidbinding, er en gentagelsesenhed med polypeptidkæden har en række funktioner.Under indflydelse af disse funktioner ikke kun danne den primære struktur af proteinet.De påvirker både de højere organisatoriske niveauer af polypeptidkæden.Blandt de vigtigste elementer isolerede koplanaritet (evne af alle atomer, der indgår i peptid-gruppen er i samme plan), med hensyn til substituenter trans-N-C bindinger, ejendommen findes i 2 resonans former.Peptidbinding til funktioner omfatter evnen til at danne hydrogenbindinger.Hvor hvert peptid i gruppen kan være dannet af to hydrogenbindinger med andre grupper (herunder peptid).Men der er undtagelser.Heriblandt peptid grupper med aminogrupperne af hydroxyprolin eller prolin.De kan kun ét hydrogenbinding.Dette påvirker dannelsen af sekundære proteinstruktur.Således den del, hvor er hydroxyprolin eller prolin, peptidkæden er let bøjet på grund af det faktum, at der er et andet hydrogenbinding, hvilket vil holde det (som regel).
navn peptider dannet af navnene på aminosyrer, der gør dem.Dipeptid giver to amino tripeptid - tre tetrapeptid - fire, og så videre.Hver polypeptidkæde (eller peptid) af enhver længde er til stede N-terminale aminosyre, som indeholder en fri aminogruppe og den C-terminale aminosyre, hvor der er en fri carboxylgruppe.
egenskaber af proteiner.
Ved at studere disse forbindelser, forskere er interesseret i flere spørgsmål.Undersøgere har især forsøgt at finde ud af dimensioner, form og bestemme molekylvægt proteiner.Det skal bemærkes, at det var noget af en udfordring.Problemet er, at bestemmelsen af den relative molekylvægt til at øge kogepunktet for opløsninger af proteiner (som det sker i andre stoffer) ikke er mulig, fordi protein løsninger ikke kan koge.En definition af indikatoren i overensstemmelse med sænkning af frysepunktet for at give unøjagtige resultater.Desuden proteiner i ren form aldrig forekommer.Udviklede imidlertid anvendelse af fremgangsmåder blev det konstateret, at molekylvægten ligger i området fra 14 til 45 tusind eller flere.
Et af de vigtige egenskaber af forbindelserne er en fraktioneret saltning.Denne proces er et udvalg af proteiner fra opløsning efter tilsætning af saltopløsninger med forskellige koncentrationer.
anden vigtig egenskab er denaturering.Denne proces sker en udfældning af proteiner med tungmetaller.Denaturering er tabet af de naturlige egenskaber.Denne proces indebærer omdannelse af forskellige molekyler fra hinanden bryde polypeptidkæden.Med andre ord, den primære struktur af proteindenaturering forbliver uændret.
