konformation (struktur) af peptidkæden er bestilt og unikt for hvert protein.Under særlige omstændigheder er der et brud på et stort antal forbindelser, der stabiliserede den rumlige struktur af molekylet forbindelser.Som et resultat, er forskellen helt hele molekylet (eller en væsentlig del deraf) har form af random coil.Denne proces kaldes "denaturering«.Denne ændring kan udløse varme fra tres til firs grader.Således hvert molekyle, kan den resulterende hul afviger i konformation fra de andre.
proteindenaturering sker under påvirkning af nogen agenter i stand til at ødelægge ikke-kovalente bindinger.Denne proces kan opstå under alkaliske eller sure betingelser, overfladen af afsnittet fasen, under indflydelse af visse organiske forbindelser (phenoler, alkoholer og andre).Denaturering af proteinet kan forekomme under indflydelse af guanidiniumchlorid eller urinstof.Disse midler udgør svage bindinger (hydrofobe, ioniske, brint) med carbonyl- eller aminogrupper af peptidet backbone med et antal grupper af aminosyrerester, som erstatter de eksisterende protein egne hydrogenbindinger i molekylet.Som et resultat, sker der en ændring i den sekundære og tertiære struktur.
Modstand mod denatureringsmidler afhænger i høj grad af tilstedeværelsen af proteinet molekyle forbindelser disulfid obligationer.Trypsininhibitor har tre tilslutning S - S. Forudsat opsving proteindenaturering forekommer uden andre påvirkninger.Hvis der efterfølgende placeret sammensatte forhold, hvor oxidationen udføres cystein SH-grupper og dannelsen af disulfidbindinger, den oprindelige konformation genoprettet.Tilstedeværelsen af selv en enkelt disulfidbinding øger stabiliteten af den rumlige struktur.
denaturering af protein, som regel ledsaget af et fald i opløselighed.Sammen med det ofte danner et bundfald.Der er han i form af "koaguleret protein."Ved høje koncentrationer af forbindelserne i opløsningen, navnlig "afvikling" gennemgår hele løsningen, som for eksempel det sker, når koger æg.Når denaturering protein mister sin biologiske aktivitet.På dette princip, anvendelse af carbolsyre (phenol vandig opløsning) som et antiseptisk middel.
Ustabilitet af den rumlige struktur, en høj sandsynlighed for svigt under indflydelse af forskellige midler hæmme isolering og undersøgelse af protein.Det er også skabt visse problemer, når du bruger forbindelser i medicin og industri.Hvis
proteindenaturering blev udført ved udsættelse for høje temperaturer, den langsom afkøling under visse betingelser processen renativatsii - restaurering af den indfødte (original) kropsbygning.Denne kendsgerning viser, at udlægningen af peptidkæden er i overensstemmelse med den primære struktur.
Dannelse native konformation (den oprindelige placering) er en spontan proces.Med andre ord svarer dette arrangement til det minimum af fri energi, der er indeholdt i et molekyle.Mulig resulterende konkludere, at den rumlige struktur af forbindelsen er indkodet i aminosyresekvensen i peptidkæden.Dette betyder igen, at alle polypeptider beslægtet vekslen af aminosyrer (fx mioglobinovye peptidkæder) vil modtage en identisk form.
proteiner kan have betydelige forskelle i den primære struktur, selv om lidt eller fuldstændig identisk i konformation.
