struktur af proteinet molekyle blive undersøgt i over 200 år.Hun er kendt for mange proteiner.Nogle af dem er blevet syntetiseret (fx insulin, RNase).Den grundlæggende strukturelle og funktionelle enhed af proteinmolekylet er aminosyrer.Desuden carboxyl- og aminogrupper af proteiner indeholder også andre funktionelle grupper, der bestemmer deres egenskaber.Sådanne grupper indbefatter anbragt i en sidekæde af proteinmolekylet: carboxygruppen i asparaginsyre eller glutaminsyre, aminogruppen af lysin eller hydroxylysin, guanidingruppen i arginin, histidin imidazolgruppe, hydroxylgruppen i serin og threonin, en phenol gruppe tyrosin, sulfhydrylgruppen i cystein, disulfid gruppe cystinthioethergruppe af methionin, phenylalanin benzelnoe centrale alifatiske kæder med andre aminosyrer.
Der er fire niveauer af den strukturelle organisering af proteinmolekyler.
primære struktur af proteinet.Aminosyrer i proteinmolekylet er sammenføjet ved hjælp af peptidbindinger, som danner den primære struktur.Det afhænger af den kvalitative sammensætning af aminosyresekvensen af deres antal og interconnect.Den primære struktur af proteinet oftest bestemt ved Sanger.Blev behandlet med en opløsning af målproteinet ditroftorbenzola (DNP), hvorved der dannes et protein-dinitrophenyl (DNP-protein).Efterfølgende DNP-hydrolyseret protein, resten af et proteinmolekyle, der fremstilles og DNP-aminosyre.DNP-aminosyre isoleres fra blandingen og hydrolyse.Hydrolyseprodukter er aminosyrer og dinitrobenzen.Resten af proteinmolekylet reagerer med nye dele DNP indtil indtil hele molekylet ikke falder fra hinanden på aminosyren.Baseret på kvantitativ undersøgelse af aminosyrer udgør den primære struktur af ordningen af det enkelte protein.Kendt primære struktur af proteinet insulin, myoglobin, hæmoglobin, glucagon og mange andre).
ved Edman-nedbrydning protein behandles med phenylisothiocyanat.Nogle gange bruge proteolytiske enzymer - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidaser osv
proteiners sekundære struktur.Amerikanske forskere ved hjælp af røntgen-analyse og fundet, at proteinet polypeptidkæden ofte eksisterer i form af alfa-helixer og undertiden beta strukturer.
alfa-helix i forhold til en vindeltrappe, der udfører funktionen af grader af aminosyrerester.I molekylerne fiberholdigt proteiner (silkefibroin) polypeptidkæder er næsten helt ud (beta-struktur) og anbringes i form af kugler, stabiliseret ved hjælp af hydrogenbindinger.
alfa-helix kan dannes spontant i de syntetiske polypeptider (dederon, nylon), som har en molekylvægt på fra 10 til 20 tusind. Ja.I visse dele af proteinmolekyler (insulin, hæmoglobin, RNase) krænkes alfa-helix konfiguration af peptidkæden, og dannede spiral struktur af en anden type.
tertiære struktur af proteinet.Spiralformede dele af polypeptidkæden af proteinmolekylet er i forskellige forhold, som er bestemmende tertiær (tredimensional) struktur, danner et volumen og form af proteinmolekylet.Det menes, at den tertiære struktur af automatisk og opstår på grund af interaktionen af aminosyre syreradikaler med opløsningsmiddelmolekylerne.Hvor den hydrofobe grupper er "trukket" i proteinmolekyler til at danne deres tørre områder og hydrofile grupper er orienteret mod opløsningsmidlet, hvilket forårsager dannelsen af energetisk gunstige bekræftelser molekyle.Denne proces er ledsaget af dannelsen af intramolekylære bindinger.Den tertiære struktur af proteinet-molekyle transkriberet til RNA-ase, hæmoglobin, lysozym æg.
kvaternære struktur af protein.Denne type struktur proteinmolekylerne er resultatet af foreningen af flere underenheder integreret i et enkelt molekyle.Hver underenhed har en primær, sekundær og tertiære strukturer.
