Protein: struktur og funktion.

Det er kendt, at proteiner - grundlag af oprindelsen af ​​liv på vores planet.Ifølge teorien om Oparin-Haldane var koacervat dråber bestående af peptidmolekyler, det blev grundlaget for oprindelsen af ​​levende ting.Det er utvivlsomt fordi analysen af ​​den indre struktur af en repræsentant for biomasse viser, at disse stoffer har alt: planter, dyr, mikroorganismer, svampe, vira.Og de er meget forskelligartede og makromolekylære natur.

navn fra fire af disse strukturer, de er synonyme:

• proteiner;
• proteiner;
• polypeptider;
• peptider.

Proteinmolekyler

Deres antal er virkelig uoverskuelige.I dette tilfælde alle proteinmolekyler kan opdeles i to hovedgrupper:

• enkle - udelukkende består af aminosyresekvenserne forbundet ved peptidbindinger;
• kompleks - struktur og opbygning af et protein er kendetegnet ved ekstra protolytiske (proteser) grupper, også kaldet cofaktorer.

Denne komplekse molekyler har også deres egen klassificering.

graduering komplekse peptider

1. glycoproteiner - er nært beslægtede forbindelser af proteiner og kulhydrater.Strukturen af ​​molekylerne er forbundet prostetiske grupper mucopolysaccharider.
2. lipoproteiner - kompleks forbindelse af proteiner og lipider.
3. metalloproteiner - at fungere som en protese gruppe metalioner (jern, mangan, kobber, og andre).
4. kerneproteiner - link proteiner og nukleinsyrer (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformation af proteinet og phosphorsyre rest.
6. chromoproteids - meget lig metalloproteiner imidlertid et element, der er en del af prostetiske gruppe er et sæt af farvede (rød - hæmoglobin, grøn - klorofyl, og så videre).

Hver gruppe drøftede strukturen og egenskaberne af proteiner er forskellige.De funktioner, de udfører, også variere afhængigt af typen af ​​molekyle.

kemiske struktur af proteiner

fra dette perspektiv, proteiner - det er en lang, solid kæde af aminosyrerester indbyrdes forbundne specifikke obligationer kaldet peptid.Fra siden strukturer syrer afvige grene - radikaler.En sådan struktur af molekylet blev opdaget af E. Fischer ved begyndelsen af ​​det XXI århundrede.

mere detaljeret senere blev undersøgt proteiner, struktur og funktion af proteiner.Det blev klart, at aminosyrerne, der udgør peptidet struktur, i alt 20, men de kan således kombineres på forskellige måder.Derfor, en række polypeptidstrukturer.Hertil kommer, at processen med liv og udførelsen af ​​sine funktioner proteiner er i stand til at gennemgå en række kemiske transformationer.Som et resultat, de ændrer struktur, og der er en helt ny type forbindelse.

at bryde peptidbindingen, dvs bryde proteinstrukturen af ​​kredsløbene, er det nødvendigt at vælge de barske betingelser (høje temperaturer, syrer eller baser, katalysator).Dette skyldes den høje styrke af de kovalente bindinger i molekylet, nemlig i peptidgruppe.

Påvisning af proteinstruktur i laboratoriet udføres ved anvendelse af biuret reaktion - indflydelse på polypeptidet udfældes hydroxid, kobber (II).Den komplekse peptid gruppen og kobber-ion giver en lys violet farve.

Der er fire grundlæggende strukturelle organisering, som hver har sine egne karakteristika af strukturen af ​​proteiner.

organisationsniveauer: den primære struktur

Som nævnt ovenfor peptidet - en sekvens af aminosyrerester med optagelse, coenzymer eller uden dem.Så dette kaldes den primære struktur af molekylet, hvilket er naturligt, det naturligvis er den sande aminosyrer forbundet ved peptidbindinger, og intet andet.Det vil sige, at polypeptidet er en lineær struktur.Denne særlige struktur af proteinerne ifølge planen - som er en kombination af syrer er afgørende for udøvelsen af ​​de funktioner af proteinmolekylet.Takket være disse funktioner er mulig, ikke blot at identificere peptid, men også til at forudsige egenskaberne og rollen som en helt ny, endnu uopdagede.Eksempler på peptider med den primære struktur af de naturlige - insulin, pepsin, chymotrypsin og andre.

sekundær kropsbygning

Struktur og egenskaber af proteiner i denne kategori er flere ændringer.En sådan struktur kan indledningsvis dannes på art eller når de udsættes for barske indledende hydrolyse temperatur eller andre betingelser.

Denne kropsbygning har tre sorter:

1. glatte, korrekte, stereoregulære spoler konstrueret af aminosyrerester, der er snoet omkring de vigtigste akse af forbindelsen.Holdt sammen kun ved hydrogenbindinger, der opstår mellem ilt et peptid gruppe, og den anden brint.Hvor strukturen anses at skyldes det faktum, at vindingerne er ensartet gentages hver 4. enhed.En sådan struktur kan enten være venstrehåndet eller pravozakruchennoy.Men i de fleste kendte proteiner højredrejende isomer dominerer.En sådan konformation kaldes alfa-strukturer.
2. sammensætning og struktur af proteiner Følgende type adskiller sig fra den foregående ved, at hydrogenbindinger dannes mellem et antal ikke står på den ene side af molekylet rester, og den betydelige afstand mellem og langt nok.Af denne grund bliver hele strukturen mere bølgende, slange komplicerede polypeptidkæder.Der er en funktion, der skal være protein.Strukturen af ​​aminosyrer på grenene bør være så kort som for glycin eller alanin, f.eks.Denne type sekundær konformation kaldes beta-sheets for deres evne til at holde sammen, hvis dannelsen af ​​den samlede struktur.
3. tilhører den tredje type struktur af proteinet biologi angiver, hvor komplekse raznorazbrosannye, uordnede fragmenter, som ikke har stereoregularitet og kan ændre strukturen under påvirkning af ydre forhold.

Eksempler på proteiner, der har en sekundær struktur af natur, er ikke afsløret.

Tertiærundervisning

Dette er en forholdsvis kompliceret kropsbygning, der har navnet "kugle".Hvad er et protein?Dens struktur er baseret på sekundær struktur, dog tilføje nye typer af interaktioner mellem grupper af atomer, og hele molekylet folder, guidede derved at sikre, at de hydrofile grupper er rettet mod det indre af dråben og hydrofobe - udad.

Dette forklarer ansvaret for proteinmolekyler i kolloide opløsninger af vand.Hvilke typer af interaktioner er der?

1. Hydrogenbindinger - forbliver uændret mellem de samme dele som i den sekundære struktur.
2. hydrofobe (hydrofile) interaktion - opstår, når opløst i vand polypeptid.
3. iontiltrækning - raznozaryazhennymi dannet mellem grupper af aminosyrerester (radikaler).Kan dannes mellem de specifikke sure steder - -
4. kovalente interaktioner cystein molekyler, eller rettere, deres haler.

Således sammensætningen og strukturen af ​​proteiner med den tertiære struktur kan beskrives som kugler rullet ind polypeptidkæder, holde og stabilisere konformation på grund af forskellige typer af kemiske reaktioner.Eksempler på sådanne peptider: fosfoglitseratkenaza, tRNA, a-keratin, silkefibroin, og andre.

kvaternære struktur

Dette er en af ​​de mest komplekse kugler, der danner proteiner.Struktur og funktion af proteiner, sådan plan er meget specifik og mangefacetteret.

Hvad er det kropsbygning?Dette er et multiplum (i nogle tilfælde tiere) store og små polypeptidkæder, som er dannet uafhængigt af hinanden.Men så, af de samme interaktioner, som vi har i betragtning til den tertiære struktur, disse peptider er snoet og sammenflettet.Den således opnåede komplekse konformationelle kugler, der kan indeholde metalatomer, og lipidgrupper, og kulhydrat.Eksempler på sådanne proteiner: DNA-polymerase, tobak viruskappeproteinantistof, hæmoglobin, og andre.

Alle vi revideret strukturen af ​​peptider har deres egne metoder til identifikation i laboratoriet, baseret på de nuværende muligheder for at anvende kromatografi, centrifugering, elektronisk og optisk mikroskopi og høj edb-teknologi.

Funktioner

struktur og funktion af proteiner er tæt korreleret med hinanden.Det vil sige, hvert peptid spiller en rolle, som er unikt og specifikt.Der er dem, der er i stand til at udføre i en levende celle, flere betydelige transaktioner.Det kan dog i oversigtsform til at udtrykke de grundlæggende funktioner i proteinmolekyler i organismer af levende væsener:

1. fremdrift.Encellede organismer eller organeller, eller anden form for celle mobilitet, reduktioner forskudt.Dette sikres ved proteiner, der udgør strukturen af ​​bevægeapparatet: cilia, flageller, den cytoplasmatiske membran.Hvis vi taler om den manglende evne af celler til forskydning, kan proteinerne bidrage til deres reduktion (muskel myosin).
2. ernæringsmæssig eller backup-funktion.Den repræsenterer ophobning af proteinmolekyler i ægceller, embryoner og plantefrø for fremtidig genopfyldning af de manglende næringsstoffer.Efter spaltning af peptiderne og aminosyrer giver de biologisk aktive stoffer, der er væsentlige for den normale udvikling af de levende organismer.
3. energifunktion.Bortset fra kulhydrater tvinger kroppen kan producere og proteiner.I henfald af 1 g peptid frigivet 17,6 kJ af nyttig energi i form af adenosintriphosphat (ATP), der forbruges i livsprocesser.
4. advarsel og regulerende funktion.Det er at gennemføre en tæt overvågning af igangværende processer og signalering af cellerne for væv fra dem til ligene af de sidstnævnte systemer, og så videre.Et typisk eksempel er insulin, som er strengt fastsætter mængden af ​​glukose i blodet.
5. receptorfunktion.Udføres ved at ændre konformationen af ​​peptidet med den ene side af membranen og i indgreb med anden ende af omstrukturering.Når dette sker, signaltransmission og de oplysninger, der kræves.De fleste af disse proteiner er indlejret i den cytoplasmatiske membran af celler og opretholder streng kontrol over alle materialet, der passerer igennem det.Advare dig til de kemiske og fysiske ændringer i miljøet.
6. transportfunktion af peptiderne.Den udføres protein kanaler og bærerproteiner.Deres rolle er klart - transport molekyler er nødvendige for steder med en lav koncentration af delene med høj.Et typisk eksempel er transport af ilt og kuldioxid til organer og væv protein hæmoglobin.De har også foretaget leveringen af ​​forbindelser med lav molekylvægt gennem cellemembranen inde.
7. struktur-funktion.En af de vigtigste af dem, der udfører protein.Strukturen af ​​alle celler og deres organeller peptider tilvejebringes.De er ligesom rammen og forme strukturen.Desuden er de også støtte og ændre det, hvis nødvendigt.Derfor, for væksten og udviklingen af ​​alle levende organismer proteiner, der er nødvendige i kosten.Sådanne peptider indbefatter elastin, tubulin, collagen, actin og andre keratin.
8. katalytiske funktion.Hendes udfører enzymer.Talrige og varieret, de fremskynder alle kemiske og biokemiske reaktioner i kroppen.Uden deres deltagelse ville almindelige æble i maven kun kunne fordøje i to dage, sandsynligvis bøje på samme tid.Under påvirkning af katalase, peroxidaser og andre enzymer, denne proces tager to timer.I almindelighed er det gennem denne rolle proteinanabolisme og katabolisme udføres, dvs. plast og energiomsætningen.

beskyttende rolle

Der findes flere typer af trusler, hvorfra proteiner er designet til at beskytte kroppen.

første kemiske angreb traumatisk reaktantgas molekyler af stoffer af forskellig spektrum.Peptider er i stand til at deltage med dem i en kemisk reaktion, oversætte ind i en harmløs form eller simpelthen neutralisere.

andet, den fysiske fare for skader - hvis proteinet fibrinogen tid ikke er omdannet til fibrin ved skadestedet, betyder blodet ikke koagulere, og dermed blokering vil forekomme.Derefter tværtimod er det nødvendigt at plasmin peptid, der kan suges koagel og genoprette åbenheden af ​​fartøjet.

tredje truslen om immunitet.Strukturen og værdien af ​​de proteiner, der danner immunforsvaret, er afgørende.Antistoffer, immunoglobuliner, interferoner - er alle vigtige og væsentlige dele af lymfe og immunforsvar.Eventuelle udenlandske partikler, ondsindet molekyle af de døde celler eller hele strukturen øjeblikkeligt undersøgelse fra peptidforbindelsen.Derfor er en person kan eje, uden hjælp fra medicin hver dag for at beskytte sig mod smitte og enkle vira.

fysiske egenskaber

celleprotein struktur er meget specifikke og afhænger af funktionen.Men de fysiske egenskaber af peptider er ens og er reduceret til de følgende egenskaber.

1. molekylvægt - op til 1.000.000 Dalton.
2. i vandig opløsningsform kolloide systemer.Der struktur erhverver opkræve stand varierer afhængigt af surhedsgraden.
3. Når de udsættes for barske forhold (stråling, syre eller base, temperatur, etc.) kan passere til andre lag konformationer, dvs. denaturere.Denne proces er 90% irreversibel.Men der er en omvendt skift - renaturering.

Disse er de grundlæggende egenskaber ved de fysiske egenskaber af peptiderne.