Hvad er den funktion af enzymet protein?

click fraud protection

arbejde vores krop - en yderst kompliceret proces, som involverede millioner af celler, tusindvis af forskellige stoffer.Men der er et område, der er helt afhængig af de specifikke proteiner, uden hvilke livet af et menneske eller dyr ville være helt umuligt.Som du sikkert gættet, taler vi om enzymer.

dag vil vi overveje den enzymatiske funktion af proteiner.Dette er et stort område af biokemi.

Da Disse materialer er fortrinsvis proteiner, kan de selv blive betragtet dem.Du skal vide, at for blev opdaget første gang enzymerne i 30'erne i det 19. århundrede, tog kun forskerne mere end et århundrede, med henblik på at nå frem til en mere eller mindre ensartet definition for dem.Så hvilken funktion udføres af proteiner er enzymer?På denne, såvel som deres struktur og reaktioner eksemplerne vil du lære fra denne artikel.

må forstå, at ikke alle protein kan være et enzym, selv i teorien.Kun kugleformede formede proteiner kan udvise katalytisk aktivitet med hensyn til andre organiske forbindelser.Da alle denne klasse af naturlige forbindelser, er enzymer sammensat af aminosyrerester.Husk, at den enzymatiske funktion af proteiner (eksempler på, som vil være i avisen) kan kun udføres af dem, hvis molarmasse på ikke mindre end 5000.

Hvad enzym moderne definition

Enzymer - er katalysatorer af biologisk oprindelse.De har evnen til at accelerere reaktionen ved tæt kontakt mellem de to af reaktanterne (substrater).Vi kan sige, at den enzymatiske funktion af proteiner - en proces nogle katalyse af biokemiske reaktioner, der er specifikke for en levende organisme.Kun en lille del af dem kan reproduceres i et laboratorium.

skal bemærkes, at i de seneste år på dette område har der været nogle gennembrud.Forskere gradvist kommer tæt på at skabe kunstige enzymer, der kan anvendes ikke blot for økonomien, men også medicin.Enzymer er under udvikling, som effektivt kan ødelægge selv små områder begynder kræft.

Hvilke dele af enzymet direkte involveret i reaktionen?

Bemærk, at i kontakt med substratet ikke er inkluderet hele kroppen af ​​enzymet, men kun en lille del, som er det aktive center.Dette er deres vigtigste funktion, komplementaritet.Dette koncept forudsætter, at enzymsubstratet er ideel i form og dets fysisk-kemiske egenskaber.Det kan siges, at funktionen af ​​enzymer i dette tilfælde er følgende:

  • deres vand kommer ned fra overfladen af ​​skallen.
  • Der er en vis deformation (polarisering, for eksempel).
  • hvorefter de er arrangeret på en særlig måde i rummet, mens nærmer hinanden.

Disse faktorer føre til en fremskyndelse af reaktionen.Og lad os nu foretage en sammenligning mellem enzymer og uorganiske katalysatorer.

sammenligning mellem

Enzymer

uorganiske katalysatorer

acceleration af frem og tilbage reaktioner

Lige

Lige

specificitet (komplementaritet)

kun egnet til en bestemt type stoffer, kan høj specificitet

være universel, accelererende flere lignende reaktioner

reaktionshastighed

øger intensiteten af ​​reaktionen på et par millioner gange

Accelerationhundreder og tusinder af gange

Reaktion at varme

reaktion går til "nej" på grund af hel eller delvis denaturering af de deltagende proteiner

Når opvarmede, de fleste katalytiske reaktioner gentagne gange accelererede

Som du kan se, den enzymatiske funktion af proteiner involverer specificitet.Fra mig selv vil jeg også tilføje, at mange af disse proteiner har også artsspecifikke.Kort sagt, er det humane enzym næppe egnet til marsvin.

Vigtig information om strukturen af ​​enzymer

Strukturen af ​​disse forbindelser er isoleret blot tre niveauer.Den primære struktur kan identificeres ved de aminosyrerester, der er en del af enzymerne.Da den enzymatiske funktion af proteiner, kan eksempler har vi gentagne gange nævnt i denne artikel, skal udøves kun visse kategorier af forbindelser, for at identificere dem netop på dette grundlag er ganske reel.

Som for det sekundære niveau, der tilhører det bestemmes ved hjælp af ekstra typer af relationer, der kan opstå mellem aminosyreresterne.Denne meddelelse brint, elektrostatiske, hydrofobiske og van der Waals interaktioner.Som følge af de spændinger, der forårsager disse forbindelser i forskellige dele af produceret enzym α-helix, løkken og p-strenge.

tertiære struktur er et resultat af det faktum, at en relativ stor dele af polypeptidkæden blot er skjult.De resulterende tråde kaldes domæner.Endelig den endelige dannelse af denne struktur finder sted efter etableret mellem forskellige domæner vedvarende interaktion.Det bør erindres, at dannelsen af ​​domænerne foregår på en helt uafhængigt af hinanden.Nogle egenskaber

domæner

Typisk polypeptidkæden, hvorfra de dannes, består af ca. 150 aminosyrerester.Når domæner interagerer med hinanden, dannede en kugle.Da funktionen udføres af de enzymatiske aktive centre baseret på dem, skal være klar over betydningen af ​​denne proces.

domænet selv er kendetegnet ved, at der mellem aminosyrerester i sin struktur der er mange interaktioner.Deres antal er meget større end for reaktionen mellem domænerne selv.Således hulrummet mellem den relativt "sårbare" for virkningen af ​​forskellige organiske opløsningsmidler.Mængden af ​​størrelsesordenen 20-30 kubiske Ångstrøm, som passer nogle af vandmolekylerne.Forskellige domæner har sandsynligvis en helt unik tredimensionel struktur, som er forbundet med udførelsen af ​​helt forskellige funktioner.

aktive centre

Som regel er de aktive steder ligger strengt mellem domæner.Følgelig, som hver især spiller en meget vigtig rolle i forløbet af reaktionen.Som et resultat af dette arrangement domæner fundet stor fleksibilitet, mobilitet i området af enzymet.Dette er yderst vigtigt, da den enzymatiske funktion udføres kun de forbindelser, som kan passende ændre dens rumlige position.

forbindelse mellem længden af ​​polypeptidet i kroppen af ​​enzymet, og hvordan komplekse funktioner de udførte, er der en direkte sammenhæng.Den øgede kompleksitet af den rolle opnås både ved dannelse af det aktive centrum af reaktionen mellem det katalytiske domæne og på grund af dannelsen af ​​helt nye domæner.

Nogle enzymproteiner (eksempler - lysozym og glycogenphosphorylase) kan variere meget i størrelse (129 og 842 aminosyrerester, henholdsvis), selv katalyserer spaltningen omsætning af de samme typer af kemiske bindinger.Forskellen er, at mere massive og store enzymer er i stand til bedre at styre sin position i rummet, hvilket sikrer større stabilitet og hastighed af respons.

vigtigste klassificering af enzymer

øjeblikket almindelig og udbredt i hele verden er en standard klassifikation.Ifølge hende, det står seks store klasser, med de relevante underklasser.Vi anser kun den grundlæggende.Her er de:

1. Oxidoreduktaser.Funktionen af ​​enzymer i dette tilfælde - stimulering af redoxreaktioner.

2. Transferaser.Kan foretage overførsler mellem substrater af følgende grupper:

  • -carbon-rester.
  • Rester af aldehyder og ketoner.
  • acyl og glycosyl komponenter.
  • Alkyl (som en undtagelse, kan ikke tåle CH3) rester.
  • nitrogenbaser.
  • Grupper indeholder fosfor.

3. hydrolaser.I dette tilfælde, den enzymatiske funktion af proteiner er spaltningen af ​​følgende typer af forbindelser:

  • ester.
  • glycosider.
  • estere og thioestere.
  • Relations peptid type.
  • obligationer i KN (undtagen af ​​det samme peptid).

4. Lyaser.De har evnen til gruppen af ​​indgreb med efterfølgende dannelse af en dobbeltbinding.Der kan desuden udføre den omvendte proces: sammenføjning udvalgte grupper til dobbeltbindinger.

5. Isomeraser.I dette tilfælde er den enzymatiske funktion af proteiner kompliceret isomere katalysereaktioner.Denne gruppe omfatter følgende enzymer:

  • racemase, epimerase.
  • Tsistransizomerazy.
  • intramolekylære oxidoreduktaser.
  • intramolekylære transferaser.
  • intramolekylære lyase.

6. Ligaser (ellers kendt som syntetase).De anvendes til opdeling af ATP under dannelse visse forbindelser.

let at se, at den enzymatiske funktion af proteiner er utrolig vigtigt, da de er i en vis grad af kontrol over stort set alle reaktioner, der finder sted hvert sekund i din krop.

Hvad er der tilbage af enzymet efter interaktionen med underlaget?

ofte globulære protein er et enzym oprindelse, det aktive center, som er repræsenteret ved dets aminosyrerester.I alle andre tilfælde, omfatter centret stærkt forbundet med ham proteser gruppe eller coenzym (ATP, for eksempel), er forbindelsen meget svagere.En katalysator kaldet en holoenzym, og rester, efter fjernelse af det dannede ATP apoenzym.

således på dette grundlag enzymer er inddelt i følgende grupper:

  • Simple hydrolase, lyase, og isomerase, som generelt ikke indeholder coenzym base.
  • enzymprotein (eksempler - nogle transaminase) indeholdende en prostetisk gruppe (liponsyre, for eksempel).Denne gruppe omfatter mange af peroxidase.
  • Enizmy, som krævede regenerering af coenzym.De omfatter en kinase, samt de fleste af de oxidoreduktaser.
  • Andre katalysatorer, hvis sammensætning er endnu ikke fuldt forstået.

Alle stoffer, der indgår i den første gruppe, er meget udbredt i fødevareindustrien.Alle andre katalysatorer kræver meget særlige betingelser for dets aktivering, og derfor arbejder kun i kroppen eller i nogle laboratorieforsøg.Således enzymatiske funktioner - det er en meget specifik reaktion, der består i at stimulere (katalyse) reaktioner i visse typer veldefinerede betingelser for et menneske eller et dyr.

Hvad sker der i det aktive site, eller hvorfor enzymer arbejde så effektivt?

Vi har gentagne gange sagt, at nøglen til forståelsen af ​​enzymatisk katalyse er oprettelsen af ​​det aktive center.Det kommer af den specifikke binding af substratet, der under disse omstændigheder er meget mere aktiv reagere.For at du at forstå kompleksiteten af ​​reaktionerne udført der, giver et simpelt eksempel: glukose gæring at forekomme, skal du straks enzymer 12!Lige så svært interaktion kun er mulig på grund af det faktum, at et protein, der udfører funktionen af ​​enzymet, har den højeste grad af specificitet.

artsspecificitet enzymer

Det er absolut.I dette tilfælde er specificiteten kun vist én strengt bestemt type enzymet.Således urease kun reagerer med urinstof.Lactose mælk i reaktionen, betyder det ikke ind under nogen omstændigheder.Det er, hvad fungerer proteinerne udføre enzymerne i kroppen.

Hertil kommer, at gruppen er ikke ualmindeligt absolut specificitet. Som navnet antyder, der i dette tilfælde er "følsomhed" strengt til en klasse af organiske forbindelser (estere, herunder komplekse alkoholer eller aldehyder).Således pepsin, som er et af de vigtigste enzymer i maven, kun udviser specificitet for hydrolyse af peptidbindingen.Alkogoldegidraza interagerer udelukkende med alkoholer og laktikodegidraza ikke delt noget, men a-hydroxy syrer.

Det sker også, at den enzymatiske funktion karakteristisk for en bestemt gruppe af forbindelser, men under visse betingelser kan enzymerne handle på helt forskellig fra dets vigtigste "mål" af et stof.I dette tilfælde katalysatoren "tendens" til en bestemt klasse af stoffer, men under visse omstændigheder kan spalte og anden forbindelse (ikke nødvendigvis ækvivalent).Men i dette tilfælde vil reaktionen forløbe meget langsommere.

trypsin bredt kendte evne til at handle på peptidbindinger, men meget få mennesker ved, at dette protein, der udfører den enzymatiske funktion i mavetarmkanalen, kan omsættes med en række esterforbindelser.

Endelig specificitet er optisk.Disse enzymer kan interagere med en lang række stoffer Fortegnelse helt, men kun under den betingelse, at de har en veldefineret optiske egenskaber.Således den enzymatiske funktion af proteiner i dette tilfælde er meget lig princippet om virkningen af ​​et enzym, de uorganiske katalysatorer.

Hvilke faktorer bestemmer effektiviteten af ​​katalyse?

dag menes det, at faktorer, der bestemmer en ekstremt høj grad af effektivitet af enzymer er:

  • effekt koncentration.
  • Effekt af rumlig orientering.
  • alsidighed det aktive sted af reaktionen.

Generelt essensen af ​​koncentrationen virkning er ikke forskellig fra den i reaktionen af ​​uorganisk katalyse.I dette tilfælde, det aktive center skabt en sådan koncentration af substratet, som er flere gange højere end den samme værdi for alle andre mængder.I centrum af reaktionen selektivt sorteret molekyler stof reagerer sammen.Det er ikke svært at gætte, at denne virkning fører til forøget kemisk reaktionshastighed med flere størrelsesordener.

Når en standard kemisk proces finder sted, er det ekstremt vigtigt, hvilken del af de interagerende molekyler vil kollidere med hinanden.Blot angivet, skal molekylerne af stoffet i kollisionsøjeblikket nøje orienteret i forhold til hinanden.Som følge af, at det aktive sted på enzymet en sådan vending udføres med magt, hvorefter alle involverede komponenter er anbragt i en bestemt linie, katalyse reaktionen accelereres ved omkring tre størrelsesordener.

Under multifunktionalitet i dette tilfælde refererer til ejendommen af ​​alle komponenter i det aktive site på samme tid (eller meget enige) at handle på molekylet "under behandling" stof.Her er det (molekylet) er ikke kun korrekt fikseret i rummet (se. Ovenfor), men også i høj grad ændrer sine egenskaber.Alt dette sammen resulterer i, at enzymet bliver meget lettere at handle på substratet efter behov.