Struktur eines Proteins kann durch eine der vier Optionen dargestellt werden.Jede Option hat ihre eigenen Besonderheiten.So gibt es eine quaternäre, ternäre Sekundär- und Primärstruktur des Proteins.
Letzte auf der Liste Ebene ist ein lineares Polypeptid Kette von Aminosäuren.Aminosäuren, die miteinander durch Peptidbindungen.Die Primärstruktur eines Proteins ist die einfachste Organisationsgrad des Moleküls.Durch kovalente Peptidbindungen zwischen der alpha-Aminogruppe einer Aminosäure und die alpha-Carboxylgruppe eines anderen Moleküls sorgt für hohe Stabilität.
Bei der Bildung der Peptidbindungen in Zellen aktivierte erste Carboxylgruppe.Sobald es eine Verbindung mit einer Aminogruppe.Etwa die gleiche ist, die Labor Polypeptidsynthese durchgeführt.
Peptidbindung ist eine Wiederholungseinheit der Polypeptidkette hat eine Anzahl von Funktionen.Unter dem Einfluss dieser Merkmale nur bilden nicht die Primärstruktur des Proteins.Sie betreffen sowohl die höhere Organisationsebenen der Polypeptidkette.Zu den wichtigsten Funktionen getrennt Koplanarität (Fähigkeit aller Atome, die in der Peptidgruppe enthalten sind, sind in der gleichen Ebene) in Bezug auf die Substituenten trans-N-C-Bindungen die Eigenschaft gibt es in 2 Resonanzformen.Peptidbindung an Eigenschaften umfassen die Fähigkeit, Wasserstoffbindungen zu bilden.Wobei jedes Peptid aus der Gruppe, die durch zwei Wasserstoffbindungen mit anderen Gruppen (einschließlich Peptid) gebildet werden.Es gibt jedoch Ausnahmen.Diese umfassen Peptidgruppen mit den Aminogruppen von Hydroxyprolin oder Prolin.Sie kann nur eine Wasserstoffbindung zu bilden.Dies wirkt sich auf die Bildung von Sekundärstruktur.Damit ist der Bereich, wo Hydroxyprolin oder Prolin ist, ist die Peptidkette leicht gebogen aufgrund der Tatsache, dass es eine zweite Wasserstoffbindung, die es halten würde (wie üblich).
Namen Peptide aus den Namen der Aminosäuren, aus denen sie gebildet.Dipeptid geben zwei Aminogruppen Tripeptid - drei Tetrapeptid - vier, und so weiter.Jede Polypeptidkette (oder Peptid) von beliebiger Länge vorhanden ist N-terminalen Aminosäure, die eine freie Aminogruppe und die C-terminale Aminosäure, wobei es eine freie Carboxylgruppe enthält.
Eigenschaften von Proteinen.
Bei der Untersuchung dieser Verbindungen, Wissenschaftler interessieren sich mehrere Fragen.Ermittler vor allem haben sich bemüht, die Abmessungen herauszufinden, gestalten und zu bestimmen molekularen Proteinen.Es sei darauf hingewiesen, dass es eine Herausforderung werden.Die Schwierigkeit besteht darin, dass die Bestimmung der relativen Molekülmasse des Siedepunktes von Lösungen von Proteinen zu erhöhen (wie es bei einer anderen Substanz) nicht möglich ist, weil die Proteinlösungen nicht kochen kann.Eine Definition des Indikators in Übereinstimmung mit dem Absenken des Gefrierpunkts des Gebens ungenauen Ergebnissen.Darüber hinaus Proteine in reiner Form nie auftreten.Jedoch entwickelt unter Verwendung von Verfahren wurde festgestellt, daß das Molekulargewicht im Bereich von 14 bis 45.000 oder mehr.
Eine der wichtigsten Eigenschaften der Verbindungen ist ein gebrochene Salzen.Dieses Verfahren ist eine Auswahl der Proteine aus der Lösung nach der Zugabe von Salzlösungen mit unterschiedlichen Konzentrationen.
Ein weiteres wichtiges Merkmal ist die Denaturierung.Dieser Vorgang erfolgt in der Ablagerung von Proteinen mit Schwermetallen.Denaturierung ist der Verlust der natürlichen Eigenschaften.Dieses Verfahren beinhaltet die Umwandlung von verschiedenen Molekülen Auseinanderbrechen der Polypeptidkette.Mit anderen Worten bleibt die Primärstruktur der Proteindenaturierung unverändert.
