Kernstruktur von Proteinen und Proteiden Polypeptidkette des Proteinmoleküls und kann aus einer, zwei oder mehrere Schaltungen bestehen.Dennoch, physikalischen, biologischen und chemischen Eigenschaften von Biopolymeren verursacht nicht nur eine allgemeine chemische Struktur, die eine "bedeutungslose", sondern auch von anderen Ebenen der Organisation der Proteinmoleküle können.
Primärstruktur eines Proteins wird durch die qualitative und quantitative Aminosäurezusammensetzung bestimmt.Die Peptidbindungen sind die Basis der Primärstruktur.Zum ersten Mal diese Hypothese vorgeschlagen, im Jahr 1888 Danilevskiy und später sein Verdacht wurde durch Peptidsynthese, die durch E. Fischer durchgeführt wird bestätigt.Die Struktur des Proteinmoleküls wurde detailliert Danilevskiy und E. Fischer untersucht.Nach dieser Theorie, Proteinmoleküle bestehen aus einer Vielzahl von Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen verbunden sind.Ein Proteinmolekül kann eine oder mehrere Polypeptidketten umfasst.
In der Untersuchung der Primärstruktur von Proteinen unter Verwendung von chemischen Mitteln und proteolytische Enzyme.Beispielsweise mit Edman-Abbau ist sehr praktisch, um die endständigen Aminosäuren zu identifizieren.
Sekundärstruktur zeigt die räumliche Anordnung des Proteinmoleküls.Die folgenden Typen von Sekundärstruktur der Alpha-Helix, beta-helikalen Kollagenhelix.Forscher haben herausgefunden, dass die Struktur der Peptide ist am häufigsten alpha-Helix.
Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.Letztere entstehen zwischen Wasserstoffatomen an ein elektroStickstoffAtom eine Peptidbindung gebunden ist, und einem Carbonyl-Sauerstoffatom der vierten eine seiner Aminosäuren, und sie entlang der Spirale ausgerichtet sind.Energieberechnungen zeigen, dass die Polymerisation dieser Aminosäuren ist effizienter rechten alpha-Helix, die im nativen Protein vorliegt.
Sekundärstruktur: Beta-Faltblatt-Struktur
Polypeptidketten in beta-plissiert voll ausgefahren.Beta-Blatt durch die Reaktion von zwei Peptidbindungen gebildet wird.Dieser Aufbau ist typisch für Faserproteinen (Keratin, Fibroin, etc.).Insbesondere beta-Keratin gekennzeichnet durch eine parallele Anordnung von Polypeptidketten, die weiter von den Disulfidbrücken zwischen den Ketten stabilisiert sind.Die Seidenfibroin benachbarten antiparallelen Polypeptidketten.
Sekundärstruktur von Proteinen: Kollagen Helix
Bildung besteht aus drei Schaltkreisen spiralisierter Tropokollagen, der die Form des Stabes hat.Schraubenwindung Kette und bilden Superhelix.Helix durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Wasserstoff vorkommenden Peptids Aminogruppen der Aminosäurereste von einer Kette und dem Sauerstoff der Carbonylgruppe der Aminosäure-Rest einer anderen Kette stabilisiert.Präsentiert Kollagenstruktur bietet hohe Festigkeit und Elastizität.
Tertiärstruktur des Proteins
meisten Proteine im nativen Zustand eine sehr kompakte Struktur, die durch die Form, die Größe und die Polarität der Aminosäurereste und die Aminosäuresequenz bestimmt wird.
erheblichen Einfluss auf die Bildung der nativen Konformation des Proteins oder seiner Tertiärstruktur mit hydrophoben und ionischen Wechselwirkungen, Wasserstoffbrücken und andere. Unter dem Einfluss dieser Kräfte erreicht thermo zweckmäßig Konformation des Proteinmoleküls und dessen Stabilisierung.
Quartärstruktur
Diese Art der Struktur des Moleküls ist das Ergebnis der Vereinigung von mehreren Untereinheiten zu einer einzigen komplexen Moleküls.Die Struktur jeder Untereinheit enthält Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen.
