Struktur des Proteinmoleküls, die seit über 200 Jahren untersucht.Sie ist für viele Proteine bekannt.Einige von ihnen synthetisiert worden (z.B. Insulin, RNase).Die grundlegende strukturelle und funktionelle Einheit des Proteinmoleküls sind Aminosäuren.Ferner Carboxyl und Aminogruppen von Proteinen auch andere funktionelle Gruppen, die ihre Eigenschaften zu bestimmen.Solche Gruppen umfassen in einer Seitenkette des Proteinmoleküls angeordnet: Carboxylgruppe von Asparaginsäure oder Glutaminsäure, eine Aminogruppe von Lysin oder Hydroxylysin, Guanidingruppe von Arginin, Histidin Imidazolgruppe, die Hydroxylgruppe von Serin und Threonin, eine Phenolgruppe von Tyrosin, die Sulfhydrylgruppe von Cystein, Disulfidgruppe CystinThioethergruppe des Methionin, Phenylalanin benzelnoe Kern aliphatische Ketten mit anderen Aminosäuren.
Es gibt vier Stufen der strukturellen Organisation der Proteinmoleküle.
Primärstruktur des Proteins.Aminosäuren in dem Proteinmolekül durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind, bilden somit die Primärstruktur.Es hängt von der qualitativen Zusammensetzung der Aminosäure-Sequenz ihrer Nummern und zu verbinden.Die Primärstruktur des Proteins meist von Sanger bestimmt.Wurde mit einer Lösung des Zielproteins ditroftorbenzola (DNP) behandelt, wobei ein Protein-Dinitrophenyl (DNP-Protein) bildet.Anschließend DNP-hydrolysiertes Protein, der Rest eines produzierten Protein-Molekül und DNP-Aminosäure ist.DNP-Aminosäure aus der Mischung und der Hydrolyse isoliert.Hydrolyseprodukte sind Aminosäuren und Dinitrobenzol.Der Rückstand des Proteinmoleküls mit neuen Portionen DNP reagieren, bis, bis das gesamte Molekül nicht auseinander auf der Aminosäure fallen.Auf der Grundlage der quantitativen Untersuchung von Aminosäuren bilden die Grundstruktur des Systems des einzelnen Proteins.Bekannten Primärstruktur des Proteins Insulin, Myoglobin, Hämoglobin, Glukagon und viele andere).
durch Edman-Abbau Protein mit Phenylisothiocyanat behandelt.Manchmal verwenden proteolytischen Enzymen - Trypsin, Pepsin, Chymotrypsin, Peptidasen usw.
Sekundärstruktur.Amerikanische Wissenschaftler mit Röntgenstrukturanalyse festgestellt, dass das Protein Polypeptidkette oft in Form von alpha-Helices und manchmal beta Strukturen besteht.
Alpha-Helix, verglichen mit einer Wendeltreppe, die die Funktion der Grade an Aminosäureresten führen.In den Molekülen der Faserproteine (Seidenfibroin) Polypeptidketten fast vollständig ausgefahren (beta-Struktur) und in Form von Kugeln, durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert platziert.
Alpha-Helix kann spontan in der synthetischen Polypeptide (Dederon Nylon), das ein Molekulargewicht von 10 bis 20.000 haben. Ja gebildet werden.In bestimmten Teilen der Proteinmoleküle (Insulin, Hämoglobin, RNase) verletzt alpha-Helixkonfiguration der Peptidkette und bildete Spiralstruktur eines anderen Typs.
Tertiärstruktur des Proteins.Spiralförmige Teile der Polypeptidkette des Proteinmoleküls sind in verschiedenen Beziehungen, die tertiäre (dreidimensionale) Struktur zu bestimmen, einen Volumen und die Form des Proteinmoleküls.Es wird durch die Wechselwirkung der Aminosäurereste mit den Lösungsmittelmolekülen angenommen, dass die Tertiärstruktur von automatischen und auftritt.Wobei die hydrophoben Reste "gezeichnet" in den Proteinmolekülen zu bilden, deren Trockenbereich und hydrophilen Gruppen zu dem Lösungsmittel, welches die Bildung von energetisch günstigen Bestätigungen Moleküls bewirkt orientiert.Dieses Verfahren wird durch die Bildung von intramolekularen Bindungen verbunden.Die Tertiärstruktur des Proteinmoleküls die RNA-ase, Hämoglobin, Lysozym Ei transkribiert.
Quartärstruktur des Proteins.Diese Art der Struktur der Proteinmoleküle ist das Ergebnis der Kombination mehrerer Untereinheiten zu einem einzigen Molekül integriert.Jede Untereinheit hat eine primäre, sekundäre und tertiäre Strukturen.
