Protein: Struktur und Funktion.

Es ist bekannt, dass Proteine - die Grundlage für die Entstehung des Lebens auf unserem Planeten.Nach der Theorie von Oparin-Haldane wurde Koazervat Tropfen bestehend aus Peptidmoleküle, wurde es die Grundlage der Ursprung der Lebewesen.Dies ist ohne Zweifel, weil die Analyse der internen Struktur für jeden Vertreter von Biomasse zeigt, dass diese Stoffe haben alles: Pflanzen, Tiere, Mikroorganismen, Pilze, Viren.Und sie sind sehr vielfältig und makromolekularen Natur.

Namen von vier dieser Strukturen, sind sie auch:

Proteine;
Proteine;
Polypeptide;
Peptide.

Proteinmoleküle

Ihre Zahl ist wirklich unberechenbar.In diesem Fall können alle Proteinmoleküle in zwei Hauptgruppen unterteilt werden:

einfach - nur aus den Aminosäuresequenzen, die durch Peptidbindungen verbunden zusammengesetzt ist;
Komplex - Struktur und Struktur eines Proteins, gekennzeichnet durch zusätzliche protolytischen (prothetischen) -Gruppen auch Kofaktoren bezeichnet.

Diese komplexe Moleküle haben auch ihre eigene Klassifizierung.

Graduierung komplexe Peptide

Glykoproteine - sind eng verwandte Verbindungen von Proteinen und Kohlenhydraten.Die Struktur der Moleküle miteinander verflochten sind prosthetische Gruppen Mucopolysaccharide.
Lipoproteine - Komplexverbindung von Proteinen und Lipiden.
Metalloproteine - um als prosthetische Gruppe Metallionen (Eisen, Mangan, Kupfer und andere) zu handeln.
Nucleoproteine - Verknüpfung von Proteinen und Nukleinsäuren (DNA, RNA).
Fosfoproteidy - Konformation des Proteins und Phosphorsäurerest.
chromoproteids - sehr ähnlich zu Metalloproteinen jedoch ein Element, das Teil der prosthetische Gruppe ist eine Reihe von farbigen (rot - Hämoglobin, grün - Chlorophyll, und so weiter).

Jede Gruppe über die Struktur und die Eigenschaften der Proteine verschieden sind.Die Funktionen, die sie ausführen, auch in Abhängigkeit von der Art des Moleküls variieren.

chemische Struktur von Proteinen

Aus dieser Perspektive der Proteine - es ist ein langer, fester Kette von Aminosäureresten miteinander verbundenen spezifischen Bindungen genannt Peptid.Von der Seitenstrukturen Säuren fahren Niederlassungen - Radikale.Eine solche Struktur des Moleküls wurde von E. Fischer zu Beginn des XXI Jahrhunderts entdeckt.

später genauer wurden die Proteine, die die Struktur und Funktion von Proteinen untersucht.Es wurde klar, dass die Aminosäuren, die die Peptidstruktur, insgesamt 20, aber sie kann somit in verschiedener Weise kombiniert werden.Daher wird eine Vielzahl von Polypeptidstrukturen.Darüber hinaus sind das Verfahren des Lebens und der Erfüllung ihrer Aufgaben Proteine in der Lage, eine Reihe von chemischen Umwandlungen unterliegen.Als Ergebnis der Struktur der sie ändern, und es ist eine völlig neue Art der Verbindung.

Um die Peptidbindung brechen, also brechen die Proteinstruktur der Schaltungen, ist es notwendig, die sehr schwierigen Bedingungen (hohe Temperaturen, Säuren oder Laugen, Katalysator) zu wählen.Dies ist aufgrund der hohen Festigkeit der kovalenten Bindungen im Molekül, und zwar in der Peptidgruppe.

Nachweis der Proteinstruktur im Labor erfolgt mit Biuret-Reaktion durchgeführt - Einfluss auf die Polypeptid-präzipitiert hydroxid, Kupfer (II).Die komplexe Peptidgruppe und die Kupferionen ein helles violette Farbe.

Es gibt vier grundlegende strukturelle Organisation, von denen jeder seine eigenen Eigenschaften der Struktur von Proteinen hat.

Organisationsebenen: die Primärstruktur

Wie oben erwähnt, wird das Peptid - eine Sequenz von Aminosäureresten mit Einschlüssen, Coenzyme oder ohne sie.So wird dies als die Primärstruktur des Moleküls, was natürlich ist, natürlich ist es die wahren Aminosäuren durch Peptidbindungen, und nicht mehr miteinander verbunden.Das heißt, das Polypeptid eine lineare Struktur.Diese besondere Struktur der Proteine des Plans -, die eine Kombination von Säuren ist, ist von entscheidender Bedeutung für die Durchführung der Funktionen des Proteinmoleküls.Dank dieser Eigenschaften ist es möglich, nicht nur, um das Peptid zu identifizieren, sondern auch um die Eigenschaften und die Rolle eines völlig neuen noch unentdeckte vorherzusagen.Beispiele für Peptide, die die Primärstruktur der natürlichen - Insulin, Pepsin, Chymotrypsin und andere.

sekundäre Konformation

Struktur und Eigenschaften von Proteinen in dieser Kategorie sind mehrere Änderungen.Eine solche Struktur kann anfänglich von der Art gebildet werden, oder wenn sie auf harten anfängliche Hydrolyse Temperatur oder andere Bedingungen ausgesetzt.

Diese Konformation hat drei Sorten:

glatten, korrekt, stereo von Aminosäureresten, die um die Hauptachse des Verbindungs verdreht ausgebildet sind Spulen.Nur durch Wasserstoffbrückenbindungen, die zwischen Sauerstoff eine Peptidgruppe und der andere Wasserstoff auftreten, zusammengehalten werden.Wobei die Struktur wird aufgrund der Tatsache, daß die Wicklungen gleichmßig wiederholt alle 4 Einheit sein.Eine solche Struktur kann sowohl links- oder pravozakruchennoy sein.Aber in den meisten bekannten Proteinen rechtsdrehender Isomere überwiegt.Eine solche Konformation genannt alpha-Strukturen.
Zusammensetzung und Struktur von Proteinen folgende Art unterscheidet sich von der vorhergehenden dadurch gekennzeichnet, daß die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen einer Reihe von auf einer Seite nicht von der Molekülreste steht, und der beträchtlichen Abstand, und weit genug gebildet sind.Aus diesem Grund wird die gesamte Struktur hügelig, Schlange gewundenen Polypeptidketten.Es ist ein Merkmal, das Protein sein sollte.Die Struktur der Aminosäuren auf die Zweige sind so kurz wie Glycin oder Alanin, zum Beispiel.Dieser Typ von Sekundär Konformation beta-sheets genannt wegen ihrer Fähigkeit, wenn die Bildung der Gesamtstruktur zusammenhalten.
auf die dritte Art von Struktur des Proteins biology gehör zeigt, wie komplex raznorazbrosannye ungeordnete Fragmente, die keine Stereoregularität aufweisen und die Struktur unter dem Einfluß von äußeren Bedingungen ändern.

Beispiele für Proteine, die eine Sekundärstruktur von der Natur, ist nicht offenbart.

Tertiärbereich

Dies ist eine ziemlich komplexe Konformation, die den Namen "Kügelchen" hat.Was ist ein Protein?Die Struktur ist dem Sekundärstruktur, jedoch mit neuen Arten von Wechselwirkungen zwischen Gruppen von Atomen, und das ganze Molekül, wie Falten, durch diese geführt, um sicherzustellen, dass die hydrophilen Gruppen in Richtung des Inneren der Kügelchen und hydrophobe gerichtet - nach außen.

Dies erklärt die Ladung von Proteinmolekülen in kolloidalen Lösungen von Wasser.Welche Arten von Wechselwirkungen gibt es?

Wasserstoffbrücken - unverändert zwischen den gleichen Teilen wie in der Sekundärstruktur.
hydrophoben (hydrophilen) Interaktion - entstehen, wenn in Wasser Polypeptid gelöst.
ionische Anziehung - raznozaryazhennymi zwischen Gruppen von Aminosäureresten (Reste) gebildet ist.
kovalente Wechselwirkungen - Cystein Molekülen, oder besser gesagt, ihre Schwänze - kann zwischen den spezifischen Säurestellen gebildet werden.

Somit kann die Zusammensetzung und Struktur von Proteinen mit der Tertiärstruktur in Form von Kügelchen in Polypeptidketten gerollt beschrieben, das Halten und die Stabilisierung der Konformation aufgrund unterschiedlicher Arten von chemischen Reaktionen.Beispiele für solche Peptide: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alpha-Keratin, Seidenfibroin und andere.

Quartärstruktur

Dies ist eines der komplexesten Kügelchen, die Proteine bilden.Struktur und Funktion von Proteinen, ist ein solcher Plan sehr spezifische und facettenreich.

Was ist das Konformation?Dies ist ein Vielfaches (in einigen Fällen Zehn) großen und kleinen Polypeptidketten, die unabhängig voneinander gebildet werden.Dann aber durch die gleichen Wechselwirkungen, die wir für die Tertiärstruktur erlaubt, diese Peptide verdrillt und miteinander verflochten.Die so erhaltene komplexe Konformationsänderungen Kügelchen, die Metallatome und Lipidgruppen, und Kohlenhydrat enthalten können.Beispiele für solche Proteine: DNA-Polymerase, Tabak Virus-Hüllprotein, Hämoglobin und andere.

Alles, was wir überprüft die Struktur der Peptide haben ihre eigenen Methoden der Identifikation im Labor, die auf den gegenwärtigen Möglichkeiten der Verwendung von Chromatographie, Zentrifugation, elektronischen und optischen Mikroskopie und Hochcomputertechnologien.

Funktionen

Struktur und Funktion von Proteinen ist eng miteinander korreliert.Das heißt, jedes Peptid eine Rolle spielt, die einzigartig und spezifisch ist.Es gibt diejenigen, die in der Lage, in einer lebenden Zelle durchzuführen sind, mehrere bedeutende Transaktionen.Sie kann jedoch in gedrängter Form die grundlegenden Funktionen von Proteinmolekülen in den Organismen von Lebewesen zum Ausdruck bringen:

Vortrieb.Lige Organismen oder Organellen, oder irgendeine Art von Zellmobilität, Senkungen verschoben.Cilien, Flagellen, die Cytoplasmamembran: dies wird durch Proteine, die die Struktur der Motorvorrichtung machen sichergestellt.Wenn wir von der Unfähigkeit der Zellen, um eine Verschiebung zu sprechen, können die Proteine, ihre Reduktion (Muskelmyosin) beizutragen.
Ernährungs- oder Backup-Funktion.Es stellt die Anhäufung von Proteinmolekülen in Eizellen, Embryonen und Pflanzensamen für zukünftige Auffüllung der fehlenden Nährstoffe.Bei der Spaltung der Peptide und Aminosäuren geben die biologisch aktiven Substanzen, die für die normale Entwicklung der lebenden Organismen sind.
Energiefunktion.Neben Kohlenhydraten zwingt der Körper zu produzieren und Proteinen.Beim Zerfall von 1 g Peptid freigesetzt 17,6 kJ Nutzenergie in Form von Adenosintriphosphat (ATP), das in der Lebensvorgänge verbraucht wird.
Warn- und regulatorische Funktion.Ist es, die genaue Überwachung der laufenden Prozesse und Signalisierung der Zellen an Geweben, die aus ihnen den Körper der letzteren Systeme zu implementieren, und so weiter.Ein typisches Beispiel ist Insulin, das streng fixiert die Menge an Glucose im Blut.
Rezeptorfunktion.Durch Ändern der Konformation des Peptids mit einer Seite der Membran und in das andere Ende des Umstrukturierungsgeführt.Wenn dies geschieht die Signalübertragung und die erforderlichen Informationen.Die meisten dieser Proteine sind in der zytoplasmatischen Membran von Zellen eingebettet ist und eine strenge Kontrolle über das gesamte Material durchsetzt ist.Alarmiert, den chemischen und physikalischen Veränderungen in der Umwelt.
Transportfunktion der Peptide.Es wird darauf Proteinkanäle und Trägerproteine durchgeführt.Ihre Rolle ist klar - Transportmoleküle für Orte mit einer niedrigen Konzentration der Teile mit hoher notwendig.Ein typisches Beispiel ist der Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid, um Organe und Gewebe Protein Hämoglobin.Sie trugen auch die Bereitstellung von Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht durch die Zellmembran nach innen.
Strukturfunktion.Eine der wichtigsten diejenigen, die Protein führt.Die Struktur aller Zellen und ihre Organellen Peptide bereitgestellt.Sie sind wie der Rahmen und gestalten die Struktur.Darüber hinaus sind sie auch unterstützen, und ändern Sie sie gegebenenfalls.Daher ist für das Wachstum und die Entwicklung von allen lebenden Organismen Proteine in der Nahrung benötigt.Solche Peptide umfassen Elastin, Tubulin, Kollagen, Actin und andere Keratin.
katalytische Funktion.Ihre Durchführung Enzyme.Zahlreich und vielfältig, sie zu beschleunigen alle chemischen und biochemischen Reaktionen im Körper.Ohne ihre Teilnahme hätte gewöhnlichen Apfel im Magen in der Lage, nur zwei Tage zu verdauen, wird wahrscheinlich zur gleichen Zeit zu biegen.Unter der Wirkung von Katalase, Peroxidasen und anderen Enzymen, dauert dieser Vorgang zwei Stunden.Im Allgemeinen ist es durch diese Rolle Proteinanabolismus und Katabolismus ist die Kunststoff-und Energiestoffwechsel durchgeführt, das heißt.

schützende Rolle

Es gibt mehrere Arten von Bedrohungen, aus dem Proteine entwickelt, um den Körper zu schützen.

Zum einen chemischen Angriff trauma reagierenden Gasmoleküle von Stoffen unterschiedlicher Spektrum.Peptide sind in der Lage, mit ihnen in einer chemischen Reaktion kommen, was sich in einer harmlosen Form oder einfach Neutralisierung.

Zweitens ist die physische Gefahr von Verletzungen - wenn das Protein Fibrinogen Zeit nicht in Fibrin an der Stelle der Verletzung transformiert, wird die Blut nicht gerinnen und damit zur Verstopfung auftreten.Dann, im Gegenteil, es muss Peptid Plasmin fähig gesaugt Gerinnsel und Wiederherstellung der Durchgängigkeit des Gefäßes.

drittens die Gefahr der Immunität.Die Struktur und der Wert der Proteine, die die Immunabwehr zu bilden, ist von entscheidender Bedeutung.Antikörpern, Immunglobulinen, Interferonen - sind wichtige und bedeutende Elemente des Lymph- und Immunsystem.Jegliche Fremdkörper, bösartige Molekül der toten Zellen oder die gesamte Struktur durchläuft sofortige Untersuchung der Peptidverbindung.Deshalb kann eine Person besitzen, ohne die Hilfe von Medikamenten täglich, sich von der Infektion und einfache Viren zu schützen.

physikalischen Eigenschaften

Zellproteinstruktur ist sehr spezifisch und hängt von der Funktion.Aber die physikalischen Eigenschaften von Peptiden ähnlich und sind mit den folgenden Merkmalen verringert.

Molekulargewicht - bis zu 1.000.000 Dalton.
in Form einer wässrigen Lösung kolloidalen Systemen.Es Struktur erwirbt aufzuladen Lage variieren je nach Säuregehalt.
Wenn zu harten Bedingungen (Strahlung, Säure oder Lauge, Temperatur, etc.) ausgesetzt sind, können mit anderen Schichten Konformationen, das heißt denaturieren geben.Dieser Prozess ist 90% irreversibel.Allerdings gibt es eine Rückverschiebung - Renaturierung.

Dies sind die grundlegenden Eigenschaften der physikalischen Eigenschaften der Peptide.