conformación (estructura) de la cadena peptídica se ordena y único para cada proteína.En circunstancias especiales, hay una ruptura de un gran número de enlaces, que estabiliza la estructura espacial de los compuestos de moléculas.Como resultado, la brecha es completamente molécula entera (o una parte sustancial de la misma) adopta la forma de espiral al azar.Este proceso se llama "desnaturalización".Este cambio puede provocar calor de sesenta a ochenta grados.Por lo tanto, cada molécula, la brecha resultante puede diferir en conformación de los demás.
desnaturalización de las proteínas se produce bajo la influencia de cualquier agente capaz de destruir enlaces no covalentes.Este proceso puede ocurrir bajo condiciones ácidas o alcalinas, la superficie de la sección de fase, bajo la influencia de ciertos compuestos orgánicos (fenoles, alcoholes y otros).La desnaturalización de la proteína se puede producir bajo la influencia de cloruro de guanidinio o urea.Estos agentes forman enlaces débiles (hidrofóbica, iónica, de hidrógeno) con carbonilo o amino de la cadena principal del péptido con un número de grupos de residuos de aminoácidos, en sustitución de los enlaces de hidrógeno propias proteínas existentes dentro de la molécula.Como resultado, se produce un cambio en la estructura secundaria y terciaria.
Resistencia a los agentes desnaturalizantes depende en gran medida de la presencia de la molécula de proteína compuestos enlaces disulfuro.Inhibidor de tripsina tiene tres conexiones de S - S. Siempre desnaturalización de la proteína de recuperación se produce sin otras influencias.Si las condiciones de compuestos posteriormente colocados, donde oxidación se lleva grupos SH de cisteína y la formación de enlaces disulfuro, la conformación inicial restaurado.La presencia de incluso un solo enlace disulfuro aumenta significativamente la estabilidad de la estructura espacial.
La desnaturalización de la proteína, generalmente acompañado por una disminución en la solubilidad.Junto con esto a menudo se forma un precipitado.Allí es en forma de "proteína coagulada."A altas concentraciones de los compuestos en la solución, la "eliminación gradual" se somete a toda la solución, como, por ejemplo, sucede al hervir huevos.Cuando la desnaturalización de la proteína pierde su actividad biológica.Sobre este principio, el uso de ácido carbólico (solución acuosa al fenol) como un agente antiséptico.
Inestabilidad de la estructura espacial, una alta probabilidad de fallo bajo la influencia de diversos agentes obstaculiza significativamente el aislamiento y estudio de las proteínas.También se crea ciertos problemas al utilizar los compuestos en la medicina y la industria.Si
desnaturalización de las proteínas se llevó a cabo por la exposición a altas temperaturas, el lento enfriamiento bajo ciertas condiciones el proceso de renativatsii - restauración de la conformación nativa (original).Este hecho muestra que la colocación de la cadena peptídica está de acuerdo con la estructura primaria.
Formación conformación nativa (la ubicación original) es un proceso espontáneo.En otras palabras, esta disposición corresponde a la cantidad mínima de energía libre contenido en una molécula.Posible resultante conclusión de que la estructura espacial del compuesto está codificada en la secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica.Esto a su vez significa que todos los polipéptidos relacionados alternancia de aminoácidos (por ejemplo, mioglobinovye cadenas peptídicas) recibirá una conformación idéntica.Proteínas
pueden tener diferencias significativas en la estructura primaria, incluso si poco o absolutamente idénticos en la conformación.
