de la cadena de proteínas y proteidos polipéptido de la molécula de proteína y puede consistir en uno, dos o más circuitos.Sin embargo, las propiedades físicas, químicas y biológicas de los biopolímeros son causadas no sólo una estructura química general que puede ser un "sin sentido", sino también por otros niveles de la organización de las moléculas de proteína.
estructura primaria de una proteína está determinada por la composición de aminoácidos cualitativa y cuantitativa.Los enlaces peptídicos son la base de la estructura primaria.Por primera vez esta hipótesis sugerida en 1888 Danilevskiy y más tarde sus sospechas se confirmaron mediante síntesis de péptidos, que se lleva a cabo por E. Fischer.La estructura de la molécula de proteína se estudió en detalle Danilevskiy y E. Fischer.Según esta teoría, las moléculas de proteínas constan de un gran número de residuos de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.Una molécula de proteína puede tener una o más cadenas polipeptídicas.
En el estudio de la estructura primaria de proteínas usando agentes químicos y enzimas proteolíticas.Por ejemplo, utilizando la degradación de Edman es muy conveniente para identificar los aminoácidos terminales.
estructura secundaria de proteínas muestra la configuración espacial de la molécula de proteína.Los siguientes tipos de estructura secundaria de hélice alfa, beta-helicoidal, hélice de colágeno.Los científicos han encontrado que la estructura de los péptidos es alfa-hélice más común.
estructura secundaria de proteínas se estabiliza por puentes de hidrógeno.Este último surgen entre los átomos de hidrógeno unidos a un átomo de nitrógeno de un enlace peptídico electronegativo y un átomo de oxígeno del carbonilo del cuarto uno de sus aminoácidos, y que están dirigidos a lo largo de la espiral.Cálculos de energía muestran que la polimerización de estos aminoácidos es más eficiente derecho hélice alfa, que está presente en la proteína nativa.Proteína
estructura secundaria: la estructura de lámina beta cadenas de polipéptidos
en beta-plisado completamente extendidos.Beta-lámina formada por la reacción de dos enlaces peptídicos.Esta estructura es típica de las proteínas fibrosas (queratina, fibroína, etc.).En particular, beta-queratina caracterizado por una disposición en paralelo de cadenas de polipéptidos que se estabilizan adicionalmente por los enlaces disulfuro entre cadenas.La fibroína de seda cadenas polipeptídicas antiparalelas adyacentes.
estructura secundaria de las proteínas: hélice de colágeno
Educación consta de tres circuitos de tropocolágeno en hélice, que tiene la forma de la varilla.Cadena de giro helicoidal y la forma superhélice.Helix estabilizada por enlaces de hidrógeno entre el hidrógeno se produce grupos amino péptido de residuos de aminoácidos de una cadena y el oxígeno del grupo carbonilo del residuo de aminoácidos de la otra cadena.Estructura de colágeno Presentado da una alta resistencia y elasticidad.
estructura terciaria de la proteína
mayoría de las proteínas en el estado nativo tiene una estructura muy compacta, que está determinada por la forma, tamaño y polaridad de restos de aminoácidos, y la secuencia de aminoácidos.Influencia significativa
en la formación de la conformación nativa de la proteína o su estructura terciaria que tiene interacciones hidrófobas e iónicas, enlaces de hidrógeno, y otros. Bajo la influencia de estas fuerzas se consigue conformación termodinámicamente conveniente de la molécula de proteína y su estabilización.
estructura cuaternaria
Este tipo de estructura de la molécula es el resultado de la asociación de varias subunidades en una sola molécula compleja.La estructura de cada subunidad incluye estructuras primarias, secundarias y terciarias.
