de nuestro cuerpo - un proceso muy complicado, que involucró a millones de células, miles de diferentes sustancias.Pero hay un área que depende por completo de las proteínas específicas, sin la cual la vida de un ser humano o animal sería completamente imposible.Como habrá adivinado, estamos hablando de las enzimas.
Hoy vamos a considerar la función enzimática de las proteínas.Esta es un área importante de la bioquímica.
Desde Estos materiales son proteínas de preferencia, pueden considerarse a sí mismos ellos.Usted debe saber que para se descubrieron las primeras enzimas de tiempo en los años 30 del siglo 19, sólo los científicos tomaron más de un siglo, con el fin de llegar a una definición más o menos uniformes para ellos.Entonces, ¿qué función es realizada por las proteínas son las enzimas?En esta, así como su estructura y reacciones de los ejemplos que usted aprenderá de este artículo.
tiene que entender que no todas las proteínas puede ser una enzima, incluso en teoría.Sólo en forma de proteínas globulares pueden exhibir actividad catalítica con respecto a otros compuestos orgánicos.Como todos los de esta clase de compuestos naturales, las enzimas se componen de residuos de aminoácidos.Recuerde que la función enzimática de proteínas (ejemplos de los cuales estarán en el papel) puede llevarse a cabo sólo por aquellos cuya masa molar de no menos de 5000.
Qué enzima definición moderna
Enzimas - son catalizadores de origen biológico.Tienen la capacidad de acelerar la reacción por el contacto cercano entre los dos de los reactivos (sustratos).Podemos decir que la función enzimática de proteínas - un proceso algunos catálisis de reacciones bioquímicas que son específicos de un organismo vivo.Sólo una pequeña parte de ellos se puede reproducir en un laboratorio.
Cabe señalar que en los últimos años en esta área ha habido algún avance.Los científicos llega gradualmente cerca de crear enzimas artificiales que se pueden utilizar no sólo para la economía sino también la medicina.Las enzimas se están desarrollando que puede destruir con eficacia incluso pequeñas áreas a partir cáncer.Partes
cuál de las enzimas involucradas directamente en la reacción?
Tenga en cuenta que en contacto con el sustrato no está incluido todo el cuerpo de la enzima, pero sólo una pequeña porción, que es el centro activo.Esta es su principal característica, la complementariedad.Este concepto presupone que el sustrato de la enzima es ideal en forma y sus propiedades fisicoquímicas.Se puede decir que la función de las enzimas en este caso, es el siguiente:
- su agua viene hacia abajo desde la superficie de la cáscara.
- Hay una cierta deformación (polarización, por ejemplo).
- después de lo cual se disponen de una manera especial en el espacio, mientras se aproximaba a la otra.
Estos factores conducen a una aceleración de la reacción.Y ahora vamos a hacer una comparación entre las enzimas y catalizadores inorgánicos.Comparación
| entre catalizadores inorgánicos | enzimas |
|
| aceleración de las reacciones directa e inversa | Igualdad | Igualdad |
| especificidad (complementariedad) | sólo es adecuado para un determinado tipo de sustancias, alta especificidad | puede ser universal, acelerando varias reacciones similares velocidad de reacción |
|
| aumenta la intensidad de la reacción de unos pocos millones de veces | Aceleracióncientos y miles de veces |
| Reacción al calor de reacción | pasa a "no" a causa de la desnaturalización total o parcial de las proteínas que participan | Cuando, la mayoría de las reacciones catalíticas con calefacción aceleraron repetidamente |
Como puede ver, la función enzimática de proteínas implica especificidad.De mí también me voy a añadir que muchas de estas proteínas tienen también determinadas especies.En pocas palabras, la enzima humana es apenas adecuado para el conejillo de indias.
Información adicional sobre la estructura de las enzimas
La estructura de estos compuestos se aísla sólo tres niveles.La estructura primaria puede ser identificado por los residuos de aminoácidos que forman parte de las enzimas.Dado que la función enzimática de proteínas, cuyos ejemplos que hemos citado varias veces en este artículo podrán ser ejercidos sólo ciertas categorías de compuestos, para identificar con precisión sobre esta base es muy real.
En cuanto al nivel secundario, que pertenece a la misma se determina por medio de otros tipos de relaciones que puedan surgir entre los residuos de aminoácidos.Este hidrógeno comunicación, electrostática, hidrófobos, y interacciones de van der Waals.Como resultado de la tensión que causan estas conexiones en diferentes partes de la enzima producida α-hélice, el bucle y beta-capítulos.
estructura terciaria es un resultado del hecho de que un número relativamente grandes porciones de la cadena polipeptídica es simplemente colapsaron.Las hebras resultantes son llamados dominios.Por último, la formación final de esta estructura se lleva a cabo sólo después de que se establece entre diferentes dominios de interacción sostenida.Se debe recordar que la formación de los dominios se lleva a cabo de una manera completamente independiente unos de otros.Algunas características
dominios
Típicamente, la cadena de polipéptido a partir de la cual se forman, se compone de aproximadamente 150 residuos de aminoácidos.Cuando dominios interactúan unos con otros, formaron un glóbulo.Dado que la función es realizada por los centros activos enzimáticos basados en ellos, deben ser conscientes de la importancia de este proceso.Dominio
en sí se caracteriza porque entre los residuos de aminoácidos en su estructura hay numerosas interacciones.Su número es mucho mayor que para la reacción entre los propios dominios.Por lo tanto, la cavidad entre el relativamente "vulnerable" por la acción de diversos disolventes orgánicos.El volumen del orden de 20-30 Angstroms cúbicos, que se ajusta a algunas de las moléculas de agua.Diferentes dominios son propensos a tener una estructura tridimensional completamente único, que se asocia con el desempeño de funciones completamente diferentes.Centros activos
Como regla general, los sitios activos se encuentran estrictamente entre dominios.De acuerdo con ello, cada uno de los cuales juega un papel muy importante en el curso de la reacción.Como resultado de esta disposición de dominios encontrado una considerable flexibilidad, la movilidad en la zona de la enzima.Esto es extremadamente importante, ya que la función enzimática se lleva a cabo sólo aquellos compuestos que pueden cambiar adecuadamente su posición espacial.
conexión entre la longitud del polipéptido en el cuerpo de la enzima, y por lo complejo funciones que realizan, hay un enlace directo.La creciente complejidad de la función se logra tanto a través de la formación del centro activo de la reacción entre el dominio catalítico y debido a la formación de dominios completamente nuevos.
Algunas proteínas enzimáticas (ejemplos - lisozima y la glucógeno fosforilasa) puede variar mucho en tamaño (129 y 842 residuos de aminoácidos, respectivamente), aunque catalizar la reacción de escisión de los mismos tipos de enlaces químicos.La diferencia es que las enzimas más masivas y grandes son capaces de controlar mejor su posición en el espacio, lo que asegura una mayor estabilidad y velocidad de respuesta.
principal clasificación de enzimas
Actualmente, común y generalizado en todo el mundo es una clasificación estándar.Según ella, es lógico seis clases principales, con las subclases apropiadas.Sólo Consideramos que la básica.Aquí están:
1. Oxidorreductasas.La función de las enzimas en este caso - la estimulación de las reacciones redox.
2. Transferasas.Puede hacer transferencias entre los sustratos de los siguientes grupos: residuos
- -carbono.
- Restos de aldehídos y cetonas.
- acilo y glicosilo componentes.
- alquilo (como una excepción, no puede tolerar CH3) residuos.Bases nitrogenadas
- .
- Los grupos que contienen fósforo.
3. hidrolasas.En este caso, la función enzimática de las proteínas es la escisión de los siguientes tipos de compuestos: éster
- .Glucósidos
- . ésteres y tioésteres
- . Relaciones
- péptido tipo.Bonos
- de CN (excepto del mismo péptido).
4. Liasas.Tienen la capacidad de grupo se desacopla con la posterior formación de un doble enlace.Además, puede realizar el proceso inverso: unirse a grupos seleccionados de dobles enlaces.
5. Isomerasas.En este caso, la función enzimática de proteínas se complica reacciones de catálisis isoméricas.Este grupo incluye las siguientes enzimas: racemasa
- , epimerasa.
- Tsistransizomerazy.
- oxidoreductasas intramoleculares.Transferasas intramoleculares
- .
- liasa intramolecular.
6. Ligasas (también conocida como la sintetasa).Se utilizan para la división de ATP, mientras que la formación de algunas conexiones.
fácil ver que la función enzimática de las proteínas es muy importante, ya que están en algún grado de control sobre prácticamente todas las reacciones que tienen lugar cada segundo en su cuerpo.
¿Qué queda de la enzima después de la interacción con el sustrato?
menudo proteína globular es un origen de la enzima, el centro activo de los cuales está representado por sus residuos de aminoácidos.En todos los demás casos, el centro incluye fuertemente asociado con él grupo prostético o coenzima (ATP, por ejemplo), la conexión es mucho más débil.Un catalizador llamado una holoenzima, y su residuo, después de la eliminación de la apoenzima ATP formado.
Por lo tanto, sobre esta base, las enzimas se dividen en los siguientes grupos:
- simple hidrolasa, liasa y isomerasa, que generalmente no contienen base de coenzima.
- proteína enzimática (ejemplos - algunos de transaminasas) que comprende un grupo prostético (ácido lipoico, por ejemplo).Este grupo incluye a muchos de peroxidasa.
- Enizmy, que requiere la regeneración de la coenzima.Ellos incluyen una quinasa, así como la mayoría de las oxidorreductasas.
- Otros catalizadores, la composición de los cuales no se entiende todavía completamente.
Todas las sustancias, que forman parte del primer grupo, son ampliamente utilizados en la industria alimentaria.Todos los otros catalizadores requieren condiciones muy especiales para su activación, y por lo tanto sólo funcionan en el cuerpo o en algunas pruebas de laboratorio.Por lo tanto, las funciones enzimáticas - Es una reacción muy específica, que consiste en la estimulación (catálisis) reacciones en ciertos tipos de condiciones bien definidas de un ser humano o un animal.
¿Qué sucede en el sitio activo, o por qué enzimas trabajan de manera efectiva?
Hemos dicho en repetidas ocasiones que la clave para la comprensión de la catálisis enzimática es la creación del centro activo.Se va sobre la unión del sustrato, que en estas circunstancias es mucho más activo reacciona específico.Para que usted entienda la complejidad de las reacciones llevadas a cabo allí, dar un ejemplo sencillo: la fermentación de la glucosa que se produzca, debe enzimas inmediatamente 12!Igualmente interacción difícil se hace posible sólo por el hecho de que una proteína que realiza la función de la enzima, tiene el más alto grado de especificidad.
Especies enzimas especificidad
Es absoluta.En este caso, la especificidad sólo se muestra un estrictamente definida enzima de tipo.Por lo tanto, la ureasa sólo reacciona con urea.Leche Lactosa en la reacción, que no entra en ninguna circunstancia.Eso es lo que funcionan las proteínas realizan las enzimas en el cuerpo.
Además, el grupo no es absoluta especificidad infrecuente. Como su nombre indica, en este caso no es "sensibilidad" estrictamente a una clase de compuestos orgánicos (ésteres, incluyendo alcoholes complejos o aldehídos).Por lo tanto, la pepsina, que es una de las enzimas clave del estómago, solamente exhibe especificidad para la hidrólisis del enlace peptídico.Alkogoldegidraza interactúa exclusivamente con alcoholes y no laktikodegidraza divide cualquier cosa menos a-hidroxiácidos.
Sucede también que la función característica enzimática de un grupo particular de compuestos, pero bajo ciertas condiciones, las enzimas pueden actuar sobre bastante diferente de su principal "objetivo" de una sustancia.En este caso, el catalizador "tiende" a una determinada clase de sustancias, pero bajo ciertas condiciones se puede escindir y otro compuesto (no necesariamente equivalente).Sin embargo, en este caso, la reacción procederá mucho más lentamente.
tripsina capacidad ampliamente conocida para actuar en enlaces peptídicos, pero muy pocas personas saben que esta proteína que realiza la función enzimática en el tracto gastrointestinal, se puede hacer reaccionar con una variedad de compuestos de éster.
Por último, la especificidad es óptico.Estas enzimas pueden interactuar con una amplia variedad de sustancias aquí enteramente, pero sólo bajo la condición de que tienen unas propiedades ópticas bien definidas.Así, la función enzimática de proteínas en este caso es muy similar al principio de acción de una enzima, los catalizadores inorgánicos.
¿Qué factores determinan la eficiencia de la catálisis?
Hoy, se cree que los factores que determinan un alto grado de eficiencia de las enzimas son:
- concentración sin efecto.
- Efecto de la orientación espacial.
- versatilidad del sitio activo de la reacción.
En general, la esencia de la concentración de efecto no es diferente de aquella en la reacción de catálisis inorgánico.En este caso, el centro activo creado una concentración del sustrato, que es varias veces mayor que el mismo valor para todos los demás volúmenes tales.En el centro de la reacción ordenados sustancia selectivamente moléculas de reaccionar juntos.No es difícil de adivinar que este efecto conduce a una mayor velocidad de reacción química en varios órdenes de magnitud.
Cuando un proceso químico estándar tiene lugar, es extremadamente importante, que parte de las moléculas que interactúan chocarán entre sí.En pocas palabras, las moléculas de la sustancia en el momento de la colisión deben estar orientadas estrictamente con respecto a la otra.Debido al hecho de que el sitio activo de la enzima tal reversión se lleva a cabo por la fuerza, con lo cual todos los componentes que intervienen están dispuestos en una determinada línea, la reacción es acelerada por catálisis alrededor de tres órdenes de magnitud.
Bajo la multifuncionalidad en este caso se refiere a la propiedad de todos los componentes del sitio activo al mismo tiempo (o muy de acuerdo) para actuar en la molécula "en trámite" sustancia.Aquí (la molécula) no está fijado correctamente solamente en el espacio (ver. Arriba), pero también cambia en gran medida sus características.Todo esto junto resultados en el hecho de que la enzima se vuelve mucho más fácil actuar sobre el sustrato según sea necesario.
