Tase organisatsiooniline struktuur valgumolekule: valk sekundaarne struktuur

tuumstruktuur valgu- ja proteids polüpeptiidahelas valgumolekuli ja võib koosneda ühest, kahest või enamast ahelad.Siiski füüsikaliste, bioloogiliste ja keemiliste omaduste biopolümeeride põhjustavad mitte ainult üldine keemiline struktuur, mis võib olla "mõttetuks", vaid ka teised organisatsiooni tasanditel valgumolekulide.

primaarstruktuuris valgu määratakse kvalitatiivsete ja kvantitatiivsete aminohappeline koostis.Peptiidsidemeid on aluseks Primaarstruktuuri.Esmakordselt seda hüpoteesi soovituslikke 1888 Danilevskiy ja hiljem tema kahtlused leidsid kinnitust peptiidi sünteesi, mis teostab E. Fischer.Struktuuri valgumolekuli uuriti üksikasjalikult Danilevskiy ja E. Fischer.Selle teooria kohaselt, valgumolekule koosnevad suurest arvust aminohappejääkide peptiidsidemetega.Valgumolekuli võib olla üks või mitu polüpeptiidahelat.

uuringus esmane struktuur valgud kasutades keemilisi aineid ja proteolüütiliste ensüümide.Näiteks, kasutades Edmani on väga mugav teha kindlaks terminaalset aminohapet.

valgu sekundaarse struktuuri näitab ruumilise konfiguratsiooni valgumolekuli.Sõna tüüpi sekundaarset struktuuri alfa-heeliksi, beeta-heeliksi, kollageen helix.Teadlased on kindlaks teinud, et struktuuri peptiidid on kõige levinum alfa-heeliksi.

valgu sekundaarstruktuuri stabiliseeritud vesiniksidemetega.Viimast vahel tekkida vesinikuaatomid seotud elektronegatiivne lämmastiku aatomiga ühe peptiidside ja karbonüülrühma hapnikuaatomi neljanda üks selle aminohapet ning need on suunatud piki spiraali.Energia arvutused näitavad, et polümerisatsioon nendest aminohapetest on tõhusam õige alfa-heeliksi, mis esineb natiivne valk.

valgu sekundaarne struktuur: beetalehtstruktuuriga

polüpeptiidahelad beeta-plisseeritud väljatõmmatud asendis.Beetalehtstruktuuriga reaktsioonil moodustunud kahe peptiidsidemetega.See struktuur on tüüpiline kiud- valgud (keratiin, fibroiin jne).Eelkõige beeta-keratiin iseloomustab paralleelselt paigutus polüpeptiidahelast, mis suurendavad veelgi stabiliseerib ahelatevahelist disulfiidsidemed.Siid fibroiin kõrval antiparallel polüpeptiidahelad.

sekundaarne struktuur valgud: kollageeni helix

Haridus koosneb kolmest vooluringid spiralized tropocollagen, mis on kuju varras.Spiraalne ahel ja vormi superhelix.Helix stabiliseeritud vahel vesiniksidemeid vesiniku esinevate peptiid aminorühmad aminohappejääkidest ühe ahela ja hapnikuks karbonüülrühma aminohappejääkide teise ahela.Esitleti kollageeni struktuur annab suure tugevuse ja elastsuse.

tertsiaarstruktuur valgu

Enamik valkude Algseisundis on väga kompaktne struktuur, mis määratakse kuju, suuruse ja polaarsuse aminohappejääkide ja aminohappejärjestus.

olulist mõju teket natiivse konformatsiooni valgu või selle tertsiaarstruktuuri hüdrofoobsete ja ioonsete vastasmõjude, vesiniksidemed ja teised. Mõjul nende jõudude saavutatakse termodünaamiliselt otstarbeka konformatsiooni valgumolekuli ja selle stabiliseerimiseks.

kvaternaarne struktuur

Selline molekuli struktuuri on tingitud assotsiatsiooni mitmest subühikute ühte kompleksi molekul.Struktuur igas allüksuses primaarsed, sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuure.