struktuuri valgumolekuli uuritakse üle 200 aasta.Ta on tuntud paljude valkudega.Mõned neist on sünteesitud (näiteks insuliini, RNaas).Aluselised struktuuri- ja pesuühiku valgumolekuli on aminohapped.Lisaks karboksüül- ja aminorühmade valgud sisaldada ka teisi funktsionaalseid rühmi, mis määravad nende omadused.Sellised rühmad on paigutatud kõrvalahel valgumolekuli: karboksüülrühmast asparagiinhape või glutamiinhape, aminorühm lüsiini või hüdroksülüsiinjääkide, guanidiin rühm arginiin, histidiin imidasoolirühmaga, hüdroksüülrühm seriin ja treoniin, Fenoolrühmalt türosiini, sulfhüdrüülrühma tsüsteiini, disulfiidrühm tsüstiintioeeter rühm metioniini, fenüülalaniini benzelnoe core alifaatsete chains muud aminohapet.
on neli taset organisatsiooniline struktuur valgu molekule.
esmane struktuur valku.Aminohapped in valgumolekuli on omavahel ühendatud peptiidsidemetega, nii et moodustub primaarstruktuuris.See sõltub kvalitatiivset koostist aminohappejärjestus nende arv ja siduda.Primaarstruktuuris valgu kõige sagedamini määratakse Sanger.Töödeldi tilkhaaval sihtmärkvalgu ditroftorbenzola (DNP), moodustades seeläbi valgu dilämmastikfenüül (DNP-valk).Seejärel DNP-hüdrolüüsitakse valgu, jääk valgumolekuli toodetud ja DNP-aminohappe.DNP-aminohappe eraldatakse segu ning hüdrolüüsile.Hüdrolüüs tooted on aminohapete ja dinitrobenseen.Jääk valgumolekuli reageeri uute portsjonite DNP kuni kuni terve molekuli ei lagunema aminohapete.Tuginedes kvantitatiivne uuring aminohapped moodustavad esmase struktuuri skeem individuaalse valgu.Tuntud primaarstruktuuris valgu insuliin, müoglobiini, hemoglobiin, glükagooni ja paljud teised).
Edmani valgu töödeldakse fenüülisotiotsüanaat.Mõnikord kasutada proteolüütiliste ensüümide - trüpsiin, pepsiin kümotrüpsiin peptidaasid jne
valgu sekundaarse struktuuri.Ameerika teadlased lehe röntgenanalüüs ja leidis, et valgu polüpeptiidahel on sageli olemas vormis alfa-heeliksid ja mõnikord beta struktuure.
alfa heeliks võrreldes keerdtrepp, mille funktsiooni raskusastmete aminohappejääki.In molekulide kiud- valgud (siid fibroiin) polüpeptiidahelat on peaaegu täielikult välja sirutatud (beeta-struktuur) ning paigutati keradena, stabiliseeritud vesiniksidemetega.
alfa-heeliksi võib moodustuda spontaanselt sünteetilisi polüpeptiide (dederon, nailon), mille molekulmass on 10 kuni 20 tuhande. Jah.Teatud osades valgumolekule (insuliin, hemoglobiin, RNaas) rikutud alfa-heeliksi konfiguratsiooni peptiidahela, ning moodustanud spiraalne struktuur on teist tüüpi.
tertsiaarstruktuuris valgu.Spiraalikujulisest portsjoni polüpeptiidahela valgumolekuli on erinevad suhted, mis määravad tertsiaarne (kolmemõõtmelise) struktuuri moodustavad mahu ja kuju valgumolekuli.Usutakse, et tertsiaarstruktuurile automaatne ja põhjustatud interaktsiooni aminohappe radikaalid lahusti molekulidega.Kusjuures hüdrofoobse radikaalid "tõmmatud" ümber valgumolekule kujundada oma kuivades piirkondades ning hüdrofiilseid rühmi on orienteeritud lahusti, mis põhjustab teket energeetiliselt soodsad kinnitused molekul.See protsess on lisatud teket molekulisisese võlakirju.Tertsiaarstruktuurile valgumolekuli transkribeeritakse RNA-ase, hemoglobiin, lüsosüümi muna.
kvaternaarstruktuuri valku.Seda tüüpi struktuur valgumolekule on tingitud assotsiatsiooni mitmest subühikute integreerida üheks molekul.Iga subühik on primaarne, sekundaarne ja tertsiaarne struktuure.
