Mis on funktsioon ensüümvalgu?

töö meie keha - väga keeruline protsess, mis on seotud miljonitest rakkudest, tuhandeid erinevaid aineid.Kuid on üks ala, mis on täielikult sõltuv spetsiifilisi valke, milleta elu inimese või looma oleks täiesti võimatu.Nagu te ilmselt arvata, räägime ensüümid.

Täna vaatleme ensümaatiline funktsioon valke.See on suur ala biokeemia.

Kuna Need materjalid on eelistatult valke, võivad nad ise pidada neid.Sa peaksid teadma, et esimest korda ensüümid avastati 30s 19. sajandil, vaid teadlased võtsid üle sajandi, et jõuda rohkem või vähem ühtset definitsiooni neile.Mis on teostatud valgud on ensüümid?Sellel, samuti nende struktuuri ja reaktsioone näiteid õpid seda artiklit.

on mõista, et mitte iga valgu saab ensüüm, isegi teoreetiliselt.Ainult globulaarset kujuline valgud võivad ilmutada katalüütiline aktiivsus seoses muude orgaaniliste ühendite.Kuna kõik selle klassi looduslikud ühendid, ensüümid koosnevad aminohappejääkidest.Pidage meeles, et funktsiooniga ensüümi valkude (mille näiteid on paberis) saab teostada ainult need, kelle molaarmass mitte vähem kui 5000.

Mis ensüümi kaasaegse määratluse

Ensüümid - on katalüsaatorid bioloogilise päritoluga.Neil on võime kiirendada reaktsiooni tihedas kontaktis kahe reagentide (substraatide).Me ei saa öelda, et ensümaatiline funktsioon valkude - protsess, mõned katalüüsivad biokeemilisi reaktsioone, mis on iseloomulikud elusorganismi.Vaid väike osa neist saab paljundada laboris.

tuleb märkida, et viimastel aastatel on selles valdkonnas on toimunud teatav läbimurre.Teadlased tasapisi ligilähedaseks kunstlikke ensüüme, mida saab kasutada mitte ainult majanduse, vaid ka meditsiinis.Ensüümid on välja töötatud, et saab tõhusalt hävitada isegi väikestel aladel alates vähki.

Milline osa ensüümi otseselt seotud reaktsiooni?

Pange tähele, et kokkupuutel substraat ei sisaldu kogu keha ensüümi, kuid ainult väike osa, mis on aktiivse tsentri.See on nende peamine funktsioon, täiendavus.See kontseptsioon lähtub sellest, et ensüümisubstraadiga on ideaalne kuju ja selle füüsikalis-keemilised omadused.Võib öelda, et funktsiooni ensüümide sel juhul on järgmised:

• nende vees taandub pinnalt kest.
• On teatud deformatsioon (polarisatsiooni, näiteks).
• pärast, mis nad on paigutatud erilisel moel ruumi, lähenedes üksteist.

Need tegurid viia reaktsiooni kiirenemine.Ja nüüd muudame võrdlus ensüümide ja anorgaaniline katalüsaatorid.

Nagu näete, ensümaatilise funktsiooniga valgud hõlmab eripära.Iseenesest ma ka lisada, et paljud neist valkudest on ka liigispetsiifilised.Lihtsamalt öeldes, inimese ensüümi vaevalt sobib merisea.

Oluline teave struktuuri ensüümide

struktuur need ühendid eraldati vaid kolm taset.Esmane struktuuri võib eristab aminohappejääkidest, mis on osa ensüüme.Kuna ensümaatiline funktsioon valkude, näited, mida oleme korduvalt viidatud käesolevas artiklis võib kasutada ainult teatud liiki ühendid, neid täpselt identifitseerida selle põhjal on täiesti reaalne.

Nagu keskkooli tasemel, mis kuulub selle abil kindlaks ka muid suhteid, mis võivad tekkida aminohappejäägid.See side vesinik, elektrostaatiline, hüdrofoobsed ja van der Waalsi interaktsioonid.Selle tulemusena pinge, mis põhjustavad nende sidemete erinevates osades ensüümi toodetud α-heeliks, silmuse ning β-ahelaid.

tertsiaarstruktuuri on tingitud asjaolust, et suhteliselt suur osa polüpeptiidiahelat lihtsalt lagunes.Saadud haru on nn domeene.Lõpuks lõpliku moodustamise see struktuur toimub alles loodud erinevate valdkondade pideval suhtlusel.Tuleb meeles pidada, et moodustumise valdkondi toimub täiesti sõltumatult üksteisest.Mõned omadused

domeenid

Tavaliselt polüpeptiidahela, millest need on moodustatud, koosneb umbes 150 aminohappejääki.Kui domeenide üksteisega suhelda, moodustanud gloobulvalgu.Kuna funktsiooni täitmise ensümaatilist aktiivne keskused nende põhjal peaksid olema teadlikud sellest, kui oluline see protsess.

domeeni ise iseloomustab see, et aminohappejääkide oma struktuuri on palju koostoimeid.Nende arv on palju suurem kui vahelise reaktsiooni domeenide ise.Seega õõnsuse vahel suhteliselt "haavatavad" vastase tegevuse mitmesuguseid orgaanilisi lahusteid.Maht suurusjärgus 20-30 kuupmeetri Angstroms, mis sobib mõned veemolekulid.Erinevad domeenide on tõenäoliselt täiesti ainulaadne kolmemõõtmeline struktuur, mida seostatakse täitmisel täiesti erinevaid funktsioone.

aktiivne keskused

Üldjuhul aktiivne alad asuvad rangelt domeenide vahel.Seega, millest igaüks mängib väga olulist rolli reaktsiooni käigu.Selle tulemusena käesoleva paigutus domeenide leitud märkimisväärset paindlikkust, mobiilsust valdkonnas ensüüm.See on äärmiselt oluline, kuna ensümaatilist funktsiooni täitmise ainult neid ühendeid, mis võivad sobivalt muuta oma ruumilise asendis.

seost pikkus polüpeptiidi organismis ensüümi ning kui keeruline nende ülesanded on otsene seos.Üha suurenev keerukus rolli saavutatakse nii moodustumise kaudu aktiivse tsentri vahelise reaktsiooni katalüütilise domeeni ja moodustumise tõttu täiesti uusi domeene.

Mõned ensüümi valkude (näited - lüsosüümi ja glükogeenfosforülaasi) saab väga erinevad suuruse (129 ja 842 aminohappejääki, vastavalt), kuigi katalüüsivad lõhustamisreaktsiooniks sama liiki keemilisi sidemeid.Erinevus on selles, et kompaktsemad ja suur ensüümid on võimalik paremini kontrollida oma positsiooni ruumi, mis tagab suurema stabiilsuse ja reageerimise kiirus.

tähtsamate klassifikatsiooniühingute ensüümide

Praegu levinud ja laialt levinud kogu maailmas on standard klassifikatsioon.Tema sõnul on loogiline, kuus suurt klassid, alaklassidega.Leiame vaid põhi.Siin nad on:

1. oksidoreduktaasid.Funktsioon ensüümide antud juhul - stimulatsiooni redoksreaktsioone.

2. transferaaside.Võib teha ülekandeid substraadid järgmistesse rühmadesse:

• -süsiniku jääke.
• Jääb aldehüüdide ja ketoonide.
• atsüül ja glükosüüliks komponendid.
• Alkyl (erandina ei talu CH3) jäägid.
• lämmastikalustest.
• Grupid fosforit sisaldavaid.

3. hüdrolaase.Sel juhul ensümaatilist funktsiooni Valkude lõhustamine järgmist tüüpi ühendid:

• ester.
• glükosiidid.
• ja tioestrite.
• suhete peptiidnukleiinhappeid tüübist.
• võlakirjade CN (välja arvatud sama peptiidi).

4. Lyases.Nad on võime rühma vabaneb koos järgneva moodustumist kaksikside.Lisaks võib sooritada vastupidine protsess: liitumist valitud rühmade kaksiksidet.

5. isomeraaside.Sel juhul ensümaatilist funktsiooni Valkude komplitseerib isomeerseid katalüüsi reaktsioone.See rühm hõlmab järgmisi ensüüme:

• ratsemaasi, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• intramolekulaarsete oksidoreduktaasid.
• intramolekulaarsete transferaase.
• intramolekulaarsete lüaasiga.

6. ligases (muidu tuntud süntetaas).Neid kasutatakse lõikamise ATP moodustamise ajal mõningaid ühendusi.

lihtne näha, et ensümaatiline funktsioon valkude on äärmiselt oluline, kuna need on mingil määral kontrolli üle peaaegu kõik reaktsioonid toimuvad iga teine ​​keha.

Mis jääb ensüümi pärast substraadiga interaktsiooniks?

sageli globulaarproteiinide on ensüüm päritolu, aktiivse tsentri Mille esindab selle aminohappejääki.Kõigil muudel juhtudel, Keskuse tugevalt seotud temaga prosteetilise rühma või koensüüm (ATP, näiteks), on ühendus palju nõrgem.Katalüsaator nimetatakse holoensüüm ja selle jäägi eemaldamise järel moodustunud ATP apoenzyme.

Seega selle põhjal ensüümid jagunevad järgmistesse rühmadesse:

• Lihtne hüdrolaasis lüaasi ja isomeraasne, mis tavaliselt ei sisalda koensüüm baasi.
• ensüümvalgu (näited - mõned aminotransferaasiga) sisaldab prosteetilise rühma (lipoehape, näiteks).See rühm hõlmab paljusid peroksüdaasi.
• Enizmy, mis nõudis uuenemist koensüüm.Nad kuuluvad kinaasi, samuti kõige oksidoreduktaasid.
• Muud katalüsaatorid, mille koostis ei ole veel täielikult selge.

Kõik ained, mis on osa esimesest grupist, kasutatakse laialdaselt toiduainetööstuses.Kõik muud katalüsaatorid nõuavad väga eritingimused aktiveerimist ja seetõttu töötavad ainult keha või mõnel laborikatsed.Seega funktsionaalseid ensüüme - see on väga spetsiifiline reaktsioon, mis seisneb stimuleeriv (katalüüsi) reaktsioonid teatud liiki täpselt määratletud tingimustel inimese või looma.

Mis juhtub aktiivses piirkonnas, või miks ensüümide tööd nii tõhusalt?

Oleme korduvalt öelnud, et võti mõistmist ensüümkatalüüsil on luua aktiivse keskus.See toimub spetsiifilise seondumise substraat, mis nendes tingimustes on palju aktiivsemad reageerida.Selleks, et sa aru keerukust reaktsioonid seal tehakse, annab lihtsa näite: glükoosi käärimise esine, peate kohe ensüüme 12!Samavõrd keeruline interaktsiooni tehakse võimalikuks ainult tänu sellele, et valk, mis täidab ülesannet ensüümi, on kõrgeim spetsiifilisuse aste.

liigispetsiifilisust ensüümid

See on absoluutne.Sel juhul eripära kuvatakse vaid ühe rangelt kindlaid tüübist ensüüm.Seega ureaasitehnikale reageerib ainult uurea.Laktoos piima reaktsioon, see ei satuks mingil juhul.Just toimida valkude teostada ensüüme organismis.

Lisaks rühm ei ole haruldane absoluutne spetsiifilisus. Nagu nimigi viitab, antud juhul on "tundlikkus" rangelt klassi orgaanilisi ühendeid (estrid, sealhulgas keeruliste alkohole või aldehüüde).Seega, pepsiin, mis on üks peamisi ensüümid mao ainult eksponeerib spetsiifilisus hüdrolüüs peptiidside.Alkogoldegidraza suhtleb ainult alkohole ja laktikodegidraza laustmata kõike α-hüdroksü happed.

See juhtub ka, et ensümaatiline funktsioon iseloomulik teatud ühendite rühm, kuid teatud tingimustel, ensüümid võib tegutseda täiesti erinev tema peamine "target" aine.Sel juhul katalüsaator "kipub" teatud aine klass, kuid teatud tingimustel võib see lõhustada ja muud ühendit (mitte tingimata ekvivalent).Kuid sel juhul on reaktsiooni jätkab palju aeglasemalt.

trüpsiini laialt tuntud võime tegutseda peptiidsidemetega, kuid väga vähesed teavad, et see valk, mis täidab funktsiooniga ensüümi seedetraktis, võib reageerida mitmesuguste esterühenditest.

Lõpuks eripära on optiline.Need ensüümid saavad suhelda mitmesuguseid aineid list täielikult, kuid ainult tingimusel, et nad on hästi määratletud optilisi omadusi.Seega funktsiooniga ensüümi valkude antud juhul on väga sarnane põhimõte ensüümi toimet, anorgaaniline katalüsaatorid.

Mis tegurid määravad tõhusust katalüüsi?

Täna, usutakse, et tegurid, mis määravad väga kõrge kasuteguriga ensüümide on:

• toimeta kontsentratsioon.
• mõju ruumiline orientatsioon.
• mitmekülgsus aktiivtsentri reaktsiooni.

Üldiselt sisuliselt kontsentratsiooni mõju ei erine, et reaktsioon anorgaaniliste katalüüsis.Sel juhul aktiivse tsentri loonud sellise kontsentratsiooniga substraat, mis on mitu korda suurem kui sama väärtusega kõigi teiste mahud.Keskel reaktsiooni selektiivselt järjestatud molekulid aine reageeri üksteisega.Ei ole raske ära arvata, et see mõju suurendab keemilise reaktsiooni määra mitu suurusjärku.

Kui standard keemiline protsess toimub, on äärmiselt oluline, milline osa suheldes molekulid põrkuvad üksteisega.Lihtsalt öeldud, molekulide aine Löögihetkel tuleb rangelt orienteerida üksteise suhtes.Tulenevalt asjaolust, et aktiivse saidiga ensüümi selliseid laenutühistamisi teostatakse sunniviisiliselt, misjärel kõik komponendid kaasatud on paigutatud teatud liin, katalüüsi Reaktsiooni kiirendavad umbes kolm suurusjärku.

all multi-funktsionaalsust sel juhul viitab vara kõikide komponentide aktiivses piirkonnas samal ajal (või tugevalt kokku) tegutseda molekul "töödeldakse" aine.Siin see (molekuli) ei ole mitte ainult korrektselt kinnitatud ruumis (vt. Eespool), kuid ka oluliselt muudab selle omadusi.Kõik see kokku tulemused selles, et ensüüm muutub palju lihtsamaks tegutseda substraadile nagu vaja.