Vaikutusmekanismi entsyymien

click fraud protection

entsyymejä (entsyymit) - korkean molekyylipainon orgaanisia yhdisteitä, joilla on proteiinin luonteen, elin, joka suorittaa roolia biologisten katalyyttien.

vaikutusmekanismi entsyymien

valaista mekanismit katalyyttinen entsyymien on yksi perusongelmista, eikä vain kiireellisiä ongelmia entsymologiaa, mutta moderni biokemia ja molekyylibiologia.

kauan ennen kuin siitä tuli saatavilla puhdasta entsyymien ja selventänyt niiden luonteen, ovat vakuuttuneita siitä, että kriittinen täytäntöönpanoa entsymaattisessa prosessissa on yhteydessä alustaan ​​entsyymin.Yrittää tunnistaa entsyymi kompleksoituneena alustan pitkään ei johda menestykseen, koska tämän monimutkaisen on labiili, se hajoaa hyvin nopeasti.Käyttö spektroskopian teki mahdolliseksi tunnistaa entsyymi-substraatti-komplekseja katalaasi, peroksidaasi, alkoholi, flavinzavisimyh entsyymejä.

menetelmä röntgen-analyysi tuotti paljon tärkeää tietoa rakenteesta ja katalyyttinen vaikutusmekanismeja entsyymien.Tätä menetelmää käytettiin luomaan yhteyden alustan analogit entsyymien lysotsyymin ja kymotrypsiini.

Jotkut suoria todisteita olemassaolosta entsyymi-substraatti-komplekseja onnistui päästä, jossa yksi vaihe katalyyttisen syklin entsyymin on sidottu substraattiin kovalenttisella sidoksella.Esimerkkinä on reaktio hydrolyysin n-nitrofenyyliasetaatti katalysoivat kymotrypsiini.Kun sekoitetaan entsyymin kymotrypsiini eetteri on asetyloitu hydroksyyliryhmä reaktiivisen seriinin jäännös.Tämä vaihe on nopea, mutta atsetilhimotripsina hydrolyysi muodostaa asetaatti ja vapaa kymotrypsiini on huomattavasti hitaampaa.Näin ollen, kun läsnä on n-nitrofenyyliasetaattia kerääntyy atsetilhimotripsin, joka on helposti havaittavissa.

alustan läsnä entsyymin koostumus voi "saalis" siirron monimutkaisia ​​epävakaa EU: sta inaktiivisessa muodossa, esimerkiksi käsittelemällä entsyymisubstraatin monimutkainen, natriumboorihydridiä, on vahva vähentävä vaikutus.Niin monimutkainen, koska stabiili kovalenttinen johdannainen havaittiin entsyymin aldolaasi.Todettiin, että substraattimolekyyli reagoi e-aminoryhmän lysiiniä.

substraatti reagoi entsyymin kanssa tietyssä osassa, joka on nimeltään aktiivinen keskus, tai ydin entsyymi.Alle

aktiivinen keskus, tai ydin, toteuttaa entsyymi-proteiinin osa, joka yhdistää alustan (kofaktori) ja aiheuttaa entsymaattinen molekyylin ominaisuuksiin.Aktiivisen määrittää spesifisyys ja katalyyttinen aktiivisuus entsyymin pitäisi olla tietty vaikeus, joka on sovitettu tiiviiseen lähestymistapaa ja vuorovaikutuksessa substraatin molekyyliin, tai sen osia suoraan osallisena reaktiossa.

erottamaan toisistaan ​​funktionaaliset ryhmät sisällytetään "katalyyttisesti aktiivinen" osan entsyymin ja muodostavan osan tarjoamalla spesifinen affiniteetti (substraatin sitoutumiseen entsyymi) - niin sanottu tappi, tai "ankkuri" (tai adsorptio osa aktiivisen entsyymin).

vaikutusmekanismi entsyymin teoria selittää Michaelis-Mentenin.Tämän teorian mukaan, prosessi tapahtuu neljässä vaiheessa.

vaikutusmekanismi entsyymien: I vaiheessa

substraatin (S) ja entsyymi (E) saada yhteys - muodostettu entsyymisubstraatin kompleksi EU, jossa komponentit ovat sidoksissa kovalenttinen, ioninen, vettä ja muita joukkovelkakirjoihin.

vaikutusmekanismi entsyymien IІ vaiheessa

alustan vaikutuksen alaisena liittyvä entsyymi aktivoituu ja tulee saataville asiaankuuluvien EU: n katalyysin reaktioita.

vaikutusmekanismi entsyymien IІI vaiheessa

katalyysi velvoittaa EU.Tämä teoria on vahvistettu kokeelliset tutkimukset.

Lopuksi, IV vaihe on tunnettu siitä, että entsyymin vapautumisen E ja reaktiotuotteet R-sekvenssin muunnoksia voidaan näyttää seuraavasti: E + S - EU - EU: n * - E + s

spesifisyys entsyymin toiminnan

Jokainen entsyymi toimii spesifistä substraattia, tai ryhmä aineita, jotka ovat rakenteeltaan samanlaisia.Spesifisyys entsyymin toiminta on samankaltaisuuden takia konfiguraation aktiiviseen kohtaan ja substraatin.Prosessissa vuorovaikutus muodostuu entsyymi-substraatti-kompleksin.