konformaation (rakenne) peptidiketjun on tilattu ja ainutlaatuinen jokaiselle proteiinia.Erityistapauksissa on repeämä suuri määrä linkkejä, jotka vakiintui aluerakennetta molekyylin yhdisteitä.Sen seurauksena, ero on täysin koko molekyyli (tai huomattavan osan siitä) on muodoltaan satunnaisia kelan.Tätä prosessia kutsutaan "denaturoitumisen".Tämä muutos voi laukaista lämpöä kuusikymmentä-kahdeksankymmentä astetta.Näin ollen, jokainen molekyyli, tuloksena aukko voivat erota konformaatiossa muista.
proteiinien denaturointi tapahtuu vaikutuksen alaisena tahansa aineita, jotka kykenevät tuhoamaan ei-kovalenttisia sidoksia.Tämä prosessi voi tapahtua emäksisissä tai happamissa olosuhteissa, pinta vaiheen jaksossa, vaikutuksen alaisena tiettyjen orgaanisten yhdisteiden (fenolit, alkoholit ja muut).Denaturointi proteiini voi esiintyä vaikutuksen alaisena guanidiniumkloridia tai urea.Nämä aineet muodostavat heikkoja sidoksia (hydrofobinen, ioninen, vety) karbonyyli- tai aminoryhmien peptidin selkäranka useita ryhmiä aminohappotähteitä, joka korvaa olemassa olevan proteiinin oman vetysidoksia molekyylin sisällä.Seurauksena, muutos tapahtuu toisen ja kolmannen asteen rakenteen.
sieto denaturointiainetta riippuu suurelta osin läsnä proteiinimolekyylin yhdisteet disulfidisidoksia.Trypsiiniestäjä on kolme yhteys S - S. Edellyttäen talteenotto proteiinien denaturointi tapahtuu ilman muita vaikutteita.Jos sen jälkeen saatettu yhdiste olosuhteissa, joissa hapetus suoritetaan kysteiini SH-ryhmät ja disulfidisidosten muodostamisen, alkuperäisen konformaation palautettu.Läsnäolon jopa yhden disulfidisidoksen merkittävästi lisää vakautta spatiaalisen rakenteen.
denaturointi proteiinin, johon yleensä liittyy liukoisuuden alenemiseen.Yhdessä tämä muodostaa usein sakkaa.Siellä hän on muodossa "koaguloitunutta proteiini."Korkeina pitoisuuksina yhdisteiden liuoksessa, "asteittain" läpi koko liuoksen, esimerkiksi, se tapahtuu, kun kiehuu munia.Denaturointipäivät proteiini menettää sen biologista aktiivisuutta.Tämän periaatteen käyttöä karbolihappopohjaisen (fenoli vesiliuos), kuten antiseptisen aineen.
epävakaus spatiaalisen rakenteen, suuri todennäköisyys epäonnistumisen vaikutuksen alaisena eri toimijoiden estää merkittävästi eristämistä ja tutkimuksen proteiinia.Se on myös luonut tiettyjä vaikeuksia käyttää yhdisteitä lääketieteessä ja teollisuudessa.Jos
proteiinien denaturointi suoritettiin altistuminen korkeille lämpötiloille, hidas jäähdytys tietyin edellytyksin prosessi renativatsii - palauttaminen natiivi (alkuperäinen) lihakkuus.Tämä seikka osoittaa, että laskemme peptidin ketju on mukaisesti kantavan rakenteen.
Formation natiivin konformaation (alkuperäinen sijainti) on spontaani prosessi.Toisin sanoen, tämä järjestely vastaa vähimmäismäärän vapaan energian sisältämän molekyyliin.Mahdollista, tuloksena päätellä, että spatiaalinen yhdisteen rakenne on koodattu aminohapposekvenssi peptidiketjussa.Tämä puolestaan tarkoittaa, että kaikki polypeptidit liittyvät vuorottelu aminohappojen (esim mioglobinovye peptidiketjujen) saavat samanlaisen konformaation.
proteiineja voi olla merkittäviä eroja primaarirakenteessa, vaikka vähän tai täysin samanlaisia konformaatiossa.
