proteiinin rakenne molekyylin tutkittu yli 200 vuotta.Hän on tunnettu monien proteiinien.Osa niistä on syntetisoitu (esim insuliini, RNaasi).Perus rakenteellinen ja toiminnallinen yksikkö proteiinimolekyylin ovat aminohappoja.Lisäksi karboksyyli- ja proteiinien aminoryhmien sisältää myös muita funktionaalisia ryhmiä, jotka määräävät niiden ominaisuuksia.Tällaisia ryhmiä ovat järjestetty sivuketjun proteiinimolekyylin: karboksiryhmä asparagiinihappo tai glutamiinihappo, aminoryhmä lysiinin tai hydroksilysiini, guanidiiniryhmä arginiini, histidiini imidatsoli ryhmä, hydroksyyliryhmän seriinin ja treoniinin, fenoli ryhmä tyrosiinin, sulfhydryyliryhmä kysteiinin, disulfidiryhmän kystiinintioeetteriryhmä ja metioniini, fenyylialaniini benzelnoe ydin alifaattisiin ketjuihin muista aminohapoista.
on neljä tasoa organisaatiorakenne proteiinimolekyylien.
ensisijainen proteiinin rakenne.Aminohappoja proteiinimolekyylin ovat liittyneet yhteen peptidisidoksilla, jolloin muodostuu kantavan rakenteen.Se riippuu laadullinen koostumus aminohapposekvenssin niiden määrän ja yhteen.Ensisijainen proteiinin rakenne määritetään usein Sangerin.Käsiteltiin liuoksella, jossa kohdeproteiinin ditroftorbenzola (DNP), jolloin muodostuu proteiini-dinitrofenyyli (DNP-proteiini).Myöhemmin DNP-hydrolysoitu proteiini, jäännös proteiinimolekyylin tuotetaan ja DNP-aminohappo.DNP-aminohappo eristetään seoksesta ja hydrolyysille.Hydrolyysituotteet ovat aminohappoja ja dinitrobentseeni.Jäännös proteiinimolekyylin reagoida uusiin osiin DNP kunnes kunnes koko molekyylin ei kuulu toisistaan aminohappo.Perustuu kvantitatiivinen tutkimus aminohappojen muodostavat ensisijaisen rakenteen järjestelmän yksittäisten proteiinia.Tunnettu primäärirakenne proteiinin insuliini, myoglobiini, hemoglobiini, glukagonin ja monet muut).
Edman-hajotuksella proteiini käsiteltiin fenyyli-isotiosyanaatilla.Joskus käyttää proteolyyttisiä entsyymejä - trypsiini, pepsiini, kymotrypsiini, peptidaasit, jne.
proteiinin sekundaarisen rakenteen.Amerikkalaiset tutkijat käyttävät röntgensädeanalyysi ja totesi, että proteiini polypeptidiketjun usein esiintyy muodossa alfa-heliksien ja joskus beta-rakenteita.
alfa-kierre verrattuna kierreportaat, jotka suorittavat funktio astetta aminohappotähdettä.Vuonna molekyylit kuitu- proteiinien (silkki fibroin) polypeptidiketjua on lähes täysin ulos (beeta-rakenne) ja laitettiin palloina, stabiloidaan vetysidoksia.
alfa-heliksin voidaan muodostaa spontaanisti Synteettisten polypeptidien (dederon, nailon), joka on molekyylipaino on 10-20000. Kyllä.Tietyissä osissa proteiinimolekyylit (insuliini, hemoglobiini, RNaasi) rikkoi alfa-kierteinen konfiguraatio peptidiketjun, ja on muodostettu kierre rakenteen toisen tyypin.
tertiäärirakenteen proteiinin.Spiraalin muotoisten osien polypeptidiketjun proteiinimolekyylin ovat eri suhteissa, jotka määräävät tertiäärinen (kolmiulotteinen) rakenne, muodostavat tilavuus ja muoto proteiinimolekyylin.Uskotaan, että tertiäärirakenne on automaattinen ja tapahtuu vuorovaikutuksen vuoksi aminohapon radikaalien kanssa liuottimen molekyylien.Jossa hydrofobinen radikaalit "vedetään" osaksi proteiinimolekyylit muodostamaan kuiva alueet ja hydrofiiliset ryhmät ovat suuntautuneet kohti liuotinta, joka aiheuttaa muodostumisen energeettisesti suotuisa vahvistukset molekyylin.Tämä prosessi liittyy muodostumista molekyylinsisäisen joukkovelkakirjoja.Tertiäärirakenteen proteiinimolekyylin transkriptoitu RNA-ase, hemoglobiini, lysotsyymi muna.
kvaternäärinen rakenne proteiinia.Tämän tyyppinen rakenne proteiinimolekyylien on seurausta yhdistyksen useiden alayksiköiden integroitu yksi molekyyli.Jokaisessa alayksikkö on ensisijainen, toissijainen, ja kolmannen asteen rakenteet.
