Proteiinit ovat orgaanisia aineita.Näiden korkean molekyylipainon yhdisteitä on tunnusomaista erityinen koostumus ja hajoavat hydrolyysissä aminohapoiksi.Proteiinimolekyylit voivat olla eri muodoissa, joista monet koostuvat useista polypeptidiketjua.Tietoa proteiinin rakenne koodattu DNA: n, ja prosessi synteesissä proteiini-molekyylejä kutsutaan käännös.
kemiallinen koostumus proteiinien
Keskimääräinen proteiini sisältää:
- 52% hiiltä;
- 7% vetyä;
- 12% typpeä;
- 21% happea;
- 3% rikkiä.
proteiini-molekyyli - polymeeri.Jotta ymmärtäisimme rakenne, sinun täytyy tietää mikä on niiden monomeerien - aminohappoja.
Amino
Ne voidaan jakaa kahteen ryhmään: jatkuvasti esiin ja on joskus todettu.Entinen sisältävät monomeerit 18-proteiinin ja kaksi amidi: asparagiinihappo ja glutamiinihappo.Joskus on vain kolme happoja.
Nämä hapot voidaan luokitella eri tavoin: luonne sivuketjujen tai lataa ne radikaalit, koska ne voidaan jakaa useissa ryhmiä CN: n ja COOH.
ensisijainen proteiinin rakenne
järjestyksessä vuorottelu aminohappojen proteiini ketjussa määrää sen organisaation tasoilla, ominaisuudet ja tehtävät.Pääasiallinen välisen viestinnän monomeerien on peptidi.Se muodostuu vetyä vedenoton yhdestä aminoksloty ja OH-ryhmä ja muut.
ensimmäinen tasolle proteiinin molekyylien - on aminohapposekvenssi se on yksinkertaisesti ketju, joka määrittää rakenteen proteiinin molekyylejä.Se koostuu "luurangon", joilla on säännöllinen rakenne.Tämä toistuva sekvenssi NH-CH-CO-.Tiettyjä sivuketjuja aminohappojen esitetään radikaaleja (R), niiden ominaisuudet koostumuksen määrittämiseksi proteiinin rakenteen.
Vaikka rakenne proteiinin molekyylejä sama, ne eroavat toisistaan ainoastaan ominaisuuksista, joilla on erilaiset sekvenssit monomeerien ketjussa.Järjestyksen aminohappoja proteiinin geenien ja proteiinien määrää tiettyjä biologisia toimintoja.Sekvenssi monomeerin molekyylejä, jotka ovat vastuussa sama toiminto on usein lähellä eri lajeissa.Tällaisia molekyylejä - sama tai samanlainen Organisaatio ja eri lajien organismien saman toiminnon - homologisia proteiineja.Rakenne, ominaisuudet ja toiminnot tulevien molekyylien jo vahvistettuja vaiheessa ketjun aminohapposynteesin.
joitakin yhtäläisyyksiä
proteiinin rakenne on tutkittu jo pitkään, ja analyysi kantavan rakenteen tekee joitakin yleistyksiä.Suuremman määrän proteiineja, tunnettu siitä, että se sisältää kaikki kaksikymmentä aminohappoa, joista monet ovat erityisen glysiini, alaniini, asparagiinihappo, glutamiini ja vähän tryptofaania, arginiini, metioniini, histidiini.Poikkeukset ovat vain muutamia ryhmiä proteiinien, kuten histonit.Niitä tarvitaan pakata DNA: ta ja sisältävät runsaasti histidiiniä.
toinen yleistys: pallomainen proteiineja ole yleisiä lakeja vuorottelu aminohappoja.Mutta myös kaukana biologisen aktiivisuuden polypeptidit ovat pieniä fragmentteja samanlaisia molekyylejä.
sekundaarirakenne
toinen tasolle polypeptidiketjun - on sen spatiaalinen sijainti, jota ylläpitää vetysidoksia.On α-kierrettä ja β-laskostettu.Osa ketju ei ole tilattu rakenne, tällaisia alueita kutsutaan amorfinen.
alfaheliksiä luonnon proteiinien pravozakruchennaya.Sivuryhmät aminohappojen kierteessä aina ulospäin ja sijaitsevat vastakkaisilla puolilla sen akselin.Jos ne ovat polaarittomia, on niiden ryhmittely toisella puolella kierre kaaren saatu, jotka luovat edellytykset lähentymiseen eri kierteisen alueilla.
Beta-kertainen - huomattavasti pitkänomainen kierre - taipumus pysyä proteiinimolekyylin ja useita rinnakkaisia ja ei-rinnakkaismuodossa β-laskostettu kerrosta.
tertiäärirakenteen proteiinin
kolmannen tasolle proteiinimolekyylin - kääntyvät spiraalit, taittuu ja amorfinen alueet kompakti rakenne.Tämä johtuu vuorovaikutuksesta sivuketjujen monomeerien itsensä.Tällaisia yhteyksiä on jaettu useita erilaisia:
- vetysidoksia muodostettu napa radikaaleja;
- hydrofobinen - välillä poolittomia R-ryhmiä;
- sähköstaattiset vetovoimia (ionisidoksia) - ryhmien välillä, maksu, joka on vastakkainen;
- disulfidisiltoja - välillä kysteiini radikaaleja.
jälkimmäisen tyyppinen yhteys (-S = S-) on kovalenttinen vuorovaikutus.Disulfidisiltoja vahvistaa proteiineja, niiden rakenne vahvistuu.Mutta läsnäolo tällaisia yhteyksiä ei välttämättä.Esimerkiksi kysteiini voi olla hyvin pieni polypeptidiketjussa, tai se radikaalit sijaitsee vieressä ja se voi luoda "silta".
neljäs tasolle
kvaternäärirakenteella muodon, ei kaikki proteiinit.Proteiinin rakenne on neljäs taso määritetään useissa polypeptidiketjujen (protomeerien).Ne ovat yhteydessä toisiinsa samat rajoitukset kuin edellinen tasolle mutta disulfidisiltojen.-Molekyyli koostuu useista protomeerien, kullakin on erityinen (tai sama) tertiäärirakenne.
kaikilla organisaation määrittää toiminnot, jotka tekee tuloksena proteiineja.Rakenne proteiinien ensimmäisellä tasolle erittäin tarkasti määrittää niiden myöhempi rooli solun ja koko elimistön.
proteiinin toiminnan
vaikea kuvitella, miten tärkeää on rooli proteiinien solujen toimintaa.Olemme katsoneet niiden rakennetta.Toiminnot proteiinien suoraan riippuvaisia siitä.
teloitettiin rakentaminen (rakenteellinen) funktio, ne muodostavat perustan tahansa sytoplasmaan elävän solun.Nämä polymeerit ovat päämateriaali kaikkien solukalvojen kun koostuva monimutkainen lipidi.Tähän sisältyy solunjakautumisen osastoihin, joilla kullakin on oma virtauksen reaktion.Se, että jokaista monimutkaisia solun prosesseja tarvitaan olosuhteissa, erityisesti pH: n on tärkeä rooli ympäristön.Proteiini rakentaa ohuet seinät, jotka jakavat solun ns osastoja.Mutta ilmiö on kutsuttu eristämisen.
katalyyttinen tehtävä on säädellä kaikki reaktiot solun.Kaikki entsyymit alkuperä ovat yksinkertaisia tai monimutkaisia proteiineja.
Kaikenlainen liikkuminen organismien (työskentelevien lihasten, liike protoplasman solussa, vilkkuva cilia yksinkertaisin, ja niin edelleen. D.) suoritetaan proteiineja.Rakenne proteiinien avulla ne voivat siirtyä muotoon kuitujen ja koltsa.Transportnaya toiminto on se, että monet aineet kuljetetaan solukalvon erityisen kantajaproteiineihin.
Hormoni rooli näiden polymeerien on selvä kerralla: rakennetta useiden hormonien ovat proteiineja, kuten insuliinin, oksitosiini.
Vara-toiminto on määritelty se, että proteiinit voivat muodostaa talletukset.Esimerkiksi, valgumin munat, kaseiini maitoproteiineja kasvien siemeniä - niillä oli suuri määrä ravinteita.
Kaikki jänteet, nivelen nivelet, luut, sorkat muodostuu proteiineja, joka tuo meidät toiseen niiden toimintoja - tukevat.
reseptorit ovat proteiinimolekyylejä, suorittamalla selektiivinen tunnustamista tiettyjen aineiden.Tällaisessa rooli on erityisen tunnettu glykoproteiinien ja lektiinit.
tärkeimmistä tekijöistä koskemattomuuden - vasta ja komplementtijärjestelmän ovat proteiineja alkuperä.Esimerkiksi prosessi veren hyytymisen muutosten perusteella proteiini fibrinogeeni.Sisäseinät ruokatorven ja mahan ovat vuorattu suojakerros limakalvojen proteiinien - Licinius.Toksiinit ovat myös proteiineja alkuperää.Perusteella ihon, suojella eläimen kehossa on kollageenia.Kaikki nämä toiminnot ovat suojaavia proteiineja.
No, viimeinen toiminto tilin - sääntely.On olemassa proteiineja, jotka ohjaavat genomin.Eli ne säätelevät transkription ja translaation.
Mitä on tärkeä rooli proteiinien, proteiinien rakenteen oli unriddled tutkijoita pitkään.Ja nyt he avaavat uusia tapoja käyttää tätä tietoa.
