Mitä on tehtävä entsyymin proteiinin?

click fraud protection

työtä kehomme - erittäin monimutkainen prosessi, johon osallistui miljoonia soluja, tuhansia erilaisia ​​aineita.Mutta on yksi alue, joka on täysin riippuvainen tiettyjen proteiinien, jota ilman elämä ihmisen tai eläimen olisi täysin mahdotonta.Kuten arvasit, puhumme entsyymejä.

Tänään harkitsee entsymaattista proteiinien toimintaa.Tämä on merkittävä alue biokemian.

Koska Nämä materiaalit ovat edullisesti proteiineja, ne voidaan itse pitää niitä.Sinun pitäisi tietää, että ensimmäistä kertaa entsyymit löydettiin 30s 19. vuosisadan, vain tutkijat kesti yli vuosisata, jotta päästäisiin enemmän tai vähemmän yhtenäinen määritelmä heille.Joten mitä toiminto suoritetaan proteiinit ovat entsyymejä?Tällä, samoin kuin niiden rakennetta ja reaktioita esimerkkejä opit tässä artikkelissa.

täytyy ymmärtää, että ei jokainen proteiini voi olla entsyymi, edes teoriassa.Ainoastaan ​​pallomainen muotoinen proteiinit voivat esiintyä katalyyttinen aktiivisuus suhteessa muita orgaanisia yhdisteitä.Koska kaikki tämän luokan luonnollisia yhdisteitä, entsyymejä koostuvat aminohappotähdettä.Muista, että entsymaattinen proteiinien toimintaa (joista esimerkkejä on, että paperi) voidaan suorittaa vain ne, joiden moolimassa on vähintään 5000.

Mitä entsyymin moderni määritelmä

Entsyymit - ovat katalyyttejä biologista alkuperää.Heillä on kyky nopeuttaa reaktiota tiiviissä yhteydessä kahden reagenssien (substraatteja).Voimme sanoa, että entsymaattinen proteiinien toimintaa - prosessi joitakin katalyysi biokemiallisia reaktioita, jotka ovat ominaisia ​​elävä organismi.Vain pieni osa niistä voidaan tuottaa laboratoriossa.

syytä huomata, että viime vuosina tällä alalla on ollut jonkin verran läpimurto.Tutkijat vähitellen tulee lähelle keinotekoisten entsyymejä, joita voidaan käyttää paitsi talouden mutta myös lääketieteessä.Entsyymit kehitetään, jotka voivat tehokkaasti tuhota jopa pienten alueiden alkaen syöpä.

Mitkä osat entsyymin suoraan mukana reaktio?

Huomaa, että kosketukseen alustan ei sisälly koko kehon entsyymin, mutta vain pieni osa, joka on aktiivinen keskus.Tämä on niiden tärkein ominaisuus, täydentävyys.Tämä käsite edellyttää, että entsyymisubstraatti sopii muodoltaan ja sen fysikaalis-kemialliset ominaisuudet.Voidaan sanoa, että funktion entsyymien tässä tapauksessa, on seuraava:

  • niiden vesi tulee alas pinnasta kuoren.
  • On tietty muodonmuutos (polarisaatio, esimerkiksi).
  • minkä jälkeen ne on järjestetty erityisellä tavalla tilaan, kun taas lähestyvät toisiaan.

Nämä tekijät johtavat kiihtyvyys reaktion.Ja nyt tehkäämme vertailu entsyymien ja epäorgaanisia katalyyttejä.

vertailu

Entsyymit

epäorgaanisia katalyyttejä

kiihtyvyys eteen- ja taaksepäin reaktiot

tasa

tasa

spesifisyys (täydentävät)

soveltuvat vain tietynlainen aineiden, korkea spesifisyys

voi olla yleinen, nopeuttaa useita samanlaisia ​​reaktioita

reaktionopeus

lisää intensiteettiä reaktion muutaman miljoona kertaa

Kiihtyvyyssatoja ja tuhansia kertoja

Reagointi lämmittää

reaktio menee "ei", koska kokonaan tai osittain denaturaatio osallistuvien proteiinien

Kun kuumennetaan, katalyyttinen reaktiot toistuvasti kiihtyi

Kuten näette, entsymaattinen proteiinien toimintaa liittyy erityispiirteitä.Itseltäni Aion myös lisätä, että monet näistä proteiineista ovat myös lajikohtaisia.Yksinkertaisesti sanottuna, ihmisen entsyymiä tuskin soveltuu marsu.

Tärkeitä tietoja rakenteesta entsyymien

näiden yhdisteiden rakenteelle on eristetty vain kolme tasoa.Ensisijainen rakenne voidaan tunnistaa aminohappotähteitä, jotka ovat osa entsyymejä.Koska entsymaattinen proteiinien toimintaa, joista esimerkkejä olemme toistuvasti mainittu tässä artikkelissa voidaan käyttää ainoastaan ​​tiettyjen yhdisteiden, tunnistaa ne juuri tällä perusteella on varsin todellinen.

Mitä toisen asteen, joka kuuluu määritetään avulla muistakin suhteista, jotka voivat syntyä aminohappotähdettä.Tässä tiedonannossa vety, sähköstaattiset, hydrofobinen, ja van der Waalsin vuorovaikutukset.Seurauksena jännityksen, jotka aiheuttavat näitä yhteyksiä eri osissa tuotetun entsyymin α-heliksin, silmukka ja β-osa.

tertiäärinen rakenne on seurausta siitä, että suhteellisen suuri osa polypeptidiketjun on yksinkertaisesti romahtanut.Tuloksena säikeet ovat nimeltään verkkotunnuksia.Lopuksi, lopullinen muodostuminen tämän rakenteen tapahtuu vasta perustettu eri aloilla jatkuvaa vuorovaikutusta.On muistettava, että muodostumista verkkotunnuksia tapahtuu täysin riippumattomalla tavalla toisistaan.Joitakin ominaisuuksia

domeenit

Tyypillisesti polypeptidiketjun, josta ne on muodostettu, koostuu noin 150 aminohappotähteestä.Kun verkkotunnukset vuorovaikutuksessa toistensa kanssa, muodostivat globule.Koska toiminto suoritetaan entsymaattinen aktiivisten keskusten niiden perusteella, pitäisi olla tietoinen siitä, että tämän prosessin.

domeeni itse on tunnettu siitä, että aminohappotähteet sen rakenne on lukuisia vuorovaikutuksia.Niiden määrä on paljon suurempi kuin se, välisen reaktion domeenien itse.Siten onkalo välillä suhteellisen "haavoittuvia" varten toiminnan erilaiset orgaaniset liuottimet.Tilavuus suuruusluokkaa 20-30 kuutiometriä Angströmiä, joka sopii joitakin vesimolekyylejä.Eri aloilla on todennäköisesti täysin ainutlaatuinen kolmiulotteinen rakenne, joka liittyy kahden täysin eri toimintoja.

aktiivisten keskusten

Pääsääntöisesti aktiiviset sivustot sijaitsevat tiukasti verkkotunnusten välillä.Niinpä, joista jokainen on erittäin tärkeä rooli reaktion kuluessa.Seurauksena tämä järjestely domeenien löytyi huomattava joustavuus, liikkuvuus alueella entsyymin.Tämä on erittäin tärkeää, koska entsymaattinen toiminto voidaan toteuttaa vain ne yhdisteet, jotka voidaan sopivasti muuttaa sen kolmiulotteisen sijainnin.

välinen yhteys Polypeptidin pituus kehon entsyymin, ja kuinka monimutkaisia ​​tehtäviä ne suoritettiin, on suora yhteys.Yhä monimutkaisempia rooli on saavuttaa sekä muodostamalla aktiivisen keskustan välisen reaktion katalyyttinen domeeni ja koska muodostumisen kokonaan uusia verkkotunnuksia.

Jotkut entsyymiproteiineja (esimerkit - lysotsyymi ja glykogeenifosforylaasia) voi vaihdella suuresti koon (129 ja 842 aminohappotähdettä, vastaavasti), mutta katalysoivat pilkkomisreaktio saman tyyppisiä kemiallisia sidoksia.Erona on, että enemmän massiivinen ja suuri entsyymit pystyvät paremmin kontrolloimaan asema avaruudessa, mikä takaa suuremman vakauden ja nopeat vasteajat.

tärkein entsyymien luokittelussa

hetkellä, yhteinen ja laajalle levinnyt koko maailmassa on vakioluokitusta.Hänen mukaansa se on kuusi pääluokkaa, asiaa alaluokkien.Pidämme vain perustiedot.Tässä he ovat:

1. Oksidoreduktaasit.Toiminto entsyymien tässä tapauksessa - kannustaminen redox reaktioita.

2. Transferaasit.Voi että siirrettävien substraattien seuraavista ryhmistä:

  • -hiili jäämiä.
  • Remains aldehydien ja ketonien.
  • asyyli ja glykosyyli- komponentteja.
  • Alkyyli (poikkeuksena, ei voi sietää CH3) jäämät.
  • typpiemäksiä.
  • ryhmät, jotka sisältävät fosforia.

3. hydrolaaseja.Tässä tapauksessa, entsymaattinen proteiinien toimintaa on pilkkominen seuraavista yhdisteistä:

  • esterin.
  • glykosidit.
  • estereitä ja tioestereitä.
  • Suhteet peptidin tyyppi.
  • joukkovelkakirjojen CN (lukuun ottamatta sama peptidi).

4. Lyaasit.Heillä on kyky ryhmään irtoaa kanssa muodostamalla sen kaksoissidoksen.Lisäksi voi suorittaa käänteinen prosessi: liittyminen valitut ryhmät kaksoissidosta.

5. Isomeraasit.Tässä tapauksessa, entsymaattinen proteiinien toimintaa on monimutkainen isomeeriset katalyysin reaktioita.Tähän ryhmään kuuluvat seuraavat entsyymit:

  • rasemaasia, epimeraasia.
  • Tsistransizomerazy.
  • molekyylinsisäinen oksidoreduktaaseja.
  • molekyylinsisäinen transferaasit.
  • molekyylinsisäinen lyaasi.

6. Ligaasit (muuten tunnettu syntetaasin).Niitä käytetään jakamista ATP samalla muodostaen joitakin yhteyksiä.

helppo nähdä, että entsymaattinen proteiinien toimintaa on erittäin tärkeää, koska ne ovat jossain määrin valvoa lähes kaikki reaktiot tapahtuvat joka toinen elimistössä.

Jäljelle entsyymin jälkeen vuorovaikutus alustan?

usein globulaarinen proteiini on entsyymi alkuperä, aktiivinen keskus, joka edustaa sen aminohappotähdettä.Kaikissa muissa tapauksissa, keskuksessa vahvasti sidoksissa hänen prosteettisen ryhmän tai koentsyymi (ATP, esimerkiksi), yhteys on paljon heikompi.Katalyytti kutsutaan holoentsyymin, ja sen jäännös, poistamisen jälkeen muodostuneen ATP: apoentsyymi.

Siten tältä pohjalta entsyymit on jaettu seuraaviin ryhmiin:

  • Yksinkertainen hydrolaasi, lyaasi, ja isomeraasi, jotka eivät yleensä sisällä koentsyymi pohja.
  • entsyymiproteiinia (esimerkit - noin transaminaasin), joka sisältää prosteettisen ryhmän (lipoiinihappoa, esimerkiksi).Tähän ryhmään kuuluu monia peroksidaasin.
  • Enizmy, joka vaaditaan regenerointi koentsyymi.Ne sisältävät kinaasin, samoin kuin suurin osa oksidoreduktaasien.
  • Muut katalyytit, jonka koostumus ei ole vielä täysin ymmärretty.

Kaikki aineet, jotka ovat osa ensimmäisen ryhmän, käytetään laajasti elintarviketeollisuudessa.Kaikki muut katalysaattorit vaativat hyvin erityinen sen aktivoitumisen edellytykset, ja siksi toimivat vain elin tai joissakin laboratoriokokeita.Siten entsymaattiset toimintoja - se on hyvin erityinen reaktio, joka koostuu stimuloiva (katalyysin) reaktioita tietyntyyppisten tarkkaan määritellyin edellytyksin ihmisen tai eläimen.

Mitä tapahtuu aktiivisen, tai miksi entsyymit toimi niin tehokkaasti?

Olemme toistuvasti sanonut, että avain ymmärrystä Entsyymikatalyysi on luoda aktiivinen keskus.Se tapahtuu spesifinen sitoutuminen alustaan, joka näissä olosuhteissa on paljon aktiivisempi reagoida.Jotta voit ymmärtää monimutkaisuus reaktiot suoritetaan siellä, antaa yksinkertaisen esimerkin: glukoosi käyminen tapahtuu, sinun on heti entsyymejä 12!Yhtä vaikeaa vuorovaikutus on mahdollista vain siksi, että proteiini, joka suorittaa toiminnon, entsyymin, on mahdollisimman suurta spesifisyyttä.

lajikohtaisuus entsyymien

Se on ehdoton.Tässä tapauksessa spesifisyys on esitetty vain yksi ehdottoman selvä tyyppi entsyymi.Siten ureaasin reagoi vain urealla.Laktoosi maito reaktiossa, se ei siirry missään olosuhteissa.Juuri toimiakseen proteiinit suorittaa entsyymien kehossa.

Lisäksi ryhmä ei ole harvinaista ehdoton erityisyyttä. Kuten nimi kertoo, tässä tapauksessa on "herkkyys" tiukasti luokan orgaanisia yhdisteitä (esterit, mukaan lukien monimutkainen alkoholeja tai aldehydejä).Näin ollen, pepsiini, joka on yksi tärkeimmistä entsyymeistä mahan, vain osoittaa spesifisyyttä hydrolyysiä peptidisidoksen.Alkogoldegidraza vuorovaikutuksessa yksinomaan alkoholien ja laktikodegidraza halkaistu mitään, mutta α-hydroksi hapot.

Se tapahtuu myös, että entsymaattinen toiminta ominaista erityinen yhdisteiden ryhmä, mutta tietyissä olosuhteissa, entsyymit voivat toimia aivan erilainen sen tärkein "tavoite" aineen.Tässä tapauksessa, katalyytti "on taipumus" on tietyn luokan aineiden, mutta tietyissä olosuhteissa se voi hajottaa ja muuta yhdistettä (ei välttämättä vastaa).Kuitenkin, tässä tapauksessa reaktio etenee paljon hitaammin.

trypsiini laajalti tunnettuja kykyä toimia peptidisidosten, mutta hyvin harvat ihmiset tietävät, että tämä proteiini, joka suorittaa entsymaattinen toiminta ruoansulatuskanavassa, voidaan saattaa reagoimaan eri esteriyhdisteiden.

Lopuksi erityisyyttä on optinen.Nämä entsyymit voivat olla vuorovaikutuksessa monenlaisia ​​aineita luetella kokonaan, mutta vain sillä ehdolla, että heillä on hyvin määritelty optisia ominaisuuksia.Näin ollen entsymaattinen proteiinien toimintaa tässä tapauksessa on hyvin samanlainen kuin toiminnan periaate entsyymin, epäorgaanisia katalyyttejä.

Mitkä tekijät tehokkuuden määrittämiseksi katalyysin?

Nykyään uskotaan, että tekijät, jotka määräävät erittäin korkea hyötysuhde entsyymien ovat:

  • vaikuttavaa pitoisuutta.
  • vaikutus kohdealueeseen.
  • monipuolisuus aktiivisen reaktion.

Yleensä ydin keskittymän vaikutus ei poikkea, että reaktio epäorgaanisen katalyysin.Tässä tapauksessa, aktiivinen keskus luotu sellainen pitoisuus alustan, joka on monta kertaa suurempi kuin saman arvon kaikkien muiden määriä.Keskellä reaktion selektiivisesti järjestetty molekyylien aineen reagoida yhdessä.Se ei ole vaikea arvata, että tämä vaikutus johtaa lisääntyneeseen kemiallisen reaktion nopeus useita kertaluokkia.

Kun tavallinen kemiallinen prosessi tapahtuu, on erittäin tärkeää, mikä osa vuorovaikutuksessa molekyylien törmäävät toisiinsa.Yksinkertaisesti sanottuna, molekyylejä aineen törmäyksen on ehdottomasti suunnattu niin suhteessa toisiinsa.Johtuen siitä, että aktiivisen entsyymin kumoamisilmoitusta suoritetaan pakolla, jolloin kaikki osat mukana on järjestetty tietty linja, katalyysi reaktio kiihtyy noin kolme kertaluokkaa.

Alle monikäyttöisyys tässä tapauksessa tarkoitetaan omaisuutta kaikkien osien aktiivisen samanaikaisesti (tai täysin samaa mieltä) toimimaan molekyyli "käsittelyn" aine.Tässä se (molekyyli) ei ole vain kiinnitetty kunnolla avaruudessa (ks. Edellä), mutta myös huomattavasti muuttaa ominaisuuksia.Kaikki tämä yhdessä johtaa siihen, että entsyymi on paljon helpompaa toimia alustaan ​​tarpeen mukaan.