d'une protéine peut être représentée par l'une des quatre options.Chaque option a ses propres particularités.Donc, il existe un quaternaire, ternaire, la structure secondaire et primaire de la protéine.
dernier au niveau de la liste est une chaîne polypeptidique linéaire d'acides aminés.Les acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques.La structure primaire d'une protéine est de niveau le plus simple organisation de la molécule.Par des liaisons peptidiques covalentes entre le groupe alpha-amino d'un acide aminé et le groupe alpha-carboxyle d'une autre molécule assure une grande stabilité.
Dans la formation de liaisons peptidiques dans des cellules activé premier groupe carboxyle.Dès qu'il y a une connexion avec un groupe amino.Environ au même on effectue la synthèse des polypeptides de laboratoire.
liaison peptidique, est une unité de répétition de la chaîne polypeptidique a un certain nombre de fonctions.Sous l'influence de ces caractéristiques, non seulement de former la structure primaire de la protéine.Elles touchent à la fois les niveaux d'organisation plus élevés de la chaîne de polypeptide.Parmi les principales caractéristiques isolées coplanéité (capacité de tous les atomes qui sont inclus dans le groupe de peptides sont dans le même plan) par rapport à substituants trans-N-C liaisons, la propriété existe sous 2 formes de résonance.Peptide de liaison caractéristiques comprennent la capacité à former des liaisons hydrogène.Dans lequel chaque peptide du groupe peut être formé par deux liaisons hydrogène avec d'autres groupes (y compris peptide).Cependant, il ya des exceptions.Ceux-ci comprennent les groupes peptidiques avec les groupes amino de la proline ou l'hydroxyproline.Ils peuvent ne former qu'une seule liaison hydrogène.Ceci affecte la formation de la structure secondaire des protéines.Ainsi, la partie où est hydroxyproline ou la proline, la chaîne peptidique est facilement plié en raison du fait qu'il y a une seconde liaison hydrogène, ce qui permettrait de garder (comme d'habitude).Nom
peptides formées à partir des noms des acides aminés qui les fabriquent.Dipeptide donner deux acides tripeptide - trois tétrapeptide - quatre, et ainsi de suite.Chaque chaîne polypeptidique (ou peptide) de longueur quelconque est présent de l'acide aminé N-terminal, qui contient un groupe amino libre et l'acide aminé C-terminal, dans lequel il y a un groupe carboxyle libre.
propriétés des protéines.
En étudiant ces composés, les scientifiques intéressés à plusieurs questions.Les enquêteurs en particulier ont cherché à savoir les dimensions, la forme et de déterminer des protéines de poids moléculaire.Il convient de noter qu'il était tout un défi.La difficulté est que la détermination du poids moléculaire par rapport à augmenter le point de solutions de protéines d'ébullition (comme cela se produit dans une autre substance) est impossible, parce que les solutions de protéines ne peuvent pas faire bouillir.Une définition de l'indicateur en conformité avec l'abaissement du point de donner des résultats inexacts de congélation.En outre, les protéines à l'état pur ne se produisent jamais.Cependant, en utilisant des procédés mis au point on a trouvé que le poids moléculaire varie de 14 à 45.000 ou plus.
Une des caractéristiques importantes des composés est un salage fractionnée.Ce processus est une sélection de protéines à partir de la solution après l'addition de solutions de sels de différentes concentrations.
autre caractéristique importante est la dénaturation.Ce processus se produit dans le dépôt de protéines par des métaux lourds.La dénaturation est la perte des propriétés naturelles.Ce processus implique la conversion de différentes molécules de rupture en dehors de la chaîne de polypeptide.En d'autres termes, la structure primaire de la dénaturation des protéines reste inchangée.
