chaîne de protéines et de matières protéiques polypeptide de la molécule de protéine et peut consister en une, deux ou plusieurs circuits.Néanmoins, les propriétés physiques, chimiques et biologiques de biopolymères sont causées non seulement une structure chimique générale qui peut être un "vide de sens", mais aussi par d'autres niveaux de l'organisation des molécules de protéines.
structure primaire d'une protéine est déterminée par la composition en acides aminés qualitative et quantitative.Les liaisons peptidiques sont à la base de la structure primaire.Pour la première fois cette hypothèse a suggéré en 1888 et plus tard Danilevskiy ses soupçons ont été confirmés par synthèse peptidique, qui est réalisée par E. Fischer.La structure de la molécule de protéine a été étudié en détail et Danilevskiy E. Fischer.Selon cette théorie, les molécules de protéines sont constituées d'un grand nombre de résidus d'acides aminés joints par des liaisons peptidiques.Une molécule de protéine peut avoir une ou plusieurs chaînes polypeptidiques.
Dans l'étude de la structure primaire des protéines en utilisant des agents chimiques et des enzymes protéolytiques.Par exemple, en utilisant une dégradation d'Edman est très pratique pour identifier les acides aminés terminaux.Protéine
structure secondaire montre la configuration spatiale de la molécule de protéine.Les types suivants de structure secondaire de l'hélice alpha, bêta-hélice, l'hélice du collagène.Les scientifiques ont constaté que la structure de peptides est hélice alpha plus courante.Protéine
structure secondaire est stabilisée par des liaisons hydrogène.Ce dernier se pose entre les atomes d'hydrogène liés à un atome d'azote une liaison peptidique électronégatif, et un atome d'oxygène de carbonyle de la quatrième une de ses acides aminés, et ils sont dirigés le long de la spirale.Calculs d'énergie montrent que la polymérisation de ces acides aminés est plus efficace hélice alpha droit, qui est présent dans la protéine native.Protéines
structure secondaire: la structure bêta-feuille chaînes polypeptidiques
en bêta-plissé en pleine extension.Le bêta-feuille formée par la réaction de deux liaisons peptidiques.Cette structure est typique pour les protéines fibreuses (fibroïne de la kératine, etc.).En particulier, la bêta-kératine, caractérisé par un montage en parallèle de chaînes polypeptidiques qui sont en outre stabilisées par des liaisons disulfure interchaîne de.La fibroïne de soie de chaînes antiparallèles adjacents de polypeptides.
structure secondaire des protéines: hélice du collagène
Education se compose de trois circuits de tropocollagène spiralisé, qui a la forme de la tige.Chaîne de torsion hélicoïdale et la forme superhelix.Helix stabilisée par des liaisons hydrogène entre l'hydrogène se produisant peptide groupes amino de résidus d'acides aminés d'une chaîne et l'oxygène du groupe carbonyle du résidu d'acide aminé d'une autre chaîne.Structure de collagène présenté donne une haute résistance et élasticité.
structure tertiaire des protéines
La plupart des protéines à l'état natif ont une structure très compacte, qui est déterminée par la forme, la grandeur et la polarité des résidus d'acides aminés et la séquence d'acides aminés.
une influence notable sur la formation de la conformation native de la protéine ou sa structure tertiaire ayant des interactions hydrophobes et ioniques, des liaisons hydrogène, et d'autres. Sous l'influence de ces forces est réalisé conformation thermodynamiquement opportun de la molécule de protéine et sa stabilisation.
structure quaternaire
Ce type de structure de la molécule est le résultat de l'association de plusieurs sous-unités en une seule molécule complexe.La structure de chaque sous-unité comprend des structures primaires, secondaires et tertiaires.
