de la molécule de protéine à l'étude depuis plus de 200 ans.Elle est connue pour de nombreuses protéines.Certains d'entre eux ont été synthétisés (par exemple, l'insuline, RNase).L'unité structurale et fonctionnelle de base de la molécule de protéine sont des acides aminés.En outre groupes amino et carboxyle des protéines contiennent aussi d'autres groupes fonctionnels, qui déterminent leurs propriétés.De tels groupes comprennent disposés dans une chaîne latérale de la molécule de protéine: groupe carboxy de l'acide aspartique ou l'acide glutamique, un groupe amino de la lysine ou de l'hydroxylysine, un groupe guanidine de l'arginine, un groupe imidazole de l'histidine, le groupe hydroxyle de la serine et la threonine, un groupe phénol de la tyrosine, le groupe sulfhydryle de la cystéine, un groupe disulfure de cystinegroupe thioéther de la methionine, la phenylalanine base de benzelnoe chaînes aliphatiques d'autres acides aminés.
Il ya quatre niveaux de l'organisation structurelle des molécules de protéines.
structure primaire de la protéine.Les acides aminés dans la molécule de protéine sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques, en formant ainsi la structure primaire.Elle dépend de la composition qualitative de la séquence d'acides aminés de leur nombre et leur interconnexion.La structure primaire de la protéine la plus souvent déterminée par Sanger.A été traitée avec une solution de la protéine de ditroftorbenzola cible (DNP), formant ainsi une protéine-dinitrophényle (DNP-protéine).Protéine, le résidu d'une molécule de protéine produite et de l'acide amino-DNP DNP-hydrolysé par la suite.Acide amino-DNP est isolé du mélange et à l'hydrolyse.Les produits d'hydrolyse sont des acides aminés et le dinitrobenzène.Le résidu de la molécule de protéine réagissent avec de nouvelles portions DNP jusqu'à ce que jusqu'à ce que la molécule entière ne tombe pas en dehors de l'acide aminé.Basé sur l'étude quantitative d'acides aminés forment la structure primaire de l'économie de la protéine individuelle.Connu structure primaire de l'insuline de la protéine, la myoglobine, l'hémoglobine, le glucagon et beaucoup d'autres).
Par Edman protéines de dégradation est traitée avec phénylisothiocyanate.Parfois, l'utilisation des enzymes protéolytiques - trypsine, la pepsine, la chymotrypsine, peptidases, etc.Protéines
de structure secondaire.Les scientifiques américains à l'aide de l'analyse aux rayons X et a constaté que la chaîne de polypeptide de protéine existe souvent sous la forme d'hélices alpha et bêta structures parfois.
hélice alpha par rapport à un escalier en colimaçon, qui effectuent la fonction des degrés de résidus d'acides aminés.Dans les molécules de protéines fibreuses (fibroïne de la soie) chaînes polypeptidiques est presque entièrement déployée (bêta-structure) et mis sous la forme de sphères, stabilisées par des liaisons hydrogène.
hélice alpha peut être formée spontanément dans les polypeptides de synthèse (Dederon, nylon), qui ont un poids moléculaire de 10 à 20 mille. Oui.Dans certaines parties des molécules de protéines (insuline, l'hémoglobine, la RNase) violé configuration en hélice alpha de la chaîne peptidique, et la structure en spirale formée d'un autre type.
structure tertiaire de la protéine.Des portions en forme de spirale de la chaîne polypeptidique de la molécule de protéine sont dans différents rapports, qui déterminent tertiaire (tridimensionnelle) la structure, forment un volume et la forme de la molécule de protéine.On pense que la structure tertiaire du produit et automatique dû à l'interaction des radicaux d'acides aminés avec les molécules de solvant.Dans lequel les radicaux hydrophobes sont "tirées" dans les molécules de protéines pour former des zones sèches et des groupes hydrophiles sont orientés vers le solvant, ce qui provoque la formation de molécule énergétiquement favorable des confirmations.Ce processus est accompagné par la formation de liaisons intramoléculaires.La structure tertiaire de la molécule de protéine transcrite en ARN-ase, l'hémoglobine, le lysozyme d'oeuf.
structure quaternaire des protéines.Ce type de structure des molécules de protéines est le résultat d'une association de plusieurs sous-unités intégrées dans une seule molécule.Chaque sous-unité a une des structures primaires, secondaires et tertiaires.
