Quelle est la fonction de la protéine enzymatique?

travail de notre corps - un processus extrêmement complexe, qui a impliqué des millions de cellules, des milliers de substances différentes.Mais il est un domaine qui est entièrement tributaire des protéines spécifiques, sans laquelle la vie d'un être humain ou d'un animal serait complètement impossible.Comme vous l'aurez deviné, nous parlons enzymes.

aujourd'hui, nous allons considérer la fonction enzymatique de protéines.Ceci est un domaine majeur de la biochimie.

Depuis Ces matériaux sont de préférence des protéines, ils peuvent eux-mêmes être considérés comme eux.Vous devriez savoir que pour les premières enzymes de temps ont été découverts dans les années 30 du 19ème siècle, seuls les scientifiques ont pris plus d'un siècle, dans le but de parvenir à une définition plus ou moins uniforme pour eux.Alors, que la fonction est effectuée par les protéines sont des enzymes?Sur ce point, ainsi que leur structure et les réactions des exemples que vous apprendrez dans cet article.

faut comprendre que chaque protéine peut être une enzyme, même en théorie.Seuls les protéines forme globulaire peuvent présenter une activité catalytique par rapport à d'autres composés organiques.Comme l'intégralité de cette classe de composés naturels, les enzymes sont composés de résidus d'acides aminés.Rappelez-vous que la fonction enzymatique de protéines (dont des exemples seront dans le papier) peut être effectuée que par ceux dont la masse d'au moins 5000.

Quelle enzyme définition moderne

enzymes molaire - sont des catalyseurs d'origine biologique.Ils ont la capacité d'accélérer la réaction par contact étroit entre les deux réactifs (substrats).Nous pouvons dire que la fonction enzymatique de protéines - un processus un peu la catalyse de réactions biochimiques qui sont spécifiques à un organisme vivant.Seule une petite partie d'entre eux peut être reproduite dans un laboratoire.

convient de noter que ces dernières années dans ce domaine, il ya eu une certaine percée.Les scientifiques vient fermer progressivement à la création d'enzymes artificiels qui peuvent être utilisés non seulement pour l'économie mais aussi la médecine.Les enzymes sont en cours d'élaboration qui peut effectivement détruire même les petites zones de départ cancer.

quelles parties de l'enzyme directement impliqués dans la réaction?Notez que

en contact avec le substrat ne fait pas partie du corps entier de l'enzyme, mais seulement une petite partie, qui est le centre actif.Telle est leur caractéristique principale, la complémentarité.Ce concept suppose que le substrat enzymatique est idéal en forme et ses propriétés physico-chimiques.On peut dire que la fonction des enzymes dans ce cas, est la suivante:

• leur eau descend de la surface de la coquille.
• Il existe une certaine déformation (polarisation, par exemple).
• après quoi ils sont disposés d'une manière particulière dans l'espace, en se rapprochant les uns des autres.

Ces facteurs conduisent à une accélération de la réaction.Et maintenant, nous allons faire une comparaison entre les enzymes et des catalyseurs inorganiques.Comparaison

Comme vous pouvez le voir, la fonction enzymatique de protéines implique spécificité.De moi, je vais aussi ajouter que beaucoup de ces protéines ont aussi des espèces spécifiques.Autrement dit, l'enzyme humaine est peu adaptée pour le cochon de Guinée.

Informations importantes sur la structure des enzymes

La structure de ces composés est isolé seulement trois niveaux.La structure primaire peut être identifié par les résidus d'acides aminés qui font partie des enzymes.Puisque la fonction enzymatique des protéines, des exemples que nous avons cités à plusieurs reprises dans cet article peuvent être exercés seulement certaines catégories de composés, de les identifier précisément sur cette base est bien réel.

Comme pour le niveau secondaire, appartenant à elle est déterminée au moyen d'autres types de relations qui peuvent surgir entre les résidus d'acides aminés.Cet hydrogène de communication, électrostatiques, hydrophobes, et van der Waals.Par suite de la tension qui provoquent ces connexions dans différentes parties de l'enzyme produite α-hélice, la boucle et les brins ß.

structure tertiaire est le résultat du fait que l'une des parties relativement importantes de la chaîne de polypeptide est simplement effondrées.Les brins résultants sont appelés domaines.Enfin, la formation finale de cette structure a lieu seulement après établie entre les différents domaines soutenue interaction.Il convient de rappeler que la formation des domaines se déroule dans une façon totalement indépendante l'une de l'autre.Certaines caractéristiques

domaines

Typiquement, la chaîne polypeptidique à partir de laquelle elles sont formées, se compose d'environ 150 résidus d'acides aminés.Lorsque domaines interagissent entre eux, formée d'un globule.Puisque la fonction est effectuée par les centres actifs enzymatiques basés sur eux, doivent être conscients de l'importance de ce processus.

domaine lui-même est caractérisé en ce qu 'entre les résidus d'acides aminés dans l'arbre il y a de nombreuses interactions.Leur nombre est beaucoup plus grande que celle pour la réaction entre les domaines eux-mêmes.Ainsi, la cavité entre le relativement «vulnérables» de l'action de divers solvants organiques.Le volume de l'ordre de 20-30 Angstroms cubiques, ce qui correspond à une partie des molécules d'eau.Différents domaines sont susceptibles d'avoir une structure à trois dimensions tout à fait unique, qui est associé à la performance des fonctions tout à fait différentes.

centres actifs

En règle générale, les sites actifs sont situés strictement entre les domaines.En conséquence, chacun d'eux joue un rôle très important dans le déroulement de la réaction.En raison de cet agencement de domaines trouvé une grande souplesse, la mobilité dans la région de l'enzyme.Cela est extrêmement important, étant donné que la fonction enzymatique est effectuée uniquement les composés qui peuvent modifier de façon appropriée sa position spatiale.Connexion

entre la longueur du polypeptide dans le corps de l'enzyme, et par combien complexe fonctions qu'elles remplissaient, il ya un lien direct.La complexité croissante du rôle est obtenue à la fois par la formation du centre actif de la réaction entre le domaine catalytique et en raison de la formation de tout nouveaux domaines.

Certaines protéines enzymatiques (exemples - lysozyme et la glycogène phosphorylase) peut varier considérablement en taille (129 et 842 résidus d'acides aminés, respectivement), bien catalyser la réaction de clivage des mêmes types de liaisons chimiques.La différence est que les enzymes les plus massives et les grands sont capables de mieux contrôler sa position dans l'espace, ce qui assure une plus grande stabilité et la vitesse de réponse.Classification principale

d'enzymes

Actuellement, commune et répandue dans le monde est une classification standard.Selon elle, il se tient six grandes classes, avec les sous-classes appropriées.Nous considérons que la base.Ici, ils sont: 1.

Oxydoréductases.La fonction d'enzymes dans ce cas - la stimulation des réactions d'oxydo-réduction.

2. Transferases.Peut effectuer des transferts entre les substrats des groupes suivants: résidus

• -carbone.
• Vestiges d'aldéhydes et cétones.
• acyle et composants glycosyles.
• alkyle (comme une exception, ne peut pas tolérer CH3) résidus.Bases azotées
• .Groupes
contenant du phosphore.

3. hydrolases.Dans ce cas, la fonction enzymatique de protéines est le clivage des types de composés suivants: ester

• .Glycosides
• .
Les esters et thioesters
• .
Relations
• peptide de type.
• de liaisons CN (à l'exception de la même peptide).

4. Lyases.Ils ont la capacité de se désengage groupe avec formation consécutive d'une double liaison.En outre, on peut effectuer le processus inverse: rejoindre des groupes sélectionnés à doubles liaisons.

5. Isomérases.Dans ce cas, la fonction enzymatique de protéines est compliquée réactions de catalyse isomères.Ce groupe comprend les enzymes suivantes:

• racémase, épimérase.
• Tsistransizomerazy.
• oxydoréductases intramoléculaires.
• transferases intramoléculaires.
• de lyase intramoléculaire.

6. ligases (autrement connu comme synthetase).Ils sont utilisés pour la séparation de l'ATP en formant des connexions.

facile de voir que la fonction enzymatique de protéines est extrêmement important, car ils sont dans une certaine mesure de contrôle sur pratiquement toutes les réactions qui ont lieu tous les deux dans votre corps.

Ce qui reste de l'enzyme après l'interaction avec le substrat?

souvent protéine globulaire est une enzyme origine, le centre actif de qui est représenté par les résidus d'acides aminés.Dans tous les autres cas, le centre comprend fortement associé avec lui groupement prosthétique ou coenzyme (ATP, par exemple), la connexion est beaucoup plus faible.Un catalyseur appelé une holoenzyme, et son résidu, après élimination de l'ATP formé apoenzyme.

Ainsi, sur cette base, des enzymes sont répartis dans les groupes suivants:

• simple hydrolase, lyase, isomérase et qui ne contiennent généralement pas de base de coenzyme.
• protéine enzymatique (exemples - certains transaminases) comprenant un groupement prosthétique (acide lipoïque, par exemple).Ce groupe comprend beaucoup de peroxydase.
• Enizmy, qui exigeait la régénération de la coenzyme.Elles comprennent une kinase, ainsi que la plupart des oxydoréductases.
• autres catalyseurs, dont la composition ne soit pas encore entièrement compris.

Toutes les substances qui font partie du premier groupe, sont largement utilisés dans l'industrie alimentaire.Tous les autres catalyseurs nécessitent des conditions très particulières pour son activation, et fonctionnent donc que dans le corps ou dans certains tests de laboratoire.Ainsi, les fonctions enzymatiques - il est une réaction très spécifique, qui consiste à stimuler des réactions de catalyse () dans certains types de conditions bien définies d'un être humain ou un animal.

Qu'advient-il dans le site actif, ou pourquoi enzymes fonctionnent de manière efficace?

Nous avons dit à plusieurs reprises que la clé de la compréhension de la catalyse enzymatique est la création du centre actif.Il se passe la liaison du substrat, qui, dans ces conditions, est beaucoup plus actif réagit spécifique.Pour que vous compreniez la complexité des réactions qui y sont menées, donner un exemple simple: la fermentation du glucose de se produire, vous devez immédiatement enzymes 12!De même difficile interaction est rendue possible seulement en raison du fait qu'une protéine qui remplit la fonction de l'enzyme, a le plus haut degré de spécificité.

Espèces enzymes de spécificité

Il est absolue.Dans ce cas, la spécificité est montrée une seule enzyme de type strictement définie.Ainsi, l'uréase réagit seulement avec de l'urée.Lait sans lactose dans la réaction, il ne pénètre pas en toutes circonstances.Voilà ce que fonctionnent les protéines exécutent enzymes dans le corps.

En outre, le groupe ne sont pas une spécificité absolue rare. Comme son nom l'indique, dans ce cas, il est «sensibilité» strictement à une classe de composés organiques (esters, y compris les alcools complexes ou des aldéhydes).Ainsi, la pepsine, qui est l'une des enzymes clés de l'estomac, ne présente une spécificité pour l'hydrolyse de la liaison peptidique.Alkogoldegidraza interagit exclusivement avec des alcools et laktikodegidraza refendus autre chose que des acides a-hydroxy.

Il arrive aussi que la fonction caractéristique enzymatique d'un groupe particulier de composés, mais sous certaines conditions, les enzymes peut agir sur tout à fait différente de son principal «cible» d'une substance.Dans ce cas, le catalyseur "tendance" à une certaine classe de substances, mais sous certaines conditions, il peut cliver et d'autres composés (pas nécessairement équivalent).Cependant, dans ce cas, la réaction se déroule beaucoup plus lentement.

trypsine capacité largement connus pour agir sur les liaisons peptidiques, mais très peu de gens savent que cette protéine qui assure la fonction enzymatique dans le tractus gastro-intestinal, peut être amené à réagir avec une variété de composés esters.

Enfin, la spécificité est optique.Ces enzymes peuvent interagir avec une grande variété de substances énumérés ici, mais seulement sous la condition qu'ils aient un propriétés optiques bien définies.Ainsi, la fonction enzymatique de protéines, dans ce cas est très similaire au principe de l'action d'une enzyme, les catalyseurs inorganiques.Facteurs

ce qui détermine l'efficacité de la catalyse?

Aujourd'hui, on croit que les facteurs qui déterminent un degré extrêmement élevé de l'efficacité des enzymes sont: concentration sans effet

• .
• Effet de l'orientation spatiale.
• polyvalence du site actif de la réaction.

En général, l'essence de l'effet de concentration est pas différente de celle dans la réaction de catalyse inorganique.Dans ce cas, le centre actif a créé une telle concentration du substrat, qui est plusieurs fois supérieure à la même valeur pour tous les autres volumes.Au centre de la réaction triés sélectivement des molécules de substance à réagir ensemble.Il est pas difficile de deviner que cet effet entraîne une augmentation de la vitesse de réaction chimique par plusieurs ordres de grandeur.

Quand un processus chimique classique a lieu, il est extrêmement important, dont une partie des molécules interagissant entreront en collision les uns avec les autres.En termes simples, les molécules de la substance au moment de la collision doivent être strictement orientées par rapport à l'autre.En raison du fait que le site actif de l'enzyme telle inversion est effectuée par la force, après quoi tous les composants impliqués sont agencés dans une certaine ligne, la réaction de catalyse est accélérée par environ trois ordres de grandeur.

Sous la multi-fonctionnalité dans ce cas se réfère à la propriété de tous les composants du site actif en même temps (ou fortement d'accord) pour agir sur la molécule "en cours de traitement" substance.Ici, il (la molécule) est non seulement bien fixe dans l'espace (voir. Ci-dessus), mais change aussi considérablement ses caractéristiques.Tous ces résultats ainsi que dans le fait que l'enzyme est beaucoup plus facile d'agir sur le substrat en fonction des besoins.