mag fehérjék szerkezete és proteidek polipeptid-lánc a fehérje molekula és állhat egy, két vagy több áramkör.Mindazonáltal, a fizikai, biológiai és kémiai tulajdonságait biopolimerek okozott nem csak egy általános kémiai szerkezete, amely lehet egy "értelmetlen", hanem más szinten a szervezet a fehérje molekulák.
elsődleges szerkezet egy fehérjét határozza meg kvalitatív és kvantitatív aminosav-összetétele.A peptid kötvények alapján elsődleges szerkezete.Ez az első alkalom ebben a feltételezés szerint 1888-ban Danilevskiy majd később a gyanúját megerősítette a peptid szintézis, amely által végzett E. Fischer.A szerkezet a fehérje molekula tanulmányozták részletesen Danilevskiy és E. Fischer.Ezen elmélet szerint, a fehérje molekulák állnak nagy számú aminosav-maradékok csatlakozott peptidkötéssel.Egy fehérje molekula lehet egy vagy több polipeptid-lánc.
Abban a vizsgálatban, a primer szerkezet fehérjék felhasználásával kémiai szerek a proteolitikus enzimek.Például, használ Edman-degradáció nagyon kényelmes, hogy azonosítsa a terminális aminosavak.
fehérje másodlagos szerkezetét mutatja a térbeli konfiguráció a fehérje molekula.A következő típusú másodlagos szerkezetét alfa-hélix, a béta-helikális, kollagén hélix.A tudósok azt találták, hogy a peptidek szerkezetét a leggyakoribb alfa-hélix.
fehérje másodlagos szerkezetét stabilizáljuk hidrogénkötések.Az utóbbi között felmerülő hidrogénatomok kötődik egy elektronegatív nitrogénatommal egy peptid kötést, és egy karbonilcsoport oxigénatomja a negyedik annak egyik aminosav, és ezek mentén irányul spirál.Energia számítások azt mutatják, hogy a polimerizációs ezen aminosavak hatékonyabb jobb alfa-hélix, amely jelen van a natív fehérje.
fehérje másodlagos szerkezete: Beta-lemez szerkezetét
poiipeptidiánc béta-rakott teljesen kinyújtva.Béta-lemez által alkotott reakció két peptid kötések.Ez a szerkezet tipikus a rostos fehérjék (keratin, fibroin, stb).Közelebbről, a béta-keratin jellemzi párhuzamos elrendezése polipeptid láncok amelyek tovább stabilizáljuk a láncok közötti diszulfidkötések.A selyem fibroin szomszédos antiparalell polipeptidláncok.
másodlagos fehérjék szerkezete: kollagén hélix
Oktatási három áramkörök spiralizált tropokollagén, amelynek az alakja a rúd.Homlokkerekes csavar lánc és formában superhelix.Helix stabilizált hidrogén kötések között hidrogén előforduló peptid aminocsoportok aminosavmaradékok az egyik lánc és az oxigén a karbonilcsoport az aminosavmaradék másik lánc.Bemutatta kollagén szerkezet adja magas szilárdságát és rugalmasságát.
tercier szerkezetét a fehérje
legtöbb fehérje a természetes állapotban van egy nagyon kompakt szerkezet, ami által meghatározott az alakja, mérete és polaritása aminosavat, és az aminosav-szekvencia.
jelentős hatása a kialakulását a natív konformációját a fehérje vagy annak harmadlagos szerkezet, amelynek hidrofób és ionos kölcsönhatások, hidrogén kötések, és mások. Befolyása alatt ezeknek az erőknek érjük termodinamikailag célszerű konformáció a fehérje molekula és annak stabilizáció.
negyedleges szerkezet
Ez a fajta szerkezet a molekula az eredménye a társulás több alegység egyetlen komplex molekula.A szerkezet egyes alegység tartalmazza a primer, szekunder és tercier struktúrákat.
