konformasi (struktur) dari rantai peptida diperintahkan dan unik untuk setiap protein.Dalam keadaan khusus ada pecah dari sejumlah besar link, yang stabil struktur spasial dari senyawa molekul.Akibatnya, kesenjangan yang benar-benar seluruh molekul (atau sebagian besar daripadanya) mengambil bentuk coil acak.Proses ini disebut 'denaturasi'.Perubahan ini dapat memicu panas 60-80 derajat.Dengan demikian, setiap molekul, kesenjangan yang dihasilkan dapat berbeda dalam konformasi dari yang lain.
protein denaturasi terjadi di bawah pengaruh dari setiap agen yang mampu menghancurkan ikatan non-kovalen.Proses ini dapat terjadi pada kondisi basa atau asam, permukaan bagian fase, di bawah pengaruh senyawa organik tertentu (fenol, alkohol dan lain-lain).Denaturasi protein dapat terjadi di bawah pengaruh guanidinium klorida atau urea.Agen ini membentuk ikatan yang lemah (hidrofobik, ion, hidrogen) dengan karbonil atau amino kelompok tulang punggung peptida dengan sejumlah kelompok residu asam amino, menggantikan ikatan hidrogen sendiri protein yang ada dalam molekul.Akibatnya, perubahan terjadi dalam struktur sekunder dan tersier.
Resistensi terhadap agen denaturasi tergantung pada kehadiran protein molekul senyawa ikatan disulfida.Tripsin inhibitor memiliki tiga koneksi S - S. Disediakan denaturasi protein pemulihan terjadi tanpa pengaruh lainnya.Jika kondisi senyawa kemudian ditempatkan, di mana oksidasi dilakukan sistein SH-kelompok dan pembentukan ikatan disulfida, konformasi awal dipulihkan.Kehadiran bahkan ikatan disulfida tunggal secara signifikan meningkatkan stabilitas struktur spasial.
Denaturasi protein, biasanya disertai dengan penurunan kelarutan.Seiring dengan ini sering membentuk endapan.Itu dia dalam bentuk "protein digumpalkan."Pada konsentrasi tinggi dari senyawa dalam larutan, "pentahapan" mengalami seluruh solusi, seperti, misalnya, hal itu terjadi ketika mendidih telur.Ketika denaturasi protein kehilangan aktivitas biologisnya.Pada prinsip ini, penggunaan asam karbol (larutan fenol) sebagai agen antiseptik.
Ketidakstabilan struktur tata ruang, probabilitas tinggi kegagalan di bawah pengaruh berbagai agen secara signifikan menghambat isolasi dan studi protein.Hal ini juga menciptakan masalah tertentu ketika menggunakan senyawa dalam obat-obatan dan industri.Jika
protein denaturasi dilakukan oleh paparan suhu tinggi, pendinginan lambat dalam kondisi tertentu yang renativatsii proses - restorasi asli (original) konformasi.Fakta ini menunjukkan bahwa peletakan rantai peptida sesuai dengan struktur utama.
Pembentukan konformasi asli (lokasi asli) adalah proses spontan.Dengan kata lain, pengaturan ini sesuai dengan jumlah minimum energi bebas yang terkandung dalam molekul.Mungkin dihasilkan menyimpulkan bahwa struktur spasial senyawa dikodekan dalam urutan asam amino dalam rantai peptida.Hal ini pada gilirannya berarti bahwa semua polipeptida pergantian asam amino terkait (misalnya, mioglobinovye peptida rantai) akan menerima konformasi identik.Protein
mungkin memiliki perbedaan yang signifikan dalam struktur primer, bahkan jika sedikit atau benar-benar identik dalam konformasi.
