Tingkatan organisasi struktural molekul protein: struktur sekunder protein

Struktur inti

rantai protein dan proteids polipeptida molekul protein dan dapat terdiri dari satu, dua atau lebih sirkuit.Namun demikian, sifat fisik, biologi dan kimia dari biopolimer tidak hanya disebabkan struktur kimia umum yang mungkin menjadi "berarti", tetapi juga oleh tingkat lain dari organisasi molekul protein.Struktur primer

protein ditentukan oleh komposisi asam amino kualitatif dan kuantitatif.Ikatan peptida merupakan dasar dari struktur primer.Untuk pertama kalinya hipotesis ini disarankan pada tahun 1888 Danilevskiy dan kemudian kecurigaannya dikonfirmasi oleh sintesis peptida, yang dilakukan oleh E. Fischer.Struktur molekul protein dipelajari secara rinci Danilevskiy dan E. Fischer.Menurut teori ini, molekul protein terdiri dari sejumlah besar residu asam amino bergabung dengan ikatan peptida.Sebuah molekul protein mungkin memiliki satu atau lebih rantai polipeptida.

Dalam studi tentang struktur primer protein menggunakan bahan kimia dan enzim proteolitik.Misalnya, menggunakan degradasi Edman sangat nyaman untuk mengidentifikasi asam amino terminal.

struktur sekunder protein menunjukkan konfigurasi spasial dari molekul protein.Berikut jenis struktur sekunder alpha-helix, beta-heliks, kolagen helix.Para ilmuwan telah menemukan bahwa struktur peptida adalah yang paling umum alpha-helix.

struktur sekunder protein distabilkan oleh ikatan hidrogen.Yang terakhir muncul antara atom hidrogen terikat pada nitrogen atom satu ikatan peptida elektronegatif, dan atom oksigen karbonil dari keempat salah satu asam amino yang, dan mereka diarahkan sepanjang spiral.Perhitungan energi menunjukkan bahwa polimerisasi asam amino ini adalah lebih efisien kanan alpha-helix, yang hadir dalam protein asli.Struktur sekunder protein

: struktur Beta-lembar rantai

polipeptida beta-lipit sepenuhnya diperpanjang.Beta-sheet yang dibentuk oleh reaksi dari dua ikatan peptida.Struktur ini khas untuk protein berserat (keratin, fibroin, dll).Secara khusus, beta-keratin ditandai dengan susunan paralel rantai polipeptida yang lebih stabil dengan ikatan disulfida merantaikan.The serat sutra rantai polipeptida antiparalel yang berdekatan.Struktur sekunder

protein: helix kolagen

Pendidikan terdiri dari tiga sirkuit tropocollagen spiralized, yang memiliki bentuk batang.Rantai memutar heliks dan bentuk superhelix.Helix distabilkan oleh ikatan hidrogen antara hidrogen terjadi kelompok peptida amino dari residu asam amino dari satu rantai dan oksigen dari gugus karbonil dari residu asam amino rantai lain.Struktur kolagen disajikan memberikan kekuatan tinggi dan elastisitas.

struktur tersier dari protein

Kebanyakan protein di negara asli memiliki struktur yang sangat kompak, yang ditentukan oleh bentuk, ukuran dan polaritas residu asam amino, dan urutan asam amino.

pengaruh yang signifikan pada pembentukan konformasi asli protein atau struktur tersier memiliki hidrofobik dan ion interaksi, ikatan hidrogen, dan lain-lain. Di bawah pengaruh kekuatan ini dicapai konformasi termodinamika bijaksana nya dari molekul protein dan stabilisasi.

struktur kuaterner

semacam ini struktur molekul adalah hasil dari asosiasi beberapa subunit menjadi molekul kompleks tunggal.Struktur masing-masing subunit termasuk struktur primer, sekunder dan tersier.