dari molekul protein sedang dipelajari selama lebih dari 200 tahun.Dia dikenal karena banyak protein.Beberapa dari mereka telah disintesis (misalnya, insulin, RNase).Dasar unit struktural dan fungsional dari molekul protein adalah asam amino.Selanjutnya karboksil dan amino kelompok protein juga mengandung kelompok fungsional lainnya, yang menentukan sifat mereka.Kelompok tersebut termasuk diatur dalam rantai samping dari molekul protein: kelompok karboksi asam aspartat atau asam glutamat, gugus amino lisin atau hidroksilisin, kelompok guanidin dari arginin, kelompok imidazol histidin, kelompok hidroksil serin dan treonin, kelompok fenol dari tirosin, kelompok sulfhidril dari sistein, kelompok disulfida sistintioeter kelompok metionin tersebut, rantai alifatik fenilalanin benzelnoe inti asam amino lainnya.
Ada empat tingkat dari organisasi struktural molekul protein.Struktur primer
protein.Asam amino dalam molekul protein bergabung bersama oleh ikatan peptida, sehingga membentuk struktur utama.Hal ini tergantung pada komposisi kualitatif dari urutan asam amino dari angka dan interkoneksi mereka.Struktur utama dari protein yang paling sering ditentukan oleh Sanger.Diperlakukan dengan larutan yang ditroftorbenzola protein target (DNP), sehingga membentuk protein-dinitrophenyl (DNP-protein).Selanjutnya DNP-dihidrolisis protein, residu dari molekul protein yang diproduksi dan asam amino DNP-.Asam amino DNP-terisolasi dari campuran dan hidrolisis.Produk hidrolisis adalah asam amino dan dinitrobenzene.Residu dari molekul protein bereaksi dengan bagian baru DNP sampai sampai seluruh molekul tidak berantakan pada asam amino.Berdasarkan studi kuantitatif asam amino membentuk struktur utama dari skema protein individu.Struktur yang dikenal utama dari insulin protein, myoglobin, hemoglobin, glukagon dan banyak lainnya).
Dengan protein degradasi Edman diperlakukan dengan fenil isotiosianat.Kadang-kadang menggunakan enzim proteolitik - tripsin, pepsin, kimotripsin, peptidase, dllProtein
struktur sekunder.Ilmuwan Amerika menggunakan analisis X-ray dan menemukan bahwa rantai polipeptida protein sering ada dalam bentuk alpha-heliks dan struktur kadang-kadang beta.Helix alpha
dibandingkan dengan tangga spiral, yang melakukan fungsi derajat residu asam amino.Dalam molekul protein berserat (serat sutra) rantai polipeptida hampir sepenuhnya diperpanjang (beta-struktur) dan ditempatkan dalam bentuk bola, distabilkan oleh ikatan hidrogen.
alpha-helix dapat terbentuk secara spontan dalam polipeptida sintetik (dederon, nylon), yang memiliki berat molekul dari 10 sampai 20 ribu. Ya.Di bagian-bagian tertentu dari molekul protein (insulin, hemoglobin, RNase) melanggar konfigurasi alpha-heliks dari rantai peptida, dan membentuk struktur spiral dari jenis lain.Struktur tersier
protein.Bagian spiral berbentuk rantai polipeptida dari molekul protein dalam hubungan yang berbeda, yang menentukan tersier (tiga dimensi) struktur, membentuk volume dan bentuk molekul protein.Hal ini diyakini bahwa struktur tersier otomatis dan terjadi karena interaksi radikal asam amino dengan molekul pelarut.Dimana radikal hidrofobik yang "ditarik" ke dalam molekul protein untuk membentuk daerah kering dan kelompok hidrofilik yang berorientasi pelarut, yang menyebabkan pembentukan penuh semangat menguntungkan konfirmasi molekul.Proses ini disertai dengan pembentukan ikatan intramolekul.Struktur tersier molekul protein ditranskripsi ke RNA-ase, hemoglobin, telur lisozim.Struktur kuartener
protein.Jenis struktur molekul protein adalah hasil dari asosiasi beberapa subunit terintegrasi ke dalam molekul tunggal.Setiap subunit memiliki struktur primer, sekunder, dan tersier.
