Apa fungsi dari protein enzim?

click fraud protection

kerja tubuh kita - proses yang sangat rumit, yang melibatkan jutaan sel, ribuan zat yang berbeda.Tapi ada satu daerah yang sepenuhnya tergantung pada protein tertentu, tanpa yang kehidupan seorang manusia atau hewan akan benar-benar mustahil.Seperti yang mungkin Anda duga, kita berbicara tentang enzim.

Hari ini kita akan mempertimbangkan fungsi enzimatik protein.Ini adalah wilayah utama biokimia.

Sejak Bahan-bahan ini adalah protein sebaiknya, mereka mungkin sendiri dianggap mereka.Anda harus tahu bahwa untuk enzim pertama kalinya ditemukan di 30-an abad ke-19, hanya para ilmuwan mengambil lebih dari satu abad, untuk sampai pada kurang lebih seragam definisi untuk mereka.Jadi apa fungsi dilakukan oleh protein adalah enzim-enzim?Tentang hal ini, serta struktur dan reaksi dari contoh mereka Anda akan belajar dari artikel ini.

harus memahami bahwa tidak setiap protein dapat menjadi enzim, bahkan dalam teori.Hanya protein berbentuk globular dapat menunjukkan aktivitas katalitik terhadap senyawa organik lainnya.Karena semua kelas ini senyawa alami, enzim terdiri dari residu asam amino.Ingat bahwa fungsi enzimatik protein (contoh yang akan di koran) dapat dilakukan hanya oleh mereka yang massanya tidak kurang dari 5000.

Apa enzim definisi modern yang

Enzim molar - adalah katalis asal biologis.Mereka memiliki kemampuan untuk mempercepat reaksi dengan kontak dekat antara kedua reaktan (substrat).Kita dapat mengatakan bahwa fungsi enzimatik protein - proses beberapa katalisis reaksi biokimia yang spesifik untuk organisme hidup.Hanya sebagian kecil dari mereka bisa direproduksi di laboratorium.

harus dicatat bahwa dalam beberapa tahun terakhir di daerah ini telah ada beberapa terobosan.Para ilmuwan secara bertahap datang dekat untuk menciptakan enzim buatan yang dapat digunakan tidak hanya untuk ekonomi tetapi juga obat-obatan.Enzim sedang dikembangkan yang dapat secara efektif menghancurkan bahkan daerah kecil mulai kanker.

Bagian mana dari enzim yang terlibat langsung dalam reaksi?

Perhatikan bahwa dalam kontak dengan substrat tidak termasuk seluruh tubuh enzim, tetapi hanya sebagian kecil, yang merupakan pusat aktif.Ini adalah fitur utama mereka, saling melengkapi.Konsep ini menyiratkan bahwa substrat enzim ideal dalam bentuk dan sifat fisikokimia nya.Dapat dikatakan bahwa fungsi enzim dalam hal ini, adalah sebagai berikut:

  • air mereka turun dari permukaan shell.
  • Ada deformasi tertentu (polarisasi, misalnya).
  • setelah mereka diatur dengan cara yang khusus dalam ruang, sementara mendekati satu sama lain.

Faktor-faktor ini menyebabkan percepatan reaksi.Dan sekarang mari kita membuat perbandingan antara enzim dan katalis anorganik.

perbandingan antara

Enzim

katalis anorganik

percepatan maju dan mundur reaksi

Equal

Equal

spesifisitas (saling melengkapi)

hanya cocok untuk jenis tertentu zat, spesifisitas tinggi

mungkin universal, mempercepat beberapa reaksi yang sama laju reaksi

meningkatkan intensitas reaksi dari beberapa juta kali

Percepatanratusan dan ribuan kali

Reaksi panas reaksi

pergi ke "tidak" karena denaturasi total atau sebagian dari protein yang berpartisipasi

Ketika dipanaskan, kebanyakan reaksi katalitik berulang kali dipercepat

Seperti yang Anda lihat, fungsi enzimatik protein melibatkan spesifisitas.Dari diriku sendiri Saya juga akan menambahkan bahwa banyak dari protein ini memiliki juga spesies tertentu.Sederhananya, enzim manusia tidak cocok untuk kelinci percobaan.

Informasi penting pada struktur enzim

Struktur senyawa ini diisolasi hanya tiga tingkat.Struktur utama dapat diidentifikasi oleh residu asam amino yang merupakan bagian dari enzim.Karena fungsi enzimatik protein, contoh yang kita telah berulang kali dikutip dalam artikel ini dapat dilakukan hanya kategori tertentu senyawa, untuk mengidentifikasi mereka tepat atas dasar ini cukup nyata.

Adapun tingkat menengah, milik ditentukan dengan cara tambahan jenis hubungan yang mungkin timbul antara residu asam amino.Hidrogen komunikasi ini, elektrostatik, hidrofobik, dan van der Waals interaksi.Sebagai hasil dari ketegangan yang menyebabkan koneksi ini di berbagai belahan enzim yang diproduksi α-helix, loop dan β-helai.

struktur tersier adalah hasil dari fakta bahwa bagian yang relatif besar dari rantai polipeptida hanya runtuh.Helai yang dihasilkan disebut domain.Akhirnya, pembentukan akhir dari struktur ini terjadi hanya setelah ditetapkan antara domain yang berbeda berkelanjutan interaksi.Harus diingat bahwa pembentukan domain berlangsung secara benar-benar independen dari satu sama lain.Beberapa karakteristik

domain

Biasanya, rantai polipeptida dari mana mereka terbentuk, terdiri dari sekitar 150 residu asam amino.Ketika domain berinteraksi satu sama lain, membentuk globul a.Karena fungsi tersebut dilakukan oleh pusat-pusat aktif enzim berdasarkan pada mereka, harus menyadari pentingnya proses ini.

domain sendiri dicirikan bahwa antara residu asam amino dalam struktur ada banyak interaksi.Jumlah mereka jauh lebih besar dari itu untuk reaksi antara domain sendiri.Dengan demikian, rongga antara relatif "rentan" untuk aksi berbagai pelarut organik.Volume urutan 20-30 Angstrom kubik, yang cocok beberapa molekul air.Domain yang berbeda cenderung memiliki struktur tiga dimensi benar-benar unik, yang berhubungan dengan kinerja fungsi yang sama sekali berbeda.

pusat aktif

Sebagai aturan, situs aktif berada ketat antara domain.Dengan demikian, masing-masing memainkan peran yang sangat penting dalam perjalanan reaksi.Sebagai hasil dari pengaturan ini domain ditemukan fleksibilitas yang cukup, mobilitas di daerah enzim.Hal ini sangat penting, karena fungsi enzimatik dilakukan hanya mereka senyawa yang sesuai dapat mengubah posisi spasial.Koneksi

antara panjang polipeptida dalam tubuh enzim, dan seberapa kompleks fungsi mereka tampil, ada link langsung.Meningkatnya kompleksitas peran dicapai baik melalui pembentukan pusat aktif dari reaksi antara domain katalitik dan karena pembentukan domain yang sama sekali baru.

Beberapa protein enzim (contoh - lisozim dan glikogen fosforilase) dapat sangat bervariasi dalam ukuran (129 dan 842 residu asam amino, masing-masing), meskipun mengkatalisis reaksi pembelahan jenis yang sama dari ikatan kimia.Perbedaannya adalah bahwa enzim lebih besar dan besar dapat lebih mengontrol posisinya dalam ruang, yang menjamin stabilitas yang lebih besar dan kecepatan respon.

klasifikasi utama enzim

Saat ini, umum dan luas di seluruh dunia adalah klasifikasi standar.Menurut dia, berdiri enam kelas utama, dengan subclass yang relevan.Kami menganggap hanya dasar.Di sini mereka adalah:

1. oksidoreduktase.Fungsi enzim dalam hal ini - stimulasi reaksi redoks.

2. Transferases.Mungkin melakukan transfer antara substrat dari kelompok berikut: residu

  • -karbon.
  • Tetap aldehid dan keton.
  • asil dan glikosil komponen.
  • Alkil (sebagai pengecualian, tidak bisa mentolerir CH3) residu.Basa nitrogen
  • .
  • Grup mengandung fosfor.

3. hidrolase.Dalam hal ini, fungsi enzimatik protein adalah pembelahan jenis berikut senyawa:

  • ester.
  • glikosida.
  • ester dan thioesters.
  • Hubungan
  • peptida jenis.
  • ikatan CN (kecuali dari peptida yang sama).

4. Lyases.Mereka memiliki kemampuan untuk kelompok disengages dengan formasi berikutnya dari ikatan rangkap.Selain itu, ada mungkin melakukan proses inverse: bergabung dengan kelompok yang dipilih untuk menggandakan obligasi.

5. Isomerase.Dalam hal ini, fungsi enzimatik protein rumit reaksi katalisis isomer.Kelompok ini mencakup enzim berikut:

  • racemase, epimerase.
  • Tsistransizomerazy.
  • oksidoreduktase intramolekul.
  • intramolekul transferase.
  • liase intramolekul.

6. Ligase (atau dikenal sebagai sintetase).Mereka digunakan untuk membelah ATP sementara membentuk beberapa koneksi.

mudah untuk melihat bahwa fungsi enzimatik protein adalah sangat penting, karena mereka berada di beberapa derajat kontrol atas hampir semua reaksi yang terjadi setiap detik dalam tubuh Anda.

Apa yang tersisa dari enzim setelah interaksi dengan substrat?

sering protein globular adalah asal enzim, pusat aktif yang diwakili oleh residu asam amino-nya.Dalam semua kasus lain, pusat termasuk sangat terkait dengan dia kelompok prostetik atau koenzim (ATP, misalnya), koneksi jauh lebih lemah.Katalis disebut holoenzyme, dan residu yang, setelah penghapusan apoenzyme ATP yang terbentuk.

Jadi, atas dasar ini enzim dibagi menjadi kelompok berikut:

  • Sederhana hidrolase, liase, dan isomerase, yang umumnya tidak mengandung basis koenzim.Protein enzim
  • (contoh - beberapa transaminase) yang terdiri dari kelompok prostetik (lipoic, misalnya).Kelompok ini mencakup banyak peroksidase.
  • Enizmy, yang diperlukan regenerasi koenzim.Mereka termasuk kinase, serta sebagian besar oksidoreduktase.
  • katalis lain, komposisi yang belum sepenuhnya dipahami.

Semua zat, yang merupakan bagian dari kelompok pertama, yang banyak digunakan dalam industri makanan.Semua katalis lain memerlukan kondisi yang sangat khusus untuk aktivasi, dan karena itu bekerja hanya dalam tubuh atau di beberapa tes laboratorium.Dengan demikian, fungsi enzimatik - itu adalah reaksi yang sangat spesifik, yang terdiri dalam merangsang (katalisis) reaksi dalam beberapa jenis kondisi yang didefinisikan dengan baik dari manusia atau binatang.

Apa yang terjadi di situs aktif, atau mengapa enzim bekerja secara efektif?

Kami telah berulang kali mengatakan bahwa kunci untuk memahami katalisis enzimatik adalah penciptaan pusat aktif.Ini yang terjadi spesifik pengikatan substrat, yang dalam keadaan ini jauh lebih aktif bereaksi.Agar Anda untuk memahami kompleksitas reaksi dilakukan di sana, memberikan contoh sederhana: fermentasi glukosa terjadi, Anda harus segera enzim 12!Sama interaksi sulit dimungkinkan hanya karena fakta bahwa protein yang melakukan fungsi enzim, memiliki tingkat tertinggi kekhususan.

Spesies spesifisitas enzim

Ini adalah mutlak.Dalam hal ini, spesifisitas yang ditampilkan hanya satu ketat yang pasti jenis enzim.Jadi, urease bereaksi hanya dengan urea.Laktosa susu dalam reaksi, itu tidak masuk dalam keadaan apapun.Itulah yang berfungsi protein melakukan enzim dalam tubuh.

Selain itu, kelompok ini tidak spesifisitas absolut jarang. Sesuai namanya, dalam hal ini ada "sensitivitas" ketat untuk kelas senyawa organik (ester, termasuk alkohol kompleks atau aldehida).Dengan demikian, pepsin, yang merupakan salah satu enzim kunci dari perut, hanya menunjukkan spesifisitas untuk hidrolisis ikatan peptida.Alkogoldegidraza berinteraksi secara eksklusif dengan alkohol dan tidak laktikodegidraza membagi apa-apa tapi asam α-hidroksi.

Hal ini terjadi juga bahwa karakteristik fungsi enzimatik dari kelompok tertentu senyawa, tapi dalam kondisi tertentu, enzim dapat bertindak atas sangat berbeda dari utama "target" nya suatu zat.Dalam hal ini, katalis "cenderung" untuk kelas tertentu zat, tapi dalam kondisi tertentu dapat membelah dan senyawa lainnya (tidak harus setara).Namun, dalam kasus ini, reaksi akan berjalan lebih lambat.

tripsin kemampuan secara luas dikenal untuk bertindak atas ikatan peptida, tetapi sangat sedikit orang tahu bahwa protein ini yang melakukan fungsi enzimatik dalam saluran pencernaan, dapat bereaksi dengan berbagai senyawa ester.

Akhirnya, spesifisitas adalah optik.Enzim ini dapat berinteraksi dengan berbagai macam zat daftar seluruhnya, tetapi hanya di bawah kondisi bahwa mereka memiliki sifat optik yang jelas.Dengan demikian, fungsi enzimatik protein dalam hal ini sangat mirip dengan prinsip kerja dari enzim, katalis anorganik.Faktor

Apa menentukan efisiensi katalisis?

Hari ini, diyakini bahwa faktor-faktor yang menentukan gelar yang sangat tinggi dari efisiensi enzim adalah: konsentrasi efek

  • .
  • Pengaruh orientasi spasial.
  • fleksibilitas dari situs aktif dari reaksi.

Secara umum, esensi dari efek konsentrasi tidak berbeda dari yang dalam reaksi katalisis anorganik.Dalam hal ini, pusat aktif menciptakan konsentrasi seperti substrat, yang beberapa kali lebih tinggi dari nilai yang sama untuk semua volume lainnya.Di tengah reaksi selektif diurutkan substansi molekul untuk bereaksi bersama-sama.Hal ini tidak sulit untuk menebak bahwa efek ini menyebabkan peningkatan laju reaksi kimia dengan beberapa kali lipat.

Ketika proses kimia standar berlangsung, adalah sangat penting, bagian mana dari molekul berinteraksi akan saling bertabrakan.Hanya menyatakan, molekul bahan pada saat tabrakan harus ketat berorientasi terhadap satu sama lain.Karena kenyataan bahwa situs aktif enzim pembalikan tersebut dilakukan secara paksa, dimana semua komponen yang terlibat disusun dalam baris tertentu, reaksi katalisis dipercepat oleh sekitar tiga lipat.

bawah multi-fungsi dalam hal ini mengacu pada properti dari semua komponen situs aktif pada waktu yang sama (atau sangat setuju) untuk bertindak atas molekul "sedang diproses" substansi.Di sini (molekul) tidak hanya benar tetap dalam ruang (lihat. Di atas), tetapi juga sangat berubah karakteristiknya.Semua ini hasil bersama dalam kenyataan bahwa enzim menjadi lebih mudah untuk bertindak pada substrat yang diperlukan.