della molecola proteica in fase di studio per oltre 200 anni.Lei è noto per molte proteine.Alcuni di essi sono stati sintetizzati (ad esempio, l'insulina, RNasi).L'unità strutturale e funzionale di base della molecola proteica sono amminoacidi.Inoltre carbossilici e amino gruppi di proteine contengono anche altri gruppi funzionali, che determinano le loro proprietà.Tali gruppi comprendono disposti in una catena laterale della molecola proteica: gruppo carbossilico dell'acido aspartico o acido glutammico, gruppo amminico lisina o idrossilisina, gruppo guanidina di arginina, istidina gruppo imidazolo, il gruppo ossidrile di serina e treonina, un gruppo fenolico di tirosina, il gruppo sulfidrilico di cisteina, gruppo disolfuro cistinatioetere gruppo di metionina, fenilalanina nucleo benzelnoe catene alifatiche degli altri aminoacidi.
Ci sono quattro livelli di organizzazione strutturale delle molecole proteiche.
struttura primaria della proteina.Gli aminoacidi nella molecola proteica sono uniti da legami peptidici, formando così la struttura primaria.Essa dipende dalla composizione qualitativa della sequenza amminoacidica di numero e di interconnessione.La struttura primaria della proteina più spesso determinata da Sanger.È stata trattata con una soluzione del ditroftorbenzola proteina bersaglio (DNP), formando così una proteina-dinitrofenile (DNP-proteina).Proteine, il residuo di una molecola di proteina prodotta e acido DNP-amino Successivamente DNP-idrolizzato.DNP-amino acid viene isolato dalla miscela e all'idrolisi.Prodotti di idrolisi sono aminoacidi e dinitrobenzene.Il residuo della molecola proteica reagisca con nuove porzioni DNP fino finché tutta la molecola non cade a pezzi sul amminoacido.Sulla base dello studio quantitativa degli amminoacidi compongono la struttura principale dello schema della proteina individuale.Noto struttura primaria della proteina insulina, mioglobina, emoglobina, glucagone e molti altri).
Con proteina degradazione Edman è trattata con fenile isotiocianato.A volte usare enzimi proteolitici - tripsina, pepsina, chimotripsina, peptidasi, etc.
proteina struttura secondaria.Gli scienziati americani con l'analisi a raggi X e ha scoperto che la catena polipeptidica della proteina esiste spesso sotto forma di alfa-eliche e le strutture a volte beta.Elica alfa
rispetto ad una scala elicoidale, che svolgono la funzione dei gradi di residui amminoacidici.Nelle molecole di proteine fibrose (fibroina seta) catene polipeptidiche è quasi completamente esteso (beta-struttura) e collocato in forma di sfere, stabilizzata da legami idrogeno.
alfa-elica può essere formata spontaneamente nei polipeptidi sintetici (dederon, nylon), che hanno un peso molecolare da 10 a 20 mila. Sì.In alcune parti delle molecole proteiche (insulina, emoglobina, RNasi) violato configurazione alfa-elica della catena peptidica, e formata struttura a spirale di un altro tipo.
struttura terziaria della proteina.Porzioni a spirale della catena polipeptidica della molecola proteica sono in diversi rapporti, che determinano terziaria (tridimensionale) struttura, formano un volume e la forma della molecola proteica.Si ritiene che la struttura terziaria della automatico e verifica a causa della interazione dei radicali di amminoacidi con le molecole di solvente.Dove i radicali idrofobi sono "disegnati" in molecole proteiche per formare loro zone asciutte e gruppi idrofili sono orientate verso il solvente, che provoca la formazione di conferme energeticamente favorevole molecola.Questo processo è accompagnata dalla formazione di legami intramolecolari.La struttura terziaria della molecola proteica trascritto a RNA-asi, emoglobina, lisozima uovo.
struttura quaternaria di proteine.Questo tipo di struttura di molecole proteiche è il risultato dell'associazione di più subunità integrati in una singola molecola.Ogni subunità ha una struttura primaria, secondaria, e terziaria.
