Qual è la funzione della proteina enzimatica?

lavoro del nostro corpo - un processo estremamente complicato, che ha coinvolto milioni di cellule, migliaia di sostanze diverse.Ma vi è un settore che è interamente dipendente dalle proteine ​​specifiche, senza i quali la vita di un essere umano o animale sarebbe del tutto impossibile.Come probabilmente avete indovinato, stiamo parlando di enzimi.

Oggi si prenderà in considerazione la funzione enzimatica delle proteine.Si tratta di una grande area di biochimica.

poiché questi materiali sono proteine ​​preferibilmente, possono a loro volta essere loro considerati.Si deve sapere che per furono scoperti i primi enzimi tempo negli anni '30 del 19 ° secolo, solo gli scienziati hanno preso più di un secolo, al fine di giungere ad una definizione più o meno uniforme per loro.Quindi quale funzione viene eseguita da proteine ​​sono enzimi?Su questo, così come la loro struttura e le reazioni di esempi si impara da questo articolo.

deve capire che non ogni proteina può essere un enzima, anche in teoria.Solo proteine ​​forma globulare possono mostrare attività catalitica rispetto ad altri composti organici.Come tutti questa classe di composti naturali, enzimi sono composti di residui amminoacidici.Ricordate che la funzione enzimatica delle proteine ​​(esempi di che saranno in carta) può essere effettuata solo da coloro la cui molare massa non inferiore a 5000.

Cosa enzima definizione moderna

Enzimi - sono catalizzatori di origine biologica.Essi hanno la capacità di accelerare la reazione da uno stretto contatto tra i due reagenti (substrati).Si può dire che la funzione enzimatica delle proteine ​​- un processo alcuni catalisi di reazioni biochimiche che sono specifici di un organismo vivente.Solo una piccola parte di essi può essere riprodotto in laboratorio.

da notare che negli ultimi anni in questo settore c'è stata una certa svolta.Gli scienziati arriva gradualmente vicino alla creazione di enzimi artificiali che possono essere utilizzati non solo per l'economia, ma anche la medicina.Gli enzimi sono in fase di sviluppo che possono effettivamente distruggere anche piccole aree di partenza cancro.

Quali parti del enzima direttamente coinvolti nella reazione?

noti che a contatto con il substrato non è incluso l'intero corpo di un enzima, ma solo una piccola parte, che è il centro attivo.Questa è la loro caratteristica principale, la complementarità.Questo concetto presuppone che il substrato enzimatico è ideale di forma e le sue proprietà fisico-chimiche.Si può dire che la funzione di enzimi in questo caso è il seguente:

• loro acqua scende dalla superficie del guscio.
• C'è una certa deformazione (polarizzazione, per esempio).
• dopo di che sono disposti in modo speciale nello spazio, mentre si avvicina a vicenda.

Questi fattori determinano un'accelerazione della reazione.Ed ora facciamo un confronto tra gli enzimi e catalizzatori inorganici.Confronto

Come potete vedere, la funzione enzimatica delle proteine ​​comporta specificità.Da me stesso Vorrei anche aggiungere che molte di queste proteine ​​sono anche determinate specie.In poche parole, l'enzima umano è poco adatto per la cavia.

Informazioni importanti sulla struttura di enzimi

La struttura di questi composti è isolato solo tre livelli.La struttura primaria può essere identificato dai residui aminoacidici che fanno parte degli enzimi.Poiché la funzione enzimatica delle proteine, esempi di cui abbiamo più volte citato in questo articolo possono essere esercitati solo alcune categorie di composti, per identificarli proprio su questa base è abbastanza vero.

quanto riguarda il livello secondario, che ad essa è determinata mediante altri tipi di relazioni che possono insorgere tra i residui amminoacidici.Questo idrogeno comunicazione, elettrostatica, idrofobiche e di van der Waals.Come risultato della tensione che causano queste connessioni in diverse parti del enzima prodotto α-elica, il loop e filamenti beta.

struttura terziaria è una conseguenza del fatto che un relativamente grandi porzioni della catena polipeptidica è semplicemente compresse.I fili risultanti sono chiamati domini.Infine, la formazione finale di questa struttura avviene solo dopo stabilito tra diversi domini sostenuta interazione.Va ricordato che la formazione dei domini avviene in modo completamente indipendente l'uno dall'altro.Alcune caratteristiche

domini

Tipicamente, la catena polipeptidica da cui sono formate, costituito da circa 150 residui amminoacidici.Quando domini interagiscono tra loro, costituito un globulo.Poiché la funzione viene eseguita dai centri attivi enzimatici basati su di essi, dovrebbero essere consapevoli dell'importanza di questo processo.

dominio stesso è caratterizzato dal fatto che tra residui amminoacidici nella sua struttura ci sono numerose interazioni.Il loro numero è molto maggiore di quella per la reazione tra i domini stessi.Così, la cavità tra la relativamente "vulnerabile" per l'azione di vari solventi organici.Il volume dell'ordine di 20-30 Angstrom cubi, che si adatta alcune delle molecole d'acqua.Diversi domini possono avere una struttura tridimensionale del tutto particolare, che è associato con la prestazione di funzioni completamente diverse.

centri attivi

Di regola, i siti attivi si trovano rigorosamente tra i domini.Di conseguenza, ciascuno dei quali svolge un ruolo molto importante nel corso della reazione.Come risultato di questa disposizione di domini trovato notevole flessibilità, mobilità nella zona dell'enzima.Questo è estremamente importante, in quanto la funzione enzimatica viene eseguita solo quei composti che possono opportunamente cambiare la sua posizione spaziale.Collegamento

tra la lunghezza del polipeptide nel corpo dell'enzima, e complessità funzioni che eseguite, vi è un legame diretto.La crescente complessità del ruolo è ottenuta sia attraverso la formazione del centro attivo della reazione tra il dominio catalitico e dovuto alla formazione di domini completamente nuovi.

Alcune proteine ​​enzimatiche (esempi - lisozima e glicogeno fosforilasi) può variare notevolmente di dimensioni (129 e 842 residui amminoacidici, rispettivamente), anche se la reazione di scissione catalizzare degli stessi tipi di legami chimici.La differenza è che gli enzimi più massicce e grandi sono in grado di controllare meglio la sua posizione nello spazio, che garantisce una maggiore stabilità e velocità di risposta.Classificazione principale

di enzimi

Attualmente, comune e diffusa in tutto il mondo è una classificazione standard.Secondo lei, si distingue sei classi principali, con le relative sottoclassi.Noi consideriamo solo la base.Eccoli: 1.

Ossidoriduttasi.La funzione di enzimi in questo caso - stimolazione delle reazioni redox.

2. Transferasi.Può effettuare trasferimenti tra i substrati dei seguenti gruppi: residui

• -carbonio.
• Resti di aldeidi e chetoni.
• acile e glicosil componenti.
• alchil (come eccezione, non può tollerare CH3) residui.Basi azotate
• .
• gruppi contenenti fosforo.

3. idrolasi.In questo caso, la funzione enzimatica delle proteine ​​è la scissione dei seguenti tipi di composti:

• estere.Glicosidi
• .
esteri
• e tioesteri.
• Relazioni PEPTIDE tipo.Obbligazioni
• di NC (ad eccezione dello stesso peptide).

4. Liasi.Essi hanno la capacità di gruppo disimpegna con conseguente formazione di un doppio legame.Inoltre, ci può eseguire il processo inverso: unirsi a gruppi selezionati di doppi legami.

5. Isomerasi.In questo caso, la funzione enzimatica delle proteine ​​è complicata reazioni di catalisi isomeriche.Questo gruppo comprende i seguenti enzimi:

• racemasi, epimerasi.
• Tsistransizomerazy.
• ossidoreduttasi intramolecolari.
• transferasi intramolecolari.
• liasi intramolecolare.

6. ligasi (altrimenti noto come sintetasi).Essi sono utilizzati per la scissione di ATP mentre formando delle connessioni.

facile vedere che la funzione enzimatica delle proteine ​​è incredibilmente importante, come sono in un certo grado di controllo su quasi tutte le reazioni che avvengono ogni secondo nel vostro corpo.

Cosa resta dell'enzima dopo l'interazione con il substrato?

spesso proteina globulare è un'origine enzima, il centro attivo che è rappresentato dai residui di amminoacidi.In tutti gli altri casi, il centro comprende fortemente associato con lui gruppo prostetico o coenzima (ATP, per esempio), la connessione è molto più debole.Un catalizzatore chiamato holoenzyme, e il suo residuo, dopo la rimozione del apoenzyme ATP formata.

Così, su questa base, gli enzimi sono suddivise nei seguenti gruppi:

• Semplice idrolasi, liasi, isomerasi e, che in genere non contengono la base di coenzima.
• enzima proteina (esempi - alcune transaminasi) comprendendo un gruppo prostetico (acido lipoico, per esempio).Questo gruppo include molte delle perossidasi.
• Enizmy, che ha richiesto la rigenerazione del coenzima.Essi comprendono una chinasi, nonché la maggior parte delle ossidoriduttasi.
• Altri catalizzatori, la cui composizione non è ancora del tutto chiaro.

Tutte le sostanze, che fanno parte del primo gruppo, sono ampiamente usati nell'industria alimentare.Tutti gli altri catalizzatori richiedono condizioni molto particolari per la sua attivazione, e quindi funzionano solo nel corpo o in alcuni test di laboratorio.Così, funzioni enzimatiche - è una reazione specifica, che consiste nella stimolazione (catalisi) reazioni in alcuni tipi di condizioni ben definite di un essere umano o un animale.

Che cosa succede nel sito attivo, o perché gli enzimi lavorano in modo così efficace?

Abbiamo ripetutamente detto che la chiave per la comprensione di catalisi enzimatica è la creazione del centro attivo.Sta andando sul legame del substrato, che in queste circostanze è molto più attivo reagire specifico.Al fine di capire la complessità delle reazioni che vi sono svolte, dare un semplice esempio: la fermentazione del glucosio si verifichi, è necessario enzimi subito 12!Altrettanto difficile interazione è resa possibile solo a causa del fatto che una proteina che svolge la funzione dell'enzima, ha il più alto grado di specificità.

specie enzimi specificità

è assoluto.In questo caso, la specificità è mostrata solo tipo rigorosamente definita enzima.Così, ureasi reagisce solo con urea.Lattosio del latte nella reazione, non entra in nessun caso.Questo è ciò che funzionano le proteine ​​svolgono enzimi nel corpo.

Inoltre, il gruppo non è raro specificità assoluta. Come suggerisce il nome, in questo caso vi è "sensibilità" strettamente ad una classe di composti organici (esteri, inclusi alcoli complessi o aldeidi).Così, pepsina, che è uno degli enzimi chiave dello stomaco, presenta solo specificità per idrolisi del legame peptidico.Alkogoldegidraza interagisce esclusivamente con alcool e non laktikodegidraza dividere nulla, ma gli acidi alfa-idrossiacidi.

Succede anche che la funzione caratteristica enzimatica di un particolare gruppo di composti, ma in certe condizioni, gli enzimi può agire molto diverso dal suo principale "target" di una sostanza.In questo caso, il catalizzatore "tende" ad una certa classe di sostanze, ma in certe condizioni può fendere e altri composti (non necessariamente equivalente).Tuttavia, in questo caso, la reazione procede molto più lentamente.

tripsina capacità ampiamente noto per agire sui legami peptidici, ma molto pochi sanno che questa proteina che svolge la funzione enzimatica nel tratto gastrointestinale, può essere fatto reagire con una varietà di composti di esteri.

Infine, la specificità è di tipo ottico.Questi enzimi possono interagire con una vasta gamma di sostanze elencano completamente, ma solo a condizione che abbiano una proprietà ottiche ben definite.Pertanto, la funzione enzimatica delle proteine ​​in questo caso è molto simile al principio di azione di un enzima, i catalizzatori inorganici.Fattori

ciò che determina l'efficienza della catalisi?

Oggi, si ritiene che i fattori che determinano un altissimo grado di efficienza degli enzimi sono: concentrazione di effetti

• .
• Effetto di orientamento spaziale.
• versatilità del sito attivo della reazione.

In generale, l'essenza dell'effetto concentrazione non è diversa da quella nella reazione della catalisi inorganica.In questo caso, il centro attivo creato una tale concentrazione di substrato, che è molto più elevata rispetto allo stesso valore per tutti gli altri volumi.Nel centro della reazione selettivamente filtrate sostanza molecole reagire insieme.Non è difficile immaginare che questo effetto porta ad una maggiore velocità di reazione chimica di diversi ordini di grandezza.

Quando un processo chimica standard avviene, è estremamente importante, che parte delle molecole interagenti si scontrano con l'altro.In parole semplici, le molecole della sostanza nel momento dell'urto devono essere rigorosamente orientati l'uno rispetto all'altro.A causa del fatto che il sito attivo dell'enzima tale inversione viene eseguita forzatamente, al che tutti i componenti coinvolti sono disposti in una certa linea, la reazione di catalisi è accelerata da circa tre ordini di grandezza.

Sotto la multifunzionalità in questo caso si riferisce alla proprietà di tutti i componenti del sito attivo allo stesso tempo (o fortemente d'accordo) agire sulla molecola "in lavorazione" sostanza.Qui (la molecola) non è correttamente solo fisso nello spazio (cfr. Sopra), ma cambia anche notevolmente le sue caratteristiche.Tutto questo insieme provoca il fatto che l'enzima diventa molto più facile agire sul substrato come necessario.