raumeningumo (struktūra) iš peptidų grandinei užsakyta ir unikalus kiekvienam baltymų.Esant ypatingoms aplinkybėms, ten yra daug nuorodų, kurios stabilizavo erdvinę struktūrą molekulės junginių plyšimas.Kaip rezultatas, skirtumas yra visiškai visa molekulė (arba pakankamai didelė jų dalis) įgauna atsitiktinių ritės formą.Šis procesas vadinamas "denatūruoti".Šis pokytis gali sukelti šilumą iš šešiasdešimt aštuoniasdešimt laipsnių.Taigi, kiekviena molekulė, susidaręs atotrūkis gali skirtis raumeningumo nuo kitų.
baltymų denatūracijos atsiranda pagal bet agentų, galinčių sunaikinti ne kovalentinių jungčių įtaka.Gali kilti, šis procesas šarminėje arba rūgštinėmis sąlygomis, į fazės skyriuje paviršiaus, pagal tam tikrų organinių junginių (fenoliai, alkoholių ir kiti) įtakos.Denatūracijos baltymo gali atsirasti pagal guanidino chloridu arba karbamido įtakos.Šie agentai sudaro silpnas ryšius (hidrofobinės, joninės, vandenilis) su karboniliniais arba amino grupių, peptidų stuburo su grupių aminorūgščių liekanų skaičių, pakeičiant esamus baltymų savas vandenilinius ryšius per molekulėje.Kaip rezultatas, pakeitimas įvyksta antrinių ir tretinių struktūrą.
Atsparumas denatūravimo medžiagas daugiausia priklauso nuo baltymo molekulė junginiai disulfidinius obligacijas buvimą.Tripsinas inhibitorius turi tris jungtis S - S. Jei atkūrimas baltymų denatūracijos įvyksta be kitų poveikių.Jei vėliau pateikiamas kombinuotųjų sąlygomis, kur oksidacija yra vykdoma cisteino SH grupėmis ir disulfido obligacijų formavimas, pradinis raumeningumo atstatytas.Naudoti net vieną disulfido jungtį buvimas žymiai padidina erdvinę struktūrą stabilumą.
Denatūravimas baltymų, paprastai lydi tirpumas sumažėja.Kartu su šia dažnai suformuoja nuosėdas.Čia jis yra forma "koaguliacija baltymų."Tuo didelės koncentracijos Tirpale junginių, laipsniško perėjimo prie euro "patiria visą sprendimą, nes, pavyzdžiui, tai atsitinka, kai verdant kiaušinius.Denatūravimo baltymą praranda savo biologinį aktyvumą.Šiuo principu, karbolio rūgšties (fenolio vandeninio tirpalo) kaip antiseptikas agentas.
nestabilumas erdvinės struktūros, didelė tikimybė, nesėkmės prie įvairių agentų įtakos akivaizdžiai stabdo tyrimą izoliaciją ir baltymų.Jis taip pat sukūrė tam tikras problemas, kai naudojant medicinoje ir pramonėje junginių.Jei
baltymų denatūracijos atliko poveikio aukštai temperatūrai, lėtai aušinimo tam tikromis sąlygomis šis procesas renativatsii - restauravimo gimtąja (originalas) pavidalo.Tai rodo, kad peptido grandinė klojimo yra pagal pirminės struktūros.
formavimas gimtoji raumeningumo (originalas vieta) yra spontaniškas procesas.Kitaip tariant, šis išdėstymas atitinka minimalaus dydžio laisvos energijos, esančios molekulės.Gautas įmanoma daryti išvadą, kad erdvinė struktūra junginio užkoduota iš aminorūgščių sekos peptido grandinę.Tai savo ruožtu reiškia, kad visi polipeptidų susiję pakaitomis amino rūgščių (pvz, mioglobinovye peptidas grandinės) gaus identišką pavidalo.
baltymai gali turėti reikšmingų skirtumų pirminės struktūros, net jei mažai arba visiškai identiški pavidalo.
