struktūra proteīna var pārstāvēt vienu no četrām iespējām.Katram variantam ir savas īpatnības.Tātad, ir ceturtējais, trīskāršu, sekundāro un primāro struktūru proteīna.
pēdējais sarakstā līmenī ir lineārs polipeptīds ķēde aminoskābēm.Aminoskābes savienoti kopā ar peptīdu saitēm.Primārais struktūra proteīna ir vienkāršākais līmenis organizāciju molekulas.Ar kovalento peptīdu saitēm starp alfa-aminogrupu vienas aminoskābes, un alfa-karboksilgrupu citas molekulas nodrošina augstu stabilitāti.
In veidošanās peptīdu obligāciju šūnās aktivizēts pirmo karboksilgrupu.Pēc tam, kad ir savienojums ar aminogrupu.Aptuveni tāds pats tiek veikta laboratorijas polipeptīda sintēzi.
peptīdu saite, ir vairākkārtējs vienība polipeptīda ķēdes ir vairākas funkcijas.Reibumā šīm funkcijām, ne tikai veido primāro struktūru proteīna.Tie skar gan augstāku organizatorisko līmeni polipeptīda ķēdes.Starp galvenajām iezīmēm izolētiem coplanarity (spēju visiem atomiem, kas ir iekļautas peptīdu grupas atrodas vienā plaknē) saistībā ar aizvietotājiem, trans-N-C saiknes, īpašums pastāv 2 rezonanses formās.Peptīdu saite ar funkcijas ietver spēju veidot ūdeņraža saites.Kur katrs peptīdu no grupas, kas var būt veidoti no diviem ūdeņraža saites ar citām grupām (ieskaitot peptīda).Tomēr ir arī izņēmumi.Tie ietver peptīdu grupas ar aminoskābju grupām hidroksiprolīnu vai prolīnu.Tās var veidot tikai vienu ūdeņraža saites.Tas ietekmē veidošanos proteīna sekundāro struktūru.Tādējādi daļa, kurā ir hidroksiprolīna vai prolīna, ka peptīds ķēde ir viegli izliekts sakarā ar to, ka ir otrs ūdeņraža saites, kas to saglabātu (kā parasti).
nosaukums peptīdi veidojas no nosaukumiem aminoskābju, kas padara tos.Dipepdde dot divu amino Tripeptīds - trīs tetrapeptide - četri, un tā tālāk.Katrs polipeptīda ķēde (vai peptīds) jebkura garuma ir klāt N-gala aminoskābi, kas satur brīvu aminogrupu un C-gala aminoskābi,null, kurā ir brīva karboksilgrupa.
īpašības olbaltumvielu.
Pētot šos savienojumus, zinātnieki interesenti vairākos jautājumos.Izmeklētāji īpaši ir centušies noskaidrot izmēri, forma un noteikt molekulmasa proteīnus.Jāatzīmē, ka tas bija diezgan izaicinājums.Problēma ir, ka, nosakot, vai relatīvo molekulmasu un palielināt viršanas šķīdumu olbaltumvielu (kā tas notiek citās vielas), nav iespējams, jo saturošie šķīdumi nevar vāra.Definīcija rādītāja saskaņā ar nolaišanu sasalšanas punkta sniedzot neprecīzus rezultātus.Turklāt, olbaltumvielas tīrā veidā nekad notikt.Tomēr, izmantojot metodes, attīstīta tika konstatēts, ka molekulārais svars svārstās no 14 līdz 45 tūkstošiem vai vairāk.
Viena no svarīgākajām iezīmēm savienojumiem ir frakcionētu sālīšana.Šis process ir izvēle olbaltumvielas no šķīduma, tam pievienots sāls šķīdumu dažādām koncentrācijām.
Cita svarīga īpašība ir denaturēšana.Šis process notiek izgulsnējas proteīniem ar smagajiem metāliem.Denaturēšana ir zaudējums dabas īpašības.Šis process ietver pārveidošanu dažādu molekulu intervālu pārkāpj polipeptīdu ķēdes.Citiem vārdiem sakot, galvenais struktūra olbaltumvielu denaturāciju nemainās.
