kodols olbaltumvielas un proteids polipeptīda ķēdes proteīna molekulas struktūra un var sastāvēt no viena, diviem vai vairākiem ķēdēm.Tomēr, fizikālās, bioloģiskās un ķīmiskās īpašības biopolimēru izraisa ne tikai vispārēju ķīmisko struktūru, kas var būt "bezjēdzīga", bet arī citas organizācijas līmeņos proteīna molekulas.
primārā struktūra proteīna nosaka kvalitatīvo un kvantitatīvo aminoskābju sastāvu.Peptīds saites ir pamats primārās struktūras.Pirmo reizi šī hipotēze ierosināts 1888 Danilevskiy un vēlāk viņa aizdomas apstiprinājās ar peptīdu sintēze, kas tiek veikta ar E. Fišers.No proteīna molekulas struktūra tika pētīta detalizēti Danilevskiy un E. Fišers.Saskaņā ar šo teoriju, olbaltumvielu molekulas sastāv no liela skaita aminoskābju atliekām, kas savienotas ar peptīdu saitēm.Proteīns molekula var būt viens vai vairāki polipeptīda ķēdes.
pētījumā primārās struktūras proteīnu, izmantojot ķīmiskas vielas un proteolītiskie enzīmi.Piemēram, izmantojot Edman degradācija ir ļoti ērti identificēt termināla aminoskābēm.
proteīns sekundārā struktūra liecina telpisko konfigurāciju proteīna molekulas.Par šādu veidu sekundārās struktūras alfa-spirāles, beta-spirālveida, kolagēna spirāles.Zinātnieki ir atklājuši, ka struktūra peptīdu visbiežāk alfa spirāles.
proteīns sekundāro struktūru stabilizē ūdeņraža saites.Pēdējie rodas starp ūdeņraža atomiem ir sajaukta ar electronegative slāpekļa atoms vienu peptīdu saiti, un karbonil skābekļa atoma ceturtās viena no tā aminoskābēm, un tie ir vērsti pa spirāli.Enerģijas aprēķini rāda, ka polimerizācija no šīm aminoskābēm ir efektīvāka tiesības alfa-spirāle, kas ir klātesošs native proteīna.
proteīns sekundāro struktūru: Beta-lapas struktūra
polipeptīdu ķēdes beta-kroku pilnībā pagarināts.Beta-lapas veidojas reakcijā ar divu peptīdu saitēm.Šī struktūra ir tipiska šķiedru olbaltumvielām (keratīna, fibroin uc).Jo īpaši, beta-keratīnu raksturo paralēli izkārtojums polipeptīdu ķēdes, kas ir tālāk stabilizēta ar interchain disulfīdu obligācijām.Zīda fibroin piegulošie antiparallel polipeptīdu ķēdes.
sekundāro struktūru olbaltumvielas: kolagēns helix
izglītība sastāv no trīs ķēdēm spiralized tropocollagen, kas ir forma stieņa.Spirālveida vērpjot ķēdes un forma superhelix.Spirāle stabilizē ūdeņraža saites starp ūdeņraža notiek peptīds amino no aminoskābju atlikumiem no vienas ķēdes grupām un skābekļa ar karbonilgrupu un aminoskābes atlikuma citas ķēdes.Prezentēts kolagēna struktūra nodrošina augstu izturību un elastību.
terciārā struktūra no olbaltumvielu
Most proteīnu native stāvoklī ir ļoti kompakta struktūra, ko nosaka ar formu, izmēru un polaritāti aminoskābju atlikumiem, un aminoskābju secības.
būtiska ietekme uz veidošanos dzimtā uzbūves no proteīna vai tā terciārā struktūra, kam hidrofobo un jonu mijiedarbību, ūdeņraža saites, un citi. Reibumā šo spēku tiek panākta termodinamiski izdevīgu uzbūves proteīna molekulas un tās stabilizācijai.
kvartārā struktūra
Šo struktūru molekulas veids ir rezultāts apvienības vairāku apakšvienībām vienā kompleksā molekulas.Katras apakšvienībā struktūra ietver primāro, sekundāro un terciāro struktūru.
