Kas ir funkcija fermentu olbaltumvielu?

darbs mūsu organismā - ļoti sarežģīts process, kurā iesaistīti miljoniem šūnu, tūkstošiem dažādu vielu.Bet ir viena no jomām, kas ir pilnībā atkarīga no konkrētiem olbaltumvielas, bez kuras dzīve cilvēka vai dzīvnieka būtu pilnīgi neiespējami.Kā jūs droši vien uzminējāt, mēs runājam par fermentiem.

Šodien mēs uzskatām fermentatīvo funkciju olbaltumvielām.Tas ir galvenais joma bioķīmijā.

Tā kā šie materiāli ir vēlams olbaltumvielas, viņi paši var uzskatīt tos.Jums jāzina, ka pirmo reizi fermenti tika atklāti 30.gados 19.gs., tikai zinātnieki veica vairāk nekā gadsimtu, lai nonāktu pie vairāk vai mazāk vienota definīcija par viņiem.Tātad, kas funkciju veic olbaltumvielas ir fermenti?Par šo, kā arī to struktūru un reakcijas no piemēriem jūs mācīties no šī raksta.

ir jāsaprot, ka ne katrs proteīns var būt ferments, pat teorētiski.Tikai apaļas formas olbaltumvielas var eksponēt katalītisko aktivitāti attiecībā pret citiem organiskajiem savienojumiem.Tā kā visas šīs grupas dabas savienojumiem, fermentus sastāv no aminoskābju atlikumiem.Atcerieties, ka fermentatīvā funkcija olbaltumvielām (piemēri, kas būs papīra) var veikt tikai tie, kuru molārā masa nav mazāka par 5000.

Kas ferments mūsdienu izšķirtspējas

Fermenti - ir katalizatori bioloģiskas izcelsmes.Viņiem ir iespēja paātrināt reakciju ciešā kontaktā starp diviem no reaģenti (substrāti).Mēs varam teikt, ka fermentatīvā funkcija proteīnu - process daži katalīze bioķīmisko reakciju, kas ir raksturīgi dzīvs organisms.Tikai neliela daļa no tām var reproducēt laboratorijā.

Jāatzīmē, ka pēdējos gados šajā jomā ir panākts zināms sasniegums.Zinātnieki pamazām tuvojas radīt mākslīgus fermentus, ko var izmantot ne tikai ekonomikā, bet arī medicīnā.Fermenti tiek izstrādātas, kas var efektīvi iznīcināt pat maziem jomās, sākot ar vēzi.

kuras daļas no fermenta tieši iesaistīta reakcija?

Ņemiet vērā, ka saskarē ar substrātu nav iekļauta visu ķermeni no fermenta, bet tikai nelielu daļu, kas ir aktīvā centra.Tas ir viņu galvenā iezīme, papildināmību.Šī koncepcija paredz, ka šis ferments substrāts ir ideāls formas un tās fizikāli ķīmiskās īpašības.Var teikt, ka funkcija fermentu šajā gadījumā, ir šādi:

• to ūdens nāk uz leju no čaumalas virsmas.
• Pastāv zināma deformācija (polarizācija, piemēram).
• pēc kura tie ir izvietoti īpašā veidā telpā, kamēr tuvojas viena otrai.

Šie faktori noved pie paātrināšanos reakcijas.Un tagad pieņemsim veikt salīdzinājumu starp enzīmu un neorganiskos katalizatorus.

Kā jūs varat redzēt, fermentatīvā funkcija proteīnu saistīta specifiku.No sevis es arī piebilst, ka daudzi no šiem proteīniem ir arī īpašas sugas.Vienkārši runājot, cilvēka ferments ir tikpat piemērota jūrascūciņu.

Svarīga informācija par struktūru fermentu

Šo savienojumu struktūra tiek izolēti tikai trīs līmeņus.Primārā struktūra var identificēt ar aminoskâbju atlikumu, kas ir daļa no fermentu.Kopš fermentatīvā funkciju olbaltumvielu, kuru piemēri mums ir vairākkārt minēti šajā pantā, var īstenot tikai atsevišķu kategoriju savienojumu, lai identificētu tos tieši uz šī pamata ir diezgan reāla.

Attiecībā uz vidusskolas līmenī, kas pieder pie tā tiek noteikta, izmantojot papildu veidus attiecībām, kas var rasties starp aminoskābju atlikumiem.Šis paziņojums ūdeņradis, elektrostatisko, hidrofobās, un van der Vālsa mijiedarbība.Kā rezultātā spriedzes, kas izraisa šos savienojumus dažādās fermentu ražo a-spirāles, cilpu un beta-dzīslas.

terciārā struktūra ir rezultāts tam, ka samērā lielu porcijas polipeptīda ķēdes ir vienkārši sabruka.Iegūtie virzieni sauc par domēnu.Visbeidzot, pēdējais veidošanās šajā struktūrā notiek tikai pēc tam, kad konstatēts, starp dažādām jomām ilgstošs mijiedarbību.Jāatceras, ka veidošanās jomās notiek pilnīgi neatkarīgi viens no otra.Dažas pazīmes

domēni

Parasti polipeptīds ķēde, no kuriem tie veidoti, sastāv no aptuveni 150 aminoskābju atlikumiem.Kad domēni mijiedarbojas ar otru, veidojas globula.Tā funkciju veic fermentu aktīvajiem centriem, pamatojoties uz tiem, ir jāapzinās, cik svarīga ir šī procesa.

domēns sevi raksturo ar to, ka starp aminoskābju atlikumiem savā struktūrā pastāv daudzas mijiedarbība.To skaits ir lielāks nekā tas, lai reakcija starp pašām domēnu.Tādējādi, dobums starp relatīvi "jutīgas" par iedarbojoties ar dažādu organisko šķīdinātāju.No 20-30 kubikmetru Angstroms rīkojumu, kas der daži no ūdens molekulas tilpumu.Dažādās jomās, visticamāk, ir pilnīgi unikāls trīsdimensiju struktūru, kas ir saistīts ar sniegumu pilnīgi dažādas funkcijas.

aktīvie centri

Kā likums, aktīvās vietas atrodas stingri starp domēniem.Attiecīgi, no kuriem katrs spēlē ļoti nozīmīgu lomu gaitā reakcijas.Kā rezultātā šīs vienošanās domēnu konstatēja ievērojamu elastīgumu, mobilitāti jomā enzīma.Tas ir ārkārtīgi svarīgi, jo fermentatīvā funkciju veic tikai tos savienojumus, kas var pienācīgi mainīt savu telpisko stāvokli.

savienojums starp garumu polipeptīda organismā enzīma, un ar to, kā komplekss funkcijas viņi veic, ir tieša saite.Pieaugošā sarežģītība lomu tiek panākta, veidojot aktīvajā centrā reakciju starp katalītiskā domēna un sakarā ar veidošanos pilnīgi jaunas domēnu.

Daži enzīmu olbaltumvielas (piemēri - lizocīms un glikogēna fosforilāze) var ievērojami atšķirties pēc lieluma (129 un 842 aminoskābju atlikumiem, attiecīgi), gan paātrinātu šķelšanos reakciju tāda paša veida ķīmisko obligācijas.Atšķirība ir tā, ka vairāk masveida un lielie fermenti spēj labāk kontrolēt savu stāvokli telpā, kas nodrošina lielāku stabilitāti un ātrumu atbildes.

galvenais klasifikācija fermentu

Pašlaik bieži un plaši izplatīta visā pasaulē, ir standarta klasifikācija.Saskaņā ar viņas, tas ir sešas lielas klases, ar attiecīgajām apakšklases.Mēs uzskatām, ka tikai pamata.Šeit tās ir:

1. Oxidoreductases.Fermentu funkcija, šajā gadījumā - stimulēšana oksidēšanās-reducēšanās reakciju.

2. transferāzes.Var veikt pārskaitījumus starp substrātiem šādās grupās:

• -oglekļa atliekas.
• Joprojām aldehīdu un ketonu.
• acyl un glikozilatvasinājumos sastāvdaļas.
• Alkil (kā izņēmums, nevar pieļaut CH3) atliekas.
• slāpekļa bāzes.
• grupas, kas satur fosforu.

3. hidrolāzes.Šajā gadījumā, fermentatīvā funkcija no olbaltumvielu ir šķelšana šāda veida savienojumu:

• esteris.
• glikozīdi.
• esteri un thioesters.
• attiecību peptīdu veidu.
• obligācijas CN (izņemot tās pašas peptīdu).

4. Lyases.Viņiem ir iespēja grupai atvienojas ar sekojošu veidošanos dubultsaites.Turklāt var veikt apgriezto procesu: savieno izvēlētās grupas dubultsaites.

5. Isomerases.Šajā gadījumā, fermentatīvā funkcija no proteīniem ir sarežģīta izomēru katalīze reakcijas.Šajā grupā ietilpst šādas fermentus:

• racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• iekšmolekulāras oxidoreductases.
• iekšmolekulāras transferāzes.
• intramolekulāru lyase.

6. Ligases (zināms arī kā sintetāzes).Tos izmanto sašķelšanai ATP vienlaikus veidojot dažus savienojumus.

viegli redzēt, ka fermentatīvā funkcija proteīniem ir ārkārtīgi svarīga, jo tie ir zināmā mērā kontroli pār gandrīz visu reakciju, kas notiek katru otro jūsu organismā.

Kas paliek enzīma pēc mijiedarbību ar substrātu?

bieži apaļas proteīns ir fermentu izcelsmi, aktīvais centrs, kas pārstāv tās aminoskābju atlikumiem.Visos citos gadījumos centrs ietver cieši saistīts ar viņu protezēšanas grupas vai koenzīma (ATP, piemēram), savienojums ir daudz vājāka.Katalizators sauc par holoenzyme, un tās atlikums, pēc izņemšanas no veidojas ATP apoenzyme.

Tādējādi, pamatojoties uz šo fermentus iedala šādās grupās:

• Simple hidrolāzi, lyase un izomerāzes, kas parasti nesatur koenzīmu bāzi.
• ferments proteīns (piemēri - daži transamināžu), kas satur protezēšanas grupu (liposkābe, piemēram).Šajā grupā ietilpst daudzi peroksidāzi.
• Enizmy, kas prasīja atjaunošanos koenzīms.Tie ietver kināzes, kā arī lielākā daļa no oxidoreductases.
• Citas katalizatori, kuras sastāvs vēl nav pilnībā izprasta.

Visas vielas, kas ir daļa no pirmās grupas, tiek plaši izmanto pārtikas rūpniecībā.Visi citi katalizatori prasa ļoti īpašus nosacījumus tās aktivizēšanas, un tāpēc strādā tikai ķermenī vai dažos laboratorijas testus.Tādējādi, fermentu funkcijas - tā ir ļoti specifiska reakcija, kas sastāv veicināšanā (katalīzes) reakcijas noteiktu veidu labi definētiem nosacījumiem cilvēka vai dzīvnieka.

Kas notiek aktīvā vietā, vai kāpēc fermenti strādāt tik efektīvi?

Mēs esam vairākkārt teica, ka galvenais, lai izprastu fermentu katalīzes ir izveidot aktīvajā centrā.Tas notiek uz saistošo substrāta, kas šajos apstākļos ir daudz aktīvāki reaģēt specifiku.Lai jūs saprastu sarežģītību veikto tur reakcijas, sniegt vienkāršu piemēru: glikozes fermentācija notiek, jums ir nekavējoties enzīmu 12!Tikpat grūti mijiedarbība ir iespējama tikai tāpēc, ka proteīns, kas veic funkcijas fermenta, ir visprecīzākā specifiku.

sugai specifisko fermenti

Tā ir absolūta.Šajā gadījumā, specifiskums tiek parādīts tikai vienu stingri noteikta tipa enzīmu.Tādējādi, ureāzes reaģē tikai ar urīnvielu.Laktoze piens reakcijā, tas nestājas nekādos apstākļos.Tas ir tas, ko darboties olbaltumvielas veikt enzīmus organismā.

Turklāt grupa nav nekas neparasts absolūts specifiku. Kā norāda nosaukums, kas šajā gadījumā ir "jutība" stingri klasei organisko savienojumu (esteru, tajā skaitā sarežģītu spirtu vai aldehīdu).Tādējādi, pepsīns, kas ir viens no galvenajiem fermentu kuņģa, tikai piemīt specifiski pret hidrolīzi peptīdu saites.Alkogoldegidraza mijiedarbojas tikai ar spirtu un laktikodegidraza nešķeltas kaut ko, bet alfa-hidroksi skābes.

Tā gadās arī, ka fermentatīvā funkcija raksturīga konkrētai savienojumu grupai, bet ar dažiem nosacījumiem, enzīmi var rīkoties diezgan atšķirīga no tās galvenā "mērķa" vielas.Šajā gadījumā, katalizators "ir tendence", lai noteiktu vielu grupas, bet ar zināmiem nosacījumiem tas var pielipt un cits savienojums (ne obligāti ekvivalents).Tomēr, šajā gadījumā, reakcija turpinās daudz lēnāk.

Tripsīns plaši zināmu spēju rīkoties peptīdu saitēm, bet ļoti maz cilvēku zina, ka šis proteīns, kas veic fermentatīvo funkciju kuņģa-zarnu traktā, var reaģēja ar dažādiem esteris savienojumiem.

Visbeidzot, specifika ir optisks.Šie fermenti var mijiedarboties ar dažādiem vielu sarakstu pilnībā, bet tikai ar nosacījumu, ka tie ir labi definētas optiskās īpašības.Tādējādi, fermentatīvā funkcija no proteīniem, šajā gadījumā, ir ļoti līdzīga tai, iedarbojoties ar fermentu, tā neorganisko katalizatorus principu.

Kādi faktori nosaka efektivitāti katalīzes?

Šodien, tiek uzskatīts, ka faktori, kas nosaka ļoti augstu efektivitātes fermentu ir:

• ietekmes koncentrācija.
• ietekme telpiskās orientācijas.
• daudzpusība aktīvās vietas reakcijas.

Kopumā būtība koncentrācijas efekts neatšķiras no tās, kas reakcijā neorganiskās katalīzes.Šajā gadījumā, aktīvajā centrā izveidota šādu koncentrāciju no substrāta, kas ir vairākas reizes lielāks nekā vērtība ir vienāda visiem citiem sējumos.In centrā reakcijas selektīvi sakārtoti molekulu vielu reaģēt kopā.Tas nav grūti uzminēt, ka šis efekts izraisa pastiprinātu ķīmiskās reakcijas ātrumu ar vairākām kārtām.

Ja standarta ķīmisks process notiek, tas ir ļoti svarīgi, kas ir daļa no saskarsme molekulu būs saduras ar otru.Vienkārši sakot, molekulas vielas sadursmes brīdi ir stingri orientēta attiecībā pret otru.Sakarā ar to, ka aktīvās vietas fermenta šādu anulēšanu tiek veikta ar spēku, pēc kā visu mezgla komponentu ir sakārtoti noteiktā līnija, katalīze reakcija paātrina aptuveni trīs kārtām.

Atbilstoši daudzfunkcionalitātes šajā gadījumā attiecas uz īpašumu no visu komponentu aktīvās vietas, tajā pašā laikā (vai pilnībā piekrita) rīkoties molekulas "tiek apstrādāti" vielas.Šeit tas (molekula) ir ne tikai pareizi noteikta telpā (sk. Iepriekš), bet arī ievērojami maina savas īpašības.Visu kopā rezultātā ar to, ka ferments kļūst daudz vieglāk rīkoties uz pamatnes, kā nepieciešams.