structuur van een eiwit kan worden weergegeven door één van de vier opties.Elke optie heeft zijn eigen eigenaardigheden.Er is dus een quaternair, ternaire, secundaire en primaire structuur van het eiwit.
Laatste op de lijst niveau is een lineair polypeptide keten van aminozuren.Aminozuren met elkaar verbonden door peptidebindingen.De primaire structuur van een eiwit is de simpelste niveau van organisatie van het molecuul.Door covalente peptidebindingen tussen de alfa-aminogroep van één aminozuur en de alfa-carboxylgroep van een ander molecuul een hoge stabiliteit.
Bij de vorming van peptidebindingen in cellen geactiveerde eerste carboxylgroep.Zodra er een verbinding met een aminogroep.Ongeveer dezelfde is uitgevoerd laboratorium polypeptide synthese.
peptidebinding is een herhalende eenheid van de polypeptideketen heeft een aantal functies.Onder invloed van deze kenmerken vormen niet alleen de primaire structuur van het eiwit.Ze beïnvloeden zowel de hogere organisatorische niveaus van de polypeptideketen.Een van de belangrijkste kenmerken die coplanariteit (vermogen van alle atomen die zijn opgenomen in het peptide groep in hetzelfde vlak) ten opzichte substituenten trans-N-C bindingen, aanwezig in de woning 2 resonantievormen.Peptidebinding aan functies omvatten het vermogen om waterstofbindingen te vormen.Waarbij elk peptide van de groep kan worden gevormd door twee waterstofbindingen met andere groepen (inclusief peptiden).Er zijn echter uitzonderingen.Deze omvatten peptide groepen met de aminogroepen van hydroxyproline en proline.Zij kunnen slechts een waterstofbinding te vormen.Dit beïnvloedt de vorming van eiwit secundaire structuur.Aldus is het gedeelte waar de hydroxyproline of proline, de peptideketen gemakkelijk verbogen wijten aan het feit dat er een tweede waterstofbinding, die zou houden (zoals gewoonlijk).
naam peptiden gevormd uit de namen van de aminozuren die ze maken.Dipeptide geven twee amino tripeptide - tetrapeptide drie - vier, enzovoorts.Elke polypeptideketen (of peptide) van elke lengte aanwezig is N-terminaal aminozuur, welke een vrije aminogroep en de C-terminale aminozuur, waarbij er een vrije carboxylgroep bevat.
eigenschappen van eiwitten.
Bij het bestuderen van deze verbindingen, wetenschappers geïnteresseerd in een aantal kwesties.Onderzoekers vooral hebben geprobeerd om uit te vinden van de afmetingen, vorm te geven en te bepalen moleculair gewicht eiwitten.Opgemerkt moet worden dat het was nogal een uitdaging.De moeilijkheid is dat de bepaling van het relatieve molecuulgewicht tot het kookpunt van oplossingen van eiwitten verhogen (zoals bij andere stof) is niet mogelijk, omdat de eiwitoplossingen niet koken.Een definitie van de indicator in overeenstemming met de verlaging van het vriespunt van het geven onnauwkeurige resultaten.Bovendien eiwitten in zuivere vorm nooit voorkomen.Het gebruik werkwijzen ontwikkeld werd gevonden dat het molecuulgewicht varieert van 14 om 45 duizend of meer.
Een van de belangrijkste kenmerken van de verbindingen is een fractionele zouten.Dit proces is een selectie van eiwitten uit oplossing na toevoeging van zoutoplossingen met verschillende concentraties.
ander belangrijk kenmerk is de denaturatie.Dit proces vindt in de afzetting van eiwitten met zware metalen.Denaturatie is het verlies van de natuurlijke eigenschappen.Deze werkwijze omvat de omzetting van verschillende moleculen uiteen breken van de polypeptideketen.Met andere woorden, de primaire structuur van eiwitdenaturatie blijft ongewijzigd.
