conformatie (structuur) van de peptideketen wordt verwezen en uniek voor elk eiwit.In bijzondere omstandigheden is er een breuk van een groot aantal verbindingen, waarvan de ruimtelijke structuur van het molecuul verbindingen gestabiliseerd.Hierdoor de spleet volledig gehele molecuul (of een substantieel gedeelte daarvan) in de vorm van random coil.Dit proces wordt "denaturatie.Deze verandering kan leiden warmte 60-80 graden.Dus elk molecuul, de resulterende gat kunnen in conformatie van de anderen.
eiwitdenaturatie optreedt onder invloed van elke agentia ter vernietiging van niet-covalente bindingen.Dit proces kan plaatsvinden onder basische of zure omstandigheden, het oppervlak van de sectie fase onder invloed van bepaalde organische verbindingen (fenolen, alcoholen en andere).Denaturatie van het eiwit kan plaatsvinden onder invloed van guanidinium chloride en ureum.Deze middelen vormen zwakke bindingen (hydrofobe, ionische, waterstof) met carbonyl- of aminogroepen van het peptide hoofdketen met een aantal groepen van de aminozuurresiduen, vervanging van de bestaande eiwit zelf waterstofbindingen binnen het molecuul.Daardoor treedt een verandering in de secundaire en tertiaire structuur.
Weerstand tegen denaturerende middelen hangt grotendeels af van de aanwezigheid van het eiwitmolecuul verbindingen disulfidebindingen.Trypsineremmer drie aansluiting S - S. Aangeboden recovery eiwitdenaturatie plaatsvindt zonder andere invloeden.Indien vervolgens geplaatst compound omstandigheden, waarbij oxidatie wordt uitgevoerd cysteine SH-groepen en de vorming van disulfidebindingen, de oorspronkelijke conformatie hersteld.De aanwezigheid van zelfs een enkele disulfidebinding de stabiliteit van de ruimtelijke structuur verhoogt.
denaturatie van eiwitten, meestal gepaard met een daling in oplosbaarheid.Samen met dit vormt vaak een neerslag.Er wordt hij in de vorm van "gecoaguleerd eiwit."Bij hoge concentraties van de verbindingen in de oplossing, de "geleidelijke" ondergaat de gehele oplossing, zoals bijvoorbeeld gebeurt bij het koken van eieren.Bij denatureren eiwit verliest haar biologische activiteit.Op dit principe het gebruik van fenol (fenol waterige oplossing) als een antiseptisch middel.
Instabiliteit van de ruimtelijke structuur, een hoge faalkans onder invloed van verschillende middelen aanzienlijk de isolatie en studie van eiwitten belemmeren.Ook wordt aangemaakt bepaalde problemen bij het gebruik van de verbindingen in de geneeskunde en de industrie.Als
eiwitdenaturatie door blootstelling werd uitgevoerd aan hoge temperaturen, de langzame afkoeling onder bepaalde voorwaarden het proces renativatsii - restauratie van de inheemse (oorspronkelijke) conformatie.Hieruit blijkt dat het leggen van de peptideketen in overeenstemming met de primaire structuur.
Vorming natieve conformatie (de oorspronkelijke locatie) is een spontaan proces.Met andere woorden, deze opstelling komt overeen met de minimale hoeveelheid vrije energie in een molecuul.Eventuele resulterende concluderen dat de ruimtelijke structuur van de verbinding wordt gecodeerd in de aminozuursequentie in de peptideketen.Dit op zijn beurt betekent dat alle polypeptiden gerelateerd wisseling van aminozuren (bijv mioglobinovye peptideketens) wordt een identieke conformatie ontvangen.
eiwitten kunnen aanzienlijke verschillen in de primaire structuur, zelfs wanneer weinig of helemaal identiek conformatie.
