kernstructuur van eiwitten en proteids polypeptideketen van het eiwitmolecuul en kunnen bestaan uit één, twee of meer circuits.Niettemin fysische, biologische en chemische eigenschappen van biopolymeren veroorzaakt niet alleen een algemene chemische structuur die een "betekenisloos", maar ook andere lagen van de organisatie van de eiwitmoleculen zijn.
primaire structuur van een eiwit wordt bepaald door kwalitatieve en kwantitatieve aminozuursamenstelling.De peptidebindingen zijn de basis van primaire structuur.Voor het eerst deze hypothese voorgesteld in 1888 Danilevskiy en later zijn vermoedens werden bevestigd door peptidesynthese, die door E. Fischer wordt uitgevoerd.De structuur van het eiwitmolecuul in detail bestudeerd Danilevskiy en E. Fischer.Volgens deze theorie eiwitmoleculen uit een groot aantal aminozuurresiduen verbonden door peptidebindingen.Een eiwit molecuul kan één of meer polypeptideketens.
In de studie van de primaire structuur van eiwitten met chemische agentia en proteolytische enzymen.Bijvoorbeeld met behulp van Edman-degradatie is erg handig voor de terminale aminozuren te identificeren.
eiwit secundaire structuur toont de ruimtelijke configuratie van het eiwitmolecuul.De volgende typen secundaire structuur van alfa-helix, beta-spiraalvormige, collageen helix.Wetenschappers hebben gevonden dat de structuur van peptiden meest voorkomende alpha-helix.
eiwit secundaire structuur wordt gestabiliseerd door waterstofbruggen.Laatstgenoemde ontstaan tussen waterstofatomen gebonden aan een elektronegatieve stikstofatoom een peptidebinding, en een carbonyl zuurstofatoom van de vierde van de aminozuren, en zij worden geleid langs de spiraal.Energieberekeningen blijkt dat de polymerisatie van deze aminozuren efficiënter juiste alfa-helix die aanwezig is in het natieve eiwit.
eiwit secundaire structuur: Beta-sheet structuur
polypeptideketens in-beta geplooide volledig uitgeschoven.Beta-plaat gevormd door de reactie van twee peptidebindingen.Deze structuur is typisch voor vezelachtige eiwitten (keratine, fibroïne, etc.).In het bijzonder beta-keratine gekenmerkt door een parallelschakeling van polypeptideketens die verder gestabiliseerd door disulfidebindingen tussen de ketens.De zijdefibroïne aangrenzende antiparallel polypeptideketens.
secundaire structuur van eiwitten: collageen helix
Education bestaat uit drie circuits spiraalvormig tropocollagen, die de vorm van de stang.Spiraalvormige twist ketting en vorm superhelix.Helix gestabiliseerd door waterstofbindingen tussen waterstof voorkomend peptide aminogroepen van aminozuurresiduen van één keten en de zuurstof van de carbonylgroep van de aminozuurrest van een andere keten.Gepresenteerd collageen structuur geeft een hoge sterkte en elasticiteit.
tertiaire structuur van het eiwit
meeste eiwitten in de natieve toestand een zeer compacte constructie, die wordt bepaald door de vorm, grootte en polariteit van aminozuurresten, en de aminozuursequentie.
invloed op de vorming van de natuurlijke conformatie van het eiwit of de tertiaire structuur met hydrofobe en ionische wisselwerkingen, waterstofbruggen, en anderen. Onder invloed van deze krachten wordt bereikt thermodynamisch doelmatige conformatie van het eiwitmolecuul en stabilisatie.
quaternaire structuur
Een dergelijke structuur van het molecuul is het resultaat van de combinatie van meerdere subeenheden in een enkele complexe molecule.De structuur van elke subeenheid omvat primaire, secundaire en tertiaire structuren.
