structuur van het eiwitmolecuul bestudeerd voor meer dan 200 jaar.Ze is bekend om vele eiwitten.Sommigen van hen zijn gesynthetiseerd (bijvoorbeeld, insuline, RNase).De fundamentele structurele en functionele eenheid van het eiwitmolecuul zijn aminozuren.Verder carboxyl- en aminogroepen van eiwitten bevatten ook andere functionele groepen, die hun eigenschappen te bepalen.Dergelijke groepen omvatten die in een zijketen van het eiwitmolecuul: carboxylgroep van asparaginezuur of glutaminezuur, aminogroep van lysine of hydroxylysine, guanidine groep van arginine, histidine imidazoolgroep, de hydroxylgroep van serine en threonine, een fenolgroep van tyrosine, de sulfhydrylgroep van cysteine, disulfidegroep cystinethioether groep van methionine, fenylalanine benzelnoe kern alifatische ketens van andere aminozuren.
Er zijn vier niveaus van de organisatiestructuur van de eiwitmoleculen.
primaire structuur van het eiwit.Aminozuren in het eiwitmolecuul worden verbonden door peptidebindingen, waardoor de primaire structuur vormen.Afhankelijk van de kwalitatieve samenstelling van de aminozuursequentie van de aantallen en interconnect.De primaire structuur van het eiwit meestal bepaald door Sanger.Werd behandeld met een oplossing van het doeleiwit ditroftorbenzola (DNP), waardoor een proteïne-dinitrofenyl (DNP-eiwitten) vormen.Vervolgens DNP-gehydrolyseerd eiwit, het residu van een eiwitmolecuul geproduceerd en DNP-aminozuur.DNP-aminozuur wordt geïsoleerd uit het mengsel en hydrolyse.Hydrolyseproducten zijn aminozuren en dinitrobenzeen.Het residu van het eiwitmolecuul reageren met nieuwe porties DNP totdat totdat het volledige molecuul niet uit elkaar valt het aminozuur.Op basis van de kwantitatieve studie van aminozuren vormen de primaire structuur van het stelsel van de individuele eiwitten.Bekende primaire structuur van het eiwit insuline, myoglobine, hemoglobine, glucagon en vele anderen).
door Edman degradatie eiwit wordt behandeld met fenylisothiocyanaat.Soms gebruik proteolytische enzymen - trypsine, pepsine, chymotrypsine, peptidasen, etc.
eiwit secundaire structuur.Amerikaanse wetenschappers met X-stralen analyse en gevonden dat het eiwit polypeptideketen bestaat vaak in de vorm van alfa-helices en beta soms structuren.
alpha helix ten opzichte van een wenteltrap, die de functie van de mate van aminozuurresten voeren.In de moleculen van vezelachtige proteïnen (zijdefibroïne) polypeptideketens nagenoeg volledig gestrekt (beta-structuur) en in de vorm van bolletjes, gestabiliseerd door waterstofbindingen.
alfa-helix kunnen spontaan worden gevormd in de synthetische polypeptiden (dederon, nylon), die een molecuulgewicht van 10-20.000. Ja.In bepaalde delen van de eiwitmoleculen (insuline, hemoglobine, RNase) overtreden alfa-spiraalvormige configuratie van de peptideketen, en vormde spiraalstructuur van een ander type.
tertiaire structuur van het eiwit.Spiraalvormige delen van de polypeptideketen van het eiwitmolecuul bevinden zich in verschillende verhoudingen, waarbij tertiaire (driedimensionale) structuur bepalen, vormen een volume en vorm van het eiwitmolecuul.Aangenomen wordt dat de tertiaire structuur van automatische en optreedt als gevolg van de interactie van de amino- zuurresten met het oplosmiddel moleculen.Waarbij de hydrofobe resten worden "getrokken" in de eiwitmoleculen te vormen hun droge gebieden en hydrofiele groepen zijn gericht op het oplosmiddel, die de vorming van energetisch gunstige bevestigingen molecule veroorzaakt.Dit proces gaat gepaard met de vorming van intramoleculaire bindingen.De tertiaire structuur van het eiwit molecuul getranscribeerd RNA-ase, hemoglobine, ei lysozyme.
quaternaire structuur van eiwitten.Een dergelijke structuur van de eiwitmoleculen het resultaat is van combinatie van meerdere subeenheden geïntegreerd in een enkel molecuul.Elke subunit heeft een primaire, secundaire en tertiaire structuren.
