In theorie Oparin-Haldane leven op onze planeet ontstaan uit coacervaat druppels.Zij was een eiwitmolecuul.Dat wil zeggen, kan worden geconcludeerd dat deze chemische stoffen - de basis van alle leven die vandaag bestaat.Maar wat zijn een eiwitstructuur?Welke rol ze spelen in het lichaam en het leven van de mens?Welke soorten eiwitten bestaan?Probeer te begrijpen.
Proteins: algemene concept
Wat de chemische structuur van een molecuul van de stof als de sequentie van aminozuren met elkaar verbonden door peptidebindingen.
Elk aminozuur twee functionele groepen:
- carboxylgroep COOH;
- aminogroep -NH2.
Dat is tussen hen en wordt gevormd als gevolg van verschillende moleculen.Zo is de peptidebinding de vorm -CO-NH.Een eiwitmolecuul bevatten honderden of duizenden van dergelijke groepen, zou afhangen van de specifieke stof.Soorten eiwitten zijn zeer divers.Onder hen zijn die aminozuren die essentieel zijn voor het organisme zijn, en dus moet worden ingenomen met voedsel bevatten.Er zijn een aantal soorten die belangrijke functies in het celmembraan en cytoplasma.Ook wijst de aard van de biologische katalysatoren - enzymen, die ook eiwitmoleculen.Ze worden veel gebruikt in het dagelijks leven van menselijke en niet alleen betrokken bij de biochemische processen van levende wezens.
molecuulgewicht van de verbindingen in kwestie kan variëren van enkele tientallen tot een miljoen.Omdat het aantal monomeereenheden in de polypeptideketen oneindig groot en is afhankelijk van de bepaalde stof.Eiwit in zuivere vorm, in de oorspronkelijke conformatie, is te zien bij het overwegen van het ei rauw.Lichtgele transparante dikke colloïde massa, die zich binnen de dooier - dit is de gewenste substantie.Hetzelfde wordt gezegd magere kaas, dit product is nagenoeg zuiver eiwit in zijn natuurlijke vorm.
Niet alle van de onderhavige verbindingen hebben dezelfde ruimtelijke structuur.In totaal zijn er vier organisaties molecuul.Soorten eiwitstructuren bepaald door de eigenschappen en praten over de complexiteit van de structuur.Het is ook bekend dat een ruimtelijk verstrikt moleculen in mensen en dieren ondergaan strenge verwerking.
Soorten eiwitstructuren
totaal zijn er vier.Bedenk wat elk van hen vormt.
- Primary.Het is typisch een lineaire sequentie van aminozuren verbonden door peptidebindingen.Geen ruimtelijke draaien, spiraalsgewijs geen.Het aantal eenheden in de polypeptide kan tot enkele duizenden.Soorten eiwitten met gelijke structuur - glitsilalanin, insuline, histon, elastine, en anderen.
- voortgezet.Het bestaat uit twee polypeptideketens die spiraalvormig zijn gedraaid en worden gericht naar elkaar wordt gevormd door windingen.Tegelijkertijd zijn er tussen de waterstofbruggen die hen bij elkaar houden.Aldus ontstaat een enkel eiwitmolecuul.Vormen van dit type de volgende eiwitten: lysozym, pepsine en anderen.
- tertiaire conformatie.Het is een dichtbevolkt verpakt en compact geassembleerd in een wirwar secundaire structuur.Hier zijn er andere vormen van interactie naast waterstofbindingen - dit is de van der Waals interacties en de krachten van elektrostatische aantrekking, hydrofiel-hydrofoob contact.Voorbeelden van structuren - albumine, fibroin, zijde eiwitten en andere.
- Kwartair.De meest complexe structuur bestaat uit verschillende polypeptideketens gedraaid in een spiraal, gerold in een bal en met elkaar gecombineerd in een bolletje.Voorbeelden zoals insuline, ferritine, hemoglobine, collageen, illustreren een dergelijke conformatie van eiwitten.
Als we rekening houden met alle van de gedetailleerde structuur van moleculen met een chemisch oogpunt, zal de analyse een lange tijd in beslag nemen.Omdat in feite hoe hoger de configuratie, het moeilijker en verwarrend zijn structuur, hoe meer soorten interacties waargenomen in het molecuul.
denaturatie van de eiwitmoleculen
Een van de belangrijkste chemische eigenschappen van de polypeptiden is hun vermogen om te breken onder invloed van bepaalde aandoeningen of chemische middelen.Zo kunnen zeer verschillende soorten eiwitdenaturatie.Wat is het proces?Het is de vernietiging van de natieve eiwitstructuur.Dat wil zeggen, als de oorspronkelijke molecule had een tertiaire structuur, de speciale middelen nadat het beroep zal instorten.De sequentie van aminozuurresten van het molecuul intact blijft.Gedenatureerde eiwitten snel verliezen hun fysische en chemische eigenschappen.
Welke middelen kan leiden tot de vernietiging van het proces van conformatie?Er zijn verschillende.
- temperatuur.Bij verhitting, de geleidelijke afbraak van de quaternaire, tertiaire, secundaire structuur van het molecuul.Visueel is het mogelijk om, bijvoorbeeld in een conventioneel frituren een ei.De resulterende "eiwit" - is de primaire structuur van het polypeptide albumine, die in het ruwe product.
- straling.
- Action sterke chemische agentia zuren, basen, zouten van zware metalen, oplosmiddelen (bijvoorbeeld alcohol, ether, benzeen en andere).
Dit proces wordt ook wel fusiemolecuul.Soorten eiwitdenaturatie afhankelijk van het middel, de werking waarvan het kwam.Tegelijkertijd, in sommige gevallen is er een omgekeerd proces beschouwd.Dit renaturatie.Niet alle eiwitten zijn in staat om terug te herstellen naar de structuur, maar veel ervan kan het doen.Dus, chemici uit Australië en Amerika geïmplementeerd renaturatie van gekookte kippeneieren met behulp van enkele van de reagentia en de wijze van centrifugeren.
Dit is van belang voor levende organismen synthese polypeptideketens ribosomen en rRNA in de cellen.
hydrolyse van het eiwitmolecuul
Samen met de denaturatie van eiwitten kenmerk van andere chemische eigenschappen - hydrolyse.Dit is ook het vernietigen van de natieve conformatie, maar niet de primaire structuur en de aminozuren compleet te scheiden.Een belangrijk deel van het spijsverteringsstelsel - de hydrolyse van eiwitten.Soorten hydrolyse volgende polypeptiden.
- chemische stof.Op basis van de werking van zuren of basen.
- biologisch of enzymatisch.
De essentie van de werkwijze blijft hetzelfde en is niet afhankelijk van het type eiwit hydrolyse plaatsvinden.Dit produceert aminozuren die worden vervoerd door alle cellen, organen en weefsels.Hun verdere deelname aan de transformatie is de synthese van nieuwe polypeptiden die welke specifiek organisme.
in een industrieel proces van hydrolyse van eiwitmoleculen alleen gebruikt om de gewenste aminozuren te verkrijgen.
functies van eiwitten in het lichaam
verschillende soorten eiwitten, koolhydraten, vetten vitale componenten voor de normale levensduur van elke cel.En dit betekent dat het hele organisme.Daarom wordt hun rol grotendeels verklaard door de hoge mate van belang en de alomtegenwoordigheid in levende wezens.Er zijn verschillende basisfuncties van de polypeptidemoleculen.
- katalysator.Er wordt gedragen enzymen die eiwitachtige structuur.Over hen zeggen later.
- Structuur.Soorten eiwitten en hun functies in het lichaam voornamelijk invloed op de structuur van de cel en zijn vorm.Bovendien omvatten de polypeptiden in deze rol, het haar, nagels, weekdiershells, veren vormen.Ze zijn bepaalde kleppen in het cellichaam.Kraakbeen ook bestaan van deze typen eiwitten.Voorbeelden: tubuline, keratine, actine, en anderen.
- regelgeving.Deze functie is in polypeptiden deelnemen aan processen zoals transcriptie, translatie, celcyclus, splicing, mRNA en andere lees-.Ze spelen allemaal een belangrijke rol van regulator.
- waarschuwing.Deze functie wordt uitgevoerd door de eiwitten in het celmembraan.Ze zenden verschillende signalen van het ene apparaat naar het andere, en dit leidt tot een post weefsel samen.Voorbeelden: cytokinen, insuline, groeifactoren, en anderen.
- Vervoer.Sommige vormen van eiwitten en hun functies die ze uitvoeren, zijn van vitaal belang.Dit gebeurt bijvoorbeeld het eiwit hemoglobine.Het transporteert zuurstof van cel naar cel in het bloed.Voor een man, hij is onvervangbaar.
- Spare of Reserve.Dergelijke polypeptiden accumuleren in planten en dieren eieren als een bron van extra kracht en energie.Voorbeeld - globulinen.
- voortstuwing.Een zeer belangrijke eigenschap, vooral voor protozoa en bacteriën.Immers, zij kunnen alleen verplaatsen met behulp van flagellen en cilia.En deze organellen door de natuur is niets anders dan eiwitten.Voorbeelden van dergelijke polypeptiden omvatten: myosine, actine, en andere kinesine.
Het is duidelijk dat de functie van eiwitten in het menselijk lichaam en andere levende wezens zeer talrijk en belangrijk.Dit bevestigt nogmaals dat zonder verbindingen niet kan worden beschouwd door ons leven op onze planeet.
beschermingsfunctie van eiwitten
polypeptiden kan beschermen tegen verschillende invloeden: chemische, fysische en biologische.Bijvoorbeeld, als het lichaam wordt bedreigd als een virus of bacterie, die de aard van een vreemd, de immunoglobulines (antilichamen) komen om een "in strijd", het uitvoeren van een beschermende rol.
Als we praten over de fysieke effecten, is er een grote rol, bijvoorbeeld fibrine en fibrinogeen, die betrokken zijn bij de bloedstolling.
Eiwit voedsel
eetbare eiwit volgende:
- vol - die alle essentiële aminozuren voor het lichaam;
- defect - die waarin sprake is van een gedeeltelijke aminozuur samenstelling.
echter het menselijk lichaam is belangrijk, en deze en andere.Vooral de eerste groep.Iedereen, vooral tijdens perioden van intensieve ontwikkeling (kinderen en adolescenten) en puberteit een constant niveau van eiwitten op zich handhaven.Immers, hebben we al gesproken over de functies die deze geweldige moleculen uit te voeren, en we weten dat er bijna geen proces, geen biochemische reactie in ons kan niet zonder de deelname van de polypeptiden.
Dat is de reden waarom je nodig hebt om elke dag dagelijkse norm van eiwitten die zijn opgenomen in de volgende producten te consumeren:
- ei;
- melk;
- kaas;
- vlees en vis;
- bonen;
- sojabonen;
- bonen;
- pinda's;
- tarwe;
- haver;
- linzen en anderen.
Als consumeren dagelijks 0,6 gram polypeptide per kg lichaamsgewicht, dan is de persoon zal nooit een gebrek van deze verbindingen.Als een langere tijd verliest het lichaam essentiële eiwitten, de ziekte optreedt, genaamd een aminozuur verhongering.Dit leidt tot ernstige metabolische stoornissen en als gevolg daarvan veel andere kwalen.
eiwitten in de cel
Binnen de kleinste structurele eenheid van alle levende wezens - cellen - zijn ook eiwitten.En er voeren die bijna alle bovengenoemde functies.Voornamelijk gevormd cytoskelet bestaande uit microtubuli, microfilamenten.Het dient om de vorm en voor het vervoer tussen binnen organellen behouden.Voor eiwitmoleculen, beide kanalen of rails, bewegen verschillende ionen, verbindingen.
belangrijke rol van eiwitten ingebed in het membraan en op het oppervlak.Hier receptor ze en signalering functies worden uitgevoerd, nemen deel aan de bouw van het membraan zelf.Ze staan op wacht, en dus een beschermende rol spelen.Welke eiwitten in de cel kan worden toegeschreven aan deze groep?Voorbeelden zijn vele, hier zijn meerdere.
- actine en myosine.
- elastine.
- Keratine.
- Collageen.
- tubuline.
- hemoglobine.
- insuline.
- transcobalamine.
- Transferrine.
- albumine.
allemaal zijn honderden verschillende soorten eiwitten die voortdurend verplaatsen in elke cel.
soorten eiwitten in het lichaam
zij natuurlijk een grote variëteit.Als u probeert om een of andere manier alle bestaande eiwitten verdelen in de groep, het kan draaien rond een dergelijke classificatie.
- bolvormige eiwitten.Het wordt die vertegenwoordigd door de tertiaire structuur, die dicht op elkaar gepakte bolletjes.Voorbeelden van dergelijke structuren zijn: immunoglobulinen meeste enzymen, veel hormonen.
- fibrillaire eiwitten.Vertegenwoordigen strikt besteld filamenten met correcte ruimtelijke symmetrie.Deze groep bestaat uit eiwitten met primaire en secundaire structuur.Bijvoorbeeld, keratine, collageen, tropomyosine, fibrinogeen.
algemeen kunt u als basis de set van attributen om eiwitten in het lichaam te classificeren.United bestaat nog niet.
Enzymen zijn biologische katalysatoren
eiwit natuur, die sterk versnelt alle voorkomende biochemische processen.Normale stofwisseling is gewoon onmogelijk zonder deze verbindingen.Alle werkwijzen van synthese en afbraak, assemblage van moleculen en hun replicatie, transcriptie en translatie en anderen uitgevoerd onder invloed van een bepaald enzym.Voorbeelden van deze moleculen kunnen dienen:
- oxidoreductase;
- transferase;
- catalase;
- hydrolase;
- isomerase;
- lyase en anderen.
Vandaag, worden enzymen gebruikt in het dagelijks leven.Dus in de productie van waspoeders vaak zogenaamde enzym - is de biologische katalysatoren.Ze verbeteren de kwaliteit van het wassen bij een bepaalde temperatuur.Het is gemakkelijk te binden met vuildeeltjes en verwijderen uit het weefseloppervlak.
Echter, vanwege de aard van het eiwit enzymen niet te heet water of waaraan tolereren met alkalische of zure middelen.Immers, in dit geval zal de denaturatie proces plaatsvinden.
