Eiwit: structuur en functie.

Het is bekend dat eiwitten - de basis van het ontstaan ​​van leven op onze planeet.Volgens de theorie van Oparin-Haldane werd coacervaat druppels bestaande uit peptide moleculen, werd het de basis van de oorsprong van levende wezens.Dit is ongetwijfeld omdat de analyse van de interne structuur van elke vertegenwoordiger van biomassa blijkt dat deze stoffen alles: planten, dieren, micro-organismen, fungi, virussen.En ze zijn zeer divers en macromoleculaire natuur.

naam aan vier van deze structuren, ze zijn synoniem:

• eiwitten;
• eiwitten;
• polypeptiden;
• peptiden.

Eiwitmoleculen

Hun aantal is werkelijk niet te overzien.In dit geval kunnen alle eiwitmoleculen worden onderverdeeld in twee hoofdgroepen:

• eenvoudig - alleen uit de aminozuursequenties verbonden door peptidebindingen;
• complex - structuur en de structuur van een eiwit gekenmerkt door bijkomende protolytische (prosthetische) groepen, ook genoemd cofactoren.

Deze complexe moleculen hebben ook hun eigen indeling.

afstuderen complex peptiden

1. glycoproteïnen - zijn nauw verwante verbindingen van eiwitten en koolhydraten.De structuur van de moleculen verstrengeld prosthetische groepen mucopolysacchariden.
2. lipoproteïnen - complexe verbinding van eiwitten en lipiden.
3. metaaleiwitten - om als een prosthetische groep metaalionen (ijzer, mangaan, koper, en andere).
4. nucleoproteïnen - koppeling eiwitten en nucleïnezuren (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - conformatie van het eiwit en fosforzuur residu.
6. chromoproteids - vergelijkbaar met metaaleiwitten echter een element dat deel uitmaakt van de prosthetische groep is een set van gekleurde (rood - hemoglobine, groen - chlorofyl, enzovoort).

Elke groep besprak de structuur en eigenschappen van eiwitten verschillend.De functies die zij vervullen, ook afhankelijk van het type molecuul.

chemische structuur van eiwitten

Vanuit dit perspectief, de eiwitten - het is een lange, stevige keten van aminozuurresiduen verbonden specifieke obligaties genoemd peptide.Vanaf de zijkant structuren zuren vertrekken takken - radicalen.Een dergelijke structuur van het molecuul werd ontdekt door E. Fischer aan het begin van de eenentwintigste eeuw.

meer detail later werden bestudeerd eiwitten, de structuur en functie van eiwitten.Het werd duidelijk dat de aminozuren die de peptidestructuur, een totaal van 20, maar ze kunnen derhalve worden gecombineerd op verschillende manieren.Vandaar dat een reeks polypeptide structuren.Bovendien is het proces van het leven en de prestaties van zijn taken eiwitten kunnen een reeks van chemische omzettingen te ondergaan.Daardoor veranderen ze de structuur van, en er is een volledig nieuw type verbinding.

De peptidebinding te breken, dat wil zeggen, breken de eiwitstructuur van de circuits, is het noodzakelijk om de zware omstandigheden (hoge temperatuur, zuur of base en katalysator) kiest.Dit komt door de grote sterkte van de covalente bindingen in het molecuul, namelijk in de peptidegroep.

Detectie van eiwitstructuur in het laboratorium uitgevoerd met biureetreactie - invloed op het polypeptide neergeslagen hydroxide, koper (II).Het complex peptide groep en de koper ion geeft een heldere paarse kleur.

Er zijn vier fundamentele structurele organisatie, die elk heeft zijn eigen kenmerken van de structuur van eiwitten.

organisatie niveaus: de primaire structuur

Zoals hierboven vermeld, het peptide - een sequentie van aminozuurresten met insluitsels, co-enzymen of zonder hen.Dus dit is de primaire structuur van het molecuul, dat natuurlijk genoemd natuurlijk is de ware aminozuren verbonden door peptidebindingen, en niets meer.Dat wil zeggen, het polypeptide een lineaire structuur.Deze specifieke structuur van de eiwitten van het plan - dat is een combinatie van zuren is cruciaal voor het uitvoeren van de functies van het eiwitmolecuul.Dankzij deze eigenschappen is het niet alleen mogelijk om het peptide te identificeren, maar ook om de eigenschappen en de rol van een geheel nieuw voorspellen nog niet zijn ontdekt.Voorbeelden van peptiden die de primaire structuur van het natuurlijke - insuline, pepsine, chymotrypsine, en anderen.

secundaire conformatie

Structuur en eigenschappen van eiwitten in deze categorie zijn een aantal veranderingen.Een dergelijke structuur kan aanvankelijk worden gevormd op de aard of bij blootstelling aan agressieve initiële hydrolyse temperatuur en andere omstandigheden.

Deze conformatie drie varianten:

1. glad, correct, stereoregulair spoelen opgebouwd uit aminozuurresiduen die zijn gedraaid rond de hoofdas van de verbinding.Bijeengehouden alleen waterstofbindingen die zich tussen zuurstof één peptide groep en waterstof.Waarbij de structuur wordt geacht vanwege het feit dat de wikkelingen gelijkmatig herhaald elke 4 unit.Een dergelijke structuur kan zowel linkshandig of pravozakruchennoy.Maar in de meeste bekende eiwitten rechtsdraaiend isomeer overheerst.Dergelijke conformatie alfa-structuren.
2. samenstelling en structuur van eiwitten volgende soort verschilt van de voorgaande doordat de waterstofbindingen gevormd tussen een aantal niet zich op één zijde van het molecuul residuen en de grote afstand tussen en ver genoeg.Daarom de gehele structuur wordt meer golvende, slang ingewikkelde polypeptideketens.Er is een kenmerk dat eiwit te zijn.De structuur van aminozuren op de takken zo kort dat glycine of alanine, bijvoorbeeld.Dit type secundaire conformatie beta-sheets genoemd vanwege hun vermogen om elkaar te kleven wanneer de vorming van de totale structuur.
3. uit de derde soort structuur van het eiwit biologie aangeeft hoe complex raznorazbrosannye, wanordelijk fragmenten die geen stereoregulariteit hebben en kan de structuur veranderen onder invloed van externe omstandigheden.

Voorbeelden van eiwitten met een secundaire structuur van de natuur, wordt niet onthuld.

Tertiair onderwijs

Dit is een vrij complex conformatie dat de naam "bolletje" heeft.Wat is een eiwit?De structuur is gebaseerd op secundaire structuur, echter het toevoegen van nieuwe vormen van interactie tussen groepen van atomen en de gehele molecule zoals plooien, waardoor geleid, zodat de hydrofiele groepen zijn gericht naar het inwendige van het bolletje en hydrofobe - naar buiten.

Dit verklaart de lading van eiwitmoleculen in colloïdale oplossingen van het water.Welke soorten interacties zijn er?

1. Waterstofbruggen - blijven ongewijzigd tussen dezelfde onderdelen als bij de secundaire structuur.
2. hydrofobe (hydrofiele) interactie - ontstaan ​​wanneer opgelost in water polypeptide.Aantrekkelijkheid
3. Ionic - raznozaryazhennymi gevormd tussen groepen aminozuurresten (resten).
4. covalente interacties - kan worden gevormd tussen de specifieke zuurplaatsen - cysteïne moleculen, of liever gezegd, hun staarten.

Aldus is de samenstelling en structuur van eiwitten met de tertiaire structuur kan worden omschreven als bolletjes ineen polypeptideketens, vasthouden en stabiliseren van de conformatie als gevolg van verschillende chemische reacties.Voorbeelden van dergelijke peptiden: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alpha-keratine, zijdefibroïne, en anderen.

quaternaire structuur

Dit is een van de meest complexe bolletjes die eiwitten vormen.Structuur en functie van eiwitten, een dergelijk plan is zeer specifiek en veelzijdig.

Wat is dit conformatie?Dit is een veelvoud (in sommige gevallen tientallen) grote en kleine polypeptideketens, die onafhankelijk van elkaar gevormd.Maar door dezelfde interacties die we hebben genomen voor de tertiaire structuur van deze peptiden worden gedraaid en verweven.De aldus verkregen complex conformationele bolletjes die metaalatomen en lipidegroepen en koolhydraten bevatten.Voorbeelden van dergelijke eiwitten: DNA polymerase, tabak virus envelopeiwit, hemoglobine, en anderen.

Al hebben we de structuur van de peptiden hebben hun eigen methoden van identificatie in het laboratorium, gebaseerd op de huidige mogelijkheden van het gebruik van chromatografie, centrifugeren, elektronische en optische microscopie en hoge computertechnologie.

functies

structuur en functie van eiwitten nauw verband met elkaar.Dat wil zeggen, elk peptide speelt een rol die uniek en specifiek.Er zijn mensen die in staat zijn om te presteren in een levende cel, een aantal belangrijke transacties.Echter, het kan in beknopte vorm aan de basisfuncties van eiwitmoleculen te drukken in de organismen van levende wezens:

1. voortstuwing.Eencellige organismen of organellen, of een soort van mobiliteit cel, reducties ontheemd.Dit wordt gegarandeerd door eiwitten die deel uitmaken van de structuur van het bewegingsapparaat: trilharen, flagella, de cytoplasmamembraan.Als we praten over het onvermogen van de cellen om verplaatsing, kunnen de eiwitten bijdragen aan hun reductie (spier myosine).
2. nutritionele of back-up functie.Het vertegenwoordigt de ophoping van eiwitmoleculen in eicellen, embryo's en plantenzaden toekomstige aanvulling van de ontbrekende voedingsstoffen.Na klieving van de peptiden en aminozuren geven biologisch werkzame stoffen die essentieel zijn voor de normale ontwikkeling van de levende organismen.
3. energie functie.Behalve koolhydraten dwingt het lichaam kunnen produceren en eiwitten.In het verval van 1 g peptide bezit 17,6 kJ bruikbare energie in de vorm van adenosine trifosfaat (ATP), die wordt verbruikt in de processen van het leven.
4. waarschuwing en regulerende functie.Het is voor de uitvoering van de nauwgezette monitoring van lopende processen en de signalering van de cellen om weefsels van hen om de lichamen van de laatste systemen, enzovoort.Een typisch voorbeeld is insuline, dat strikt fixeert de hoeveelheid glucose in het bloed.
5. receptor functie.Uitgevoerd door het veranderen van de conformatie van het peptide met één zijde van het membraan en grijpen het andere uiteinde van de herstructurering.Wanneer dit gebeurt de signaaloverdracht en de benodigde informatie.De meeste van deze eiwitten zijn ingebed in het cytoplasmatische membraan van cellen en onderhoudt strikte controle op al het materiaal doorheen gaat.Attenderen op de chemische en fysische veranderingen in de omgeving.
6. transportfunctie van de peptiden.Het wordt uitgevoerd eiwit kanalen en dragereiwitten.Hun rol is duidelijk - het vervoer moleculen die nodig zijn voor plaatsen met een lage concentratie van de onderdelen met een hoog.Een typisch voorbeeld is het transport van zuurstof en koolstofdioxide organen en weefsels hemoglobine.Zij voerden ook het leveren van verbindingen met een laag molecuulgewicht door het celmembraan binnen.
7. structuur-functie.Een van de belangrijkste eiwitten die uitvoert.De structuur van alle cellen en hun organellen peptiden verschaft.Zij zijn als het frame en de vorm van de structuur.Bovendien zijn ze ook te ondersteunen en aan te passen indien nodig.Daarom is voor de groei en ontwikkeling van alle levende organismen eiwitten die nodig zijn in de voeding.Dergelijke peptiden omvatten elastine, tubuline, collageen, actine en andere keratine.
8. katalytische functie.Haar uitvoeren enzymen.Talrijk en gevarieerd, ze versnellen alle chemische en biochemische reacties in het lichaam.Zonder hun deelname zouden gewone appel in de maag kunnen verteren slechts twee dagen, waarschijnlijk buigen tegelijk.Onder invloed van catalase, peroxidase en andere enzymen dit proces duurt twee uur.In het algemeen is het door deze rol van eiwitanabolisme en katabolisme is uitgevoerd, dat wil zeggen, plastische en energiemetabolisme.

beschermende rol

Er zijn verschillende typen bedreigingen, waaruit proteïnen zijn bedoeld om het lichaam te beschermen.

Ten eerste, chemische aantasting traumatische reactantgas moleculen van stoffen van verschillende spectrum.Peptiden zijn in staat om samen met hen in een chemische reactie, vertalen in een onschadelijke vorm of gewoon neutraliseren.

tweede fysieke dreiging van letsel - indien het eiwit fibrinogeen tijd niet is omgezet in fibrine op de plaats van beschadiging, maakt het bloed niet stollen, en daardoor verstopping optreedt.Vervolgens daarentegen moet het peptide plasmine staat gezogen stolsel en herstel openheid van het vat.

Ten derde, de dreiging van immuniteit.De structuur van de eiwitten die het immuunsysteem vormen, cruciaal.Antilichamen, immunoglobulinen, interferonen - zijn alle belangrijke en belangrijke elementen van het lymfestelsel en het immuunsysteem.Vreemde deeltjes, kwaadaardige molecuul van de dode cellen, of de hele structuur ondergaat directe studie van de peptide verbinding.Vandaar dat een persoon kan bezitten, zonder hulp van drugs dagelijks te beschermen tegen infecties en simpele virussen.

fysische eigenschappen

cel eiwitstructuur is zeer specifiek en afhankelijk van de functie.Maar de fysische eigenschappen van peptiden vergelijkbaar en worden gereduceerd tot de volgende kenmerken.

1. moleculair gewicht - tot 1.000.000 Dalton.
2. in waterige oplossingsvorm colloïdale systemen.Er structuur verwerft opladen staat variëren afhankelijk van de zuurgraad.
3. Bij blootstelling aan zware omstandigheden (straling, zuur of alkali, temperatuur, etc.) kunnen doorgeven aan andere lagen conformaties, d.w.z. denatureren.Dit proces is 90% onomkeerbaar.Er is echter een omgekeerde verschuiving - renaturatie.

Dat zijn de eigenschappen van de fysische eigenschappen van de peptiden.