Eiwitten zijn organische stoffen.Deze hoogmoleculaire verbindingen worden gekenmerkt door een specifieke samenstelling en ontleden bij hydrolyse in aminozuren.Eiwitmoleculen kan verschillende vormen, waarvan vele uit verschillende polypeptideketens.Informatie over de structuur van het eiwit gecodeerd in het DNA, en het proces van synthese van eiwitmoleculen genoemd translatie.
chemische samenstelling van eiwitten
De gemiddelde eiwit bevat:
- 52% koolstof;
- 7% waterstof;
- 12% stikstof;
- 21% zuurstof;
- 3% zwavel.
eiwitmolecuul - een polymeer.Om de structuur te begrijpen, moet je weten wat onder hun monomeren - aminozuren.
Amino
Ze kunnen worden onderverdeeld in twee categorieën: voortdurend optreden en wordt soms gevonden.De eerste categorie behoren de monomeren 18 eiwit en twee amide: asparaginezuur en glutaminezuur.Soms zijn er slechts drie zuren.
Deze zuren kunnen worden ingedeeld op verschillende manieren: door de aard van de zijketens, of laad ze radicalen, als ze kunnen worden gedeeld door het aantal groepen CN en COOH.
primaire structuur van het eiwit
volgorde wisseling van aminozuren in de eiwitketen bepaalt de daaropvolgende niveaus van de organisatie, eigenschappen en functies.De belangrijkste vorm van communicatie tussen de monomeren een peptide.Het wordt gevormd door waterstofabstractie van de ene aminoksloty en OH-groep van de andere.
Het eerste niveau van organisatie van de eiwitmoleculen - is de aminozuursequentie is het gewoon een keten die de structuur van eiwitmoleculen bepalen.Het bestaat uit een "geraamte" met een vaste structuur.Deze herhalende sequentie-NH-CH-CO-.Bepaalde zijketens van aminozuren worden radicalen (R), de eigenschappen te bepalen van de samenstelling van de eiwitstructuur.
zelfs indien de structuur van eiwitmoleculen hetzelfde, ze verschillen alleen op eigenschappen die verschillende sequenties van monomeren in de keten.De volgorde van de aminozuren in het eiwit van de genen en eiwitten dicteert bepaalde biologische functies.De sequentie van de monomere moleculen die verantwoordelijk zijn voor dezelfde functie vaak dicht bij verschillende soorten.Dergelijke moleculen - dezelfde of soortgelijke in de organisatie en uitvoering van verschillende soorten organismen dezelfde functie - homologe eiwitten.De structuur, eigenschappen en functies van toekomstige moleculen reeds gelegd stap chain aminozuursynthese.
aantal overeenkomsten
structuur van het eiwit is onderzocht voor een lange tijd, en de analyse van de primaire structuur zullen sommige generaliseren.Voor een groter aantal eiwitten gekarakteriseerd door de aanwezigheid van alle twintig aminozuren, waarvan vele bijzonder glycine, alanine, asparaginezuur, glutamine en weinig tryptofaan, arginine, methionine, histidine.Uitzonderingen zijn slechts enkele groepen van eiwitten zoals histonen.Ze zijn nodig om DNA te verpakken en bevatten veel histidine.
tweede generalisatie: in bolvormige eiwitten zijn geen algemene wetten in de wisseling van aminozuren.Maar zelfs in verre biologische activiteit van de polypeptiden zijn kleine fragmenten van identieke moleculen.
secundaire structuur
tweede niveau van de organisatie van de polypeptideketen - is de ruimtelijke locatie, die wordt onderhouden door waterstofbruggen.Er zijn α-helix en β-geplooid.Onderdeel van de keten heeft een geordende structuur hebben, worden dergelijke zones amorf genoemd.
alfa-helices van natuurlijke eiwitten pravozakruchennaya.Zijgroepen van aminozuren in helix altijd naar buiten gericht en zich aan weerszijden van de as.Als ze niet-polair, is hun groep aan één zijde van het spiraalvormige boog verkregen waarbij de voorwaarden voor convergentie van verschillende spiraalvormige gebieden.
Beta-voudig - sterk langwerpige spiraal - de neiging om te verblijven in het eiwitmolecuul en een aantal parallelle en niet-parallelle vormen een β-geplooide lagen.
tertiaire structuur van het eiwit
derde niveau van de organisatie van het eiwitmolecuul - vouwen spiralen, plooien en amorfe gebieden in een compacte structuur.Dit wordt veroorzaakt door de interactie tussen de zijketens van de monomeren zelf.Dergelijke links zijn onderverdeeld in verschillende types:
- waterstofbruggen gevormd tussen de polaire radicalen;
- hydrofobe - tussen niet-polaire R-groepen;
- elektrostatische aantrekkingskrachten (ionische obligaties) - tussen de groepen, een lading die tegengesteld is;
- disulfidebruggen - tussen cysteïne radicalen.
laatste type verbinding (S = S) is een covalente interactie.Disulfidebruggen versterking eiwitten, hun structuur sterker.Maar de aanwezigheid van dergelijke links betekent niet noodzakelijk.Zo kunnen cysteine zeer klein zijn in de polypeptideketen, of groepen naast en een "brug" te creëren.
vierde niveau van de organisatie
quaternaire structuur van de vorm, niet alle eiwitten.De structuur van het eiwit op het vierde niveau bepaald door het aantal polypeptideketens (protomeren).Ze zijn met elkaar verbonden door dezelfde beperkingen als het vorige niveau van de organisatie, maar disulfidebruggen.Het molecuul bestaat uit een aantal protomeren, elk met een speciale (of identieke) tertiaire structuur.
alle niveaus van de organisatie bepalen de functies die de resulterende proteïnen zal uitvoeren.De structuur van de eiwitten op het eerste niveau van organisatie zeer nauwkeurig bepaalt hun latere rol in de cel en het organisme als geheel.
eiwitfunctie
moeilijk voor te stellen hoe belangrijk is de rol van eiwitten in de cel activiteit.We hebben overwogen hun structuur.De functies van eiwitten rechtstreeks afhankelijk is.
uitgevoerd bouw (structurele) functie, vormen zij de basis van een van het cytoplasma van een levende cel.Deze polymeren zijn de belangrijkste materiaal van cellulaire membranen wanneer omvat in een complex met een lipide.Dit omvat celdeling in vakken, elk met zijn eigen stroming reactie.Het feit dat voor elke complexe cellulaire processen noodzakelijk de omstandigheden, met name pH speelt een belangrijke rol omgeving.Eiwit bouwen dunne wanden die de cel verdelen de zogenaamde compartimenten.Maar het fenomeen compartimentering genoemd.
katalytische functie is om de reacties van de cel te regelen.Alle enzymen oorsprong zijn eenvoudig of complex eiwitten.
Elke vorm van verplaatsing van organismen (werkende spieren, de beweging van protoplasma van een cel, knipperend cilia in de eenvoudigste, enz. D.) uitgevoerd eiwitten.De structuur van eiwitten kunnen ze naar vorm vezels koltsa.Transportnaya functie is dat veel stoffen over het celmembraan specifieke dragereiwitten worden getransporteerd.
Hormoon rol van deze polymeren is direct duidelijk: de structuur van een aantal hormonen zijn eiwitten, zoals insuline, oxytocine.
Reserve functie wordt bepaald door het feit dat eiwitten afzettingen kunnen vormen.Bijvoorbeeld, valgumin eieren, caseïne melkeiwit van plantenzaden - ze bleven een grote hoeveelheid voedingsstoffen.
Alle pezen, gewrichten gewrichten, botten, hoeven gevormd eiwitten, dat brengt ons bij een ander van hun functies - ondersteuning.
receptoren zijn eiwitmoleculen, het uitvoeren van selectieve erkenning van bepaalde stoffen.In een dergelijke rol is vooral bekend glycoproteïnen en lectines.
belangrijkste factoren van de immuniteit - antilichamen en complement systeem zijn de eiwitten in oorsprong.Bijvoorbeeld, het proces van bloedcoagulatie gebaseerd op veranderingen in het eiwit fibrinogeen.De binnenwanden van de slokdarm en de maag zijn bekleed met een beschermende laag van slijm eiwitten - Licinius.Toxines zijn ook eiwitten in oorsprong.De basis van de huid beschermen van het lichaam van het dier is collageen.Al deze functies zijn beschermende eiwitten.
Nou, de laatste functie van de rekening - regelgeving.Er zijn eiwitten die de werking van het genoom beheersen.Dat wil zeggen, ze reguleren transcriptie en translatie.
Wat spelen een belangrijke rol eiwitten, eiwitstructuur was ontraadseld wetenschappers voor een lange tijd.En nu zijn ze het openen van nieuwe manieren om die kennis te gebruiken.
