enzymer (enzymer) - en høy molekylvekt organiske forbindelser av protein naturen, kroppen som utfører rollen som biologiske katalysatorer.
virkningsmekanismen av enzymer
belyse mekanismene bak den katalytiske virkning av enzymer er en av de grunnleggende problemer, og ikke bare akutte problemer of Enzymology, men moderne molekylærbiologi og biokjemi.
Lenge før det ble tilgjengelig rene enzymer og har avklart sin natur har blitt overbevist om at kritisk til gjennomføringen av den enzymatiske prosessen har en forbindelse med underlaget av enzymet.Forsøk på å påvise enzymkompleksdannet med substrat for en lang tid ikke ført til suksess, da dette komplekset er labil, spaltes det svært raskt.Bruken av spektroskopi har gjort det mulig å identifisere de enzym-substrat-komplekser for katalase, peroksydase, alkohol, flavinzavisimyh enzymer.
metode for røntgenanalyse ga mye viktig informasjon om strukturen og katalytiske virkningsmekanismer av enzymer.Denne metoden ble brukt til å etablere forbindelse underlaget analoger med enzymer lysozym og chymotrypsin.
Noen direkte bevis for eksistensen av enzym-substrat-komplekser klart å komme til der ett av trinnene i den katalytiske syklus av enzymet er bundet til substratet ved hjelp av en kovalent binding.Et eksempel er reaksjonen av hydrolyse av n-nitrofenyl-acetat katalysert av chymotrypsin.Når det blandes med enzymet chymotrypsin eteren acetylert ved hydroksylgruppen av det reaktive serin rest.Dette stadiet er rask, men atsetilhimotripsina hydrolyse og danner acetat og gratis chymotrypsin er betydelig tregere.Derfor, i nærvær av n-nitrofenylacetat akkumulerer atsetilhimotripsin som er lett oppdages.
substrat i nærvær av enzym-preparatet kan "fange" ved overføring komplekse ustabile EU inn i en inaktiv form, for eksempel ved behandling av det enzym-substrat-komplekset, natriumborhydrid, har en sterkt reduserende virkning.En slik kompleks som stabilt kovalent derivat ble oppdaget i enzymet aldolase.Det ble funnet at substratet molekylet reagerer med e-aminogruppen i lysin.
Substratet reagerer med enzymet i en bestemt del som kalles den aktive sentrum eller kjerne enzym.Under
aktivt senter eller kjerne, innser enzymet proteinrest som er forbundet med underlaget (kofaktorer) og fører til enzymatiske egenskapene til molekylet.Det aktive område bestemmer spesifisiteten og katalytiske aktivitet av enzymet bør være en viss vanskelighetsgrad struktur tilpasset for tett tilnærming og samhandle med substratmolekylet, eller deler av den direkte involvert i reaksjonen.
skille mellom funksjonelle grupper som inngår i "katalytisk aktive» del av enzymet og danner del å tilveiebringe en spesifikk affinitet (bindingen av substratet til enzymet) - den såkalte pin, eller "anker" (eller adsorpsjon del av det aktive setet av enzymet).
virkningsmekanisme av enzymet teorien forklarer Michaelis-Menten.Ifølge denne teorien, tar prosessen sted i fire trinn.
virkningsmekanismen av enzymer: I stadium
mellom substratet (S) og enzymet (E) får en forbindelse - dannet enzym-substrat kompleks av EU, i hvilken komponentene er forbundet med kovalent, ionisk, vann og andre bindinger.
virkningsmekanismen av enzymer IІ stadium
substratet under påvirkning av den tilhørende enzymet blir aktivert, og blir tilgjengelig for de relevante EU-katalysereaksjoner.
virkningsmekanismen til enzymer IІI scenen
kata forplikter EU.Denne teori bekreftes av eksperimentelle studier.
slutt IV scenen preget av utgivelsen av enzymet E og reaksjonsprodukter R. sekvens av transformasjoner kan vises som følger: E + S - EU - EU * - E + P.
spesifisitet av enzymet handling
Hvert enzym virker på en bestemt substrat, eller en gruppe stoffer som har lignende struktur.Spesifisiteten av enzymvirkning er på grunn av likheten av konfigurasjonen av det aktive området og substratet.I prosessen med interaksjonen dannede enzym-substrat-komplekset.
